PDB-5uu3: Insulin with proline analog DfP at position B28 in the R6 state

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 5uu3

タイトル

Insulin with proline analog DfP at position B28 in the R6 state

要素

(Insulin, chain ...) x 2

キーワード

HORMONE / Insulin

機能・相同性

機能・相同性情報

negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / regulation of amino acid metabolic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of lipid catabolic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / transport vesicle / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / endosome lumen / Regulation of insulin secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / wound healing / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / cognition / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / glucose metabolic process / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / regulation of protein localization / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.25 Å

データ登録者

Lieblich, S.A. / Fang, K.Y. / Tirrell, D.A.

資金援助

デンマーク, 1件

引用

ジャーナル: To Be Published
タイトル: Insulin with proline analog DfP at position B28 in the R6 state
著者: Lieblich, S.A. / Fang, K.Y. / Tirrell, D.A.

履歴

登録	2017年2月16日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2018年2月21日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2020年1月15日	Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.2	2023年10月4日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.3	2023年11月15日	Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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その他	その他のダウンロード

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検証レポート

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文書・詳細版	5uu3_full_validation.pdf.gz	527.7 KB	表示
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関連構造データ

関連構造データ	1ev6S S: 精密化の開始モデル
類似構造データ	5uru-2 5uru-1 5uu4-1 5uss-1 3zu1-1 5hpu-1 4e7v-17 5mt3-2 4nzz-2 5bqq-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

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「今月の分子」の関連する項目	#194 - 2016年2月人工設計インスリン (Designer Insulins) 類似性 (22) #14 - 2001年2月インスリン (Insulin) 類似性 (21) #222 - 2018年6月タンパク質とナノ粒子 (Proteins and Nanoparticles) 類似性 (20) #182 - 2015年2月インスリン受容体 (Insulin receptor) 類似性 (13) #52 - 2004年4月成長ホルモン (Growth Hormone) 類似性 (8) #148 - 2012年4月 Rasタンパク質 (Ras Protein) 類似性 (2) #64 - 2005年4月キネシン (Kinesin) 類似性 (1) #149 - 2012年5月レプチン (Leptin) 類似性 (2) #184 - 2015年4月グルカゴン (Glucagon) 類似性 (1) #202 - 2016年10月ジペプチジルペプチダーゼ4 (Dipeptidyl Peptidase 4) 類似性 (2) #258 - 2021年6月糖質コルチコイド受容体とデキサメタゾン (Glucocorticoid Receptor and Dexamethasone) 類似性 (1) #208 - 2017年4月グルコース輸送体 (Glucose Transporters) 類似性 (1) #54 - 2004年6月アセチルコリンエステラーゼ (Acetylcholinesterase) 類似性 (1) #57 - 2004年9月カタラーゼ (Catalase) 類似性 (1) #94 - 2007年10月スーパーオキシドジスムターゼ (Superoxide Dismutase) 類似性 (1) #195 - 2016年3月 RAFタンパク質キナーゼ (RAF Protein Kinases) 類似性 (1) #167 - 2013年11月 SNAREタンパク質 (SNARE Proteins) 類似性 (1) #39 - 2003年3月 lac転写抑制因子 (lac Repressor) 類似性 (1)

PDBのページ

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「今月の分子」の関連する項目

#194 - 2016年2月
人工設計インスリン (Designer Insulins)
類似性 (22)
#14 - 2001年2月
インスリン (Insulin)
類似性 (21)
#222 - 2018年6月
タンパク質とナノ粒子 (Proteins and Nanoparticles)
類似性 (20)
#182 - 2015年2月
インスリン受容体 (Insulin receptor)
類似性 (13)
#52 - 2004年4月
成長ホルモン (Growth Hormone)
類似性 (8)
#148 - 2012年4月
Rasタンパク質 (Ras Protein)
類似性 (2)
#64 - 2005年4月
キネシン (Kinesin)
類似性 (1)
#149 - 2012年5月
レプチン (Leptin)
類似性 (2)
#184 - 2015年4月
グルカゴン (Glucagon)
類似性 (1)
#202 - 2016年10月
ジペプチジルペプチダーゼ4 (Dipeptidyl Peptidase 4)
類似性 (2)
#258 - 2021年6月
糖質コルチコイド受容体とデキサメタゾン (Glucocorticoid Receptor and Dexamethasone)
類似性 (1)
#208 - 2017年4月
グルコース輸送体 (Glucose Transporters)
類似性 (1)
#54 - 2004年6月
アセチルコリンエステラーゼ (Acetylcholinesterase)
類似性 (1)
#57 - 2004年9月
カタラーゼ (Catalase)
類似性 (1)
#94 - 2007年10月
スーパーオキシドジスムターゼ (Superoxide Dismutase)
類似性 (1)
#195 - 2016年3月
RAFタンパク質キナーゼ (RAF Protein Kinases)
類似性 (1)
#167 - 2013年11月
SNAREタンパク質 (SNARE Proteins)
類似性 (1)
#39 - 2003年3月
lac転写抑制因子 (lac Repressor)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Insulin, chain B

B: Insulin, chain A

C: Insulin, chain B

D: Insulin, chain A

E: Insulin, chain B

F: Insulin, chain A

G: Insulin, chain B

H: Insulin, chain A

I: Insulin, chain B

J: Insulin, chain A

K: Insulin, chain B

L: Insulin, chain A

M: Insulin, chain B

N: Insulin, chain A

O: Insulin, chain B

P: Insulin, chain A

Q: Insulin, chain B

R: Insulin, chain A

S: Insulin, chain B

T: Insulin, chain A

U: Insulin, chain B

V: Insulin, chain A

W: Insulin, chain B

X: Insulin, chain A

ヘテロ分子

71.7 kDa, 24 ポリマー
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1

A: Insulin, chain B

B: Insulin, chain A

C: Insulin, chain B

D: Insulin, chain A

E: Insulin, chain B

F: Insulin, chain A

G: Insulin, chain B

H: Insulin, chain A

I: Insulin, chain B

J: Insulin, chain A

K: Insulin, chain B

L: Insulin, chain A

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
35.9 kDa, 12 ポリマー
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2

M: Insulin, chain B

N: Insulin, chain A

O: Insulin, chain B

P: Insulin, chain A

Q: Insulin, chain B

R: Insulin, chain A

S: Insulin, chain B

T: Insulin, chain A

U: Insulin, chain B

V: Insulin, chain A

W: Insulin, chain B

X: Insulin, chain A

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
35.8 kDa, 12 ポリマー
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単位格子

Length a, b, c (Å)	40.599, 47.425, 78.705
Angle α, β, γ (deg.)	89.960, 89.930, 73.410
Int Tables number	1
Space group name H-M	P1

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:
NCSドメイン領域:

Dom-ID	Component-ID	Ens-ID	Selection details	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	1	1	chain A	A	2 - 20
2	1	1	chain C	C	1 - 20
3	1	1	chain E	E	1 - 20
4	1	1	chain G	G	1 - 20
5	1	1	chain I	I	1 - 21
6	1	1	chain K	K	1 - 21
7	1	1	chain M	M	1 - 21
8	1	1	chain O	O	1 - 21
9	1	1	chain Q	Q	1 - 21
10	1	1	chain S	S	1 - 21
11	1	1	chain U	U	1 - 21
12	1	1	chain W	W	2 - 21
1	1	2	chain B	B	2 - 303
2	1	2	chain D	D	2 - 28
3	1	2	chain F	F	2 - 27
4	1	2	chain H	H	1 - 28
5	1	2	chain J	J	2 - 29
6	1	2	chain L	L	1 - 28
7	1	2	chain N	N	2 - 303
8	1	2	chain P	P	2 - 304
9	1	2	chain R	R	2 - 28
10	1	2	chain T	T	1 - 28
11	1	2	chain V	V	2 - 28
12	1	2	chain X	X	3 - 28

NCSアンサンブル:

ID
1
2

-
Insulin, chain ... , 2種, 24分子 ACEGIKMOQSUWBDFHJLNPRTVX

#1: タンパク質・ペプチド	Insulin, chain B 分子量: 2383.698 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド	Insulin, chain A 分子量: 3469.934 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 21分子

#3: 化合物	ChemComp-IPH / PHENOL / フェノ-ル分子量: 94.111 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₆H₆O
#4: 化合物	ChemComp-ZN / ZINC ION 分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物	ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 1.97 Å³/Da / 溶媒含有率: 37.41 %
結晶化	温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 300mM Tris pH 8, 17mM Zinc Acetate, 1% phenol, 425mM Sodium Citrate, 15% Acetone Temp details: Room Temperature

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

SSRL

/ ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å

検出器

タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月10日

放射

モノクロメーター: LIQUID NITROGEN-COOLED DOUBLE CRYSTAL K-B FOCUSING MIRRORS
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.9795 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 1.72→39.35 Å / Num. obs: 49838 / % possible obs: 83.6 % / 冗長度: 6 % / B_iso Wilson estimate: 50.61 Å² / CC_1/2: 0.999 / R_merge(I) obs: 0.102 / R_pim(I) all: 0.044 / R_rim(I) all: 0.111 / Net I/σ(I): 5.3 / Num. measured all: 298388 / Scaling rejects: 46

反射シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Num. measured all	Num. unique all	CC_1/2	R_pim(I) all	R_rim(I) all	Net I/σ(I) obs	% possible all
1.72-1.76	4.5	3.725	5064	1115	0.804	1.757	4.126	0.3	32.2
8.78-39.35	6.3	0.041	2520	401	0.998	0.017	0.044	20.2	90.1

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX		精密化
Aimless	0.3.11	データスケーリング
PDB_EXTRACT	3.22	データ抽出
XDS		データ削減
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 1EV6

1ev6

解像度: 2.25→34.895 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 42.26 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2922	1103	4.74 %
R_work	0.2432	22153	-
obs	0.2456	23256	87.2 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso max: 157.34 Å² / B_iso mean: 79.4051 Å² / B_iso min: 29.44 Å²

精密化ステップ

サイクル: final / 解像度: 2.25→34.895 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	4030	0	91	2	4123
B_iso mean	-	-	60.69	37.31	-
残基数	-	-	-	-	572

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.003	4219
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.678	5682
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.027	664
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.002	705
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	13.758	1268

Refine LS restraints NCS

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	数	Refine-ID	Rms	タイプ
1	1	A	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	2	C	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	3	E	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	4	G	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	5	I	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	6	K	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	7	M	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	8	O	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	9	Q	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	10	S	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	11	U	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
1	12	W	969	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	1	B	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	2	D	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	3	F	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	4	H	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	5	J	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	6	L	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	7	N	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	8	P	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	9	R	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	10	T	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	11	V	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL
2	12	X	1249	X-RAY DIFFRACTION	10.231	TORSIONAL

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / R_factor R_free error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Num. reflection all	% reflection obs (%)
2.25-2.3524	0.3845	134	0.3752	2779	2913	88
2.3524-2.4764	0.3956	130	0.3572	2661	2791	84
2.4764-2.6315	0.3832	113	0.3236	2799	2912	86
2.6315-2.8346	0.3822	164	0.2882	2784	2948	90
2.8346-3.1197	0.3201	124	0.3009	2861	2985	89
3.1197-3.5707	0.2931	156	0.2551	2708	2864	87
3.5707-4.4972	0.2531	149	0.2015	2837	2986	89
4.4972-34.8989	0.2553	133	0.1983	2724	2857	85

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	0.4123	-0.7986	-0.5858	1.5482	1.1359	0.8332	-0.5445	1.1131	-0.0935	-0.9375	0.2816	-0.8848	0.4289	0.7464	-0.0358	1.9021	0.1106	0.9909	1.8984	0.3317	1.5096	21.1299	-17.2037	-18.2428
2	8.2518	-0.4087	6.9214	5.5315	-0.7684	5.8938	-2.2117	1.5874	3.5237	-0.7921	-0.5069	-2.3389	-0.8535	1.4609	2.6088	1.3463	-0.1194	0.2675	1.059	0.3224	2.6317	21.1675	-11.1798	-18.1504
3	0.6289	-0.6213	-0.1741	6.0919	3.5305	2.1102	0.5607	0.3729	0.538	-1.2716	0.1408	-0.8802	-0.6505	0.491	-0.7205	2.3375	-0.2201	0.6415	0.7214	-0.1682	0.9584	12.8121	-14.7783	-24.5159
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45	1.9252	2.5489	3.2486	3.4555	3.9414	7.062	0.6995	0.2763	-0.2782	1.327	-0.0757	-0.7688	1.0497	1.3796	-0.4414	0.9666	0.0716	-0.2594	0.8144	0.1977	0.8786	7.5119	0.3984	43.3003
46	2.3572	-0.8016	2.0904	5.4946	-2.9517	3.1258	-0.0978	-0.4131	0.0874	0.8262	-0.7599	-0.2238	-0.07	0.8648	-0.2211	1.7013	-0.101	-0.0303	0.8313	0.2574	0.2724	-0.6113	-4.3593	47.4453
47	6.7466	-1.7747	-1.323	6.3883	-4.9112	8.3955	0.247	-0.5319	0.3316	2.1611	-0.5187	0.3229	0.1034	0.6549	0.3939	1.1907	-0.1627	-0.0206	0.6269	0.0647	0.5205	-2.168	4.6995	42.5302
48	5.3208	1.3085	-2.8675	6.0231	-5.1316	6.1914	-0.0936	-0.7867	-0.1391	1.4069	-0.44	-0.5033	-1.1359	1.1455	0.2403	1.5727	-0.4337	-0.1223	0.8809	0.3147	0.533	-2.7098	4.0507	50.5741
49	7.136	-5.4684	-1.0548	5.5405	2.1341	4.2196	-0.0775	-1.3154	2.2994	3.0672	-0.546	0.8534	-1.3316	-1.6771	0.5108	1.6476	-0.2035	0.6171	0.9744	-0.4852	1.5416	-18.8222	12.5523	48.3585
50	1.9044	-3.5301	-1.4508	7.385	1.7559	2.2245	-0.0823	0.2456	0.0059	0.9384	-0.3446	0.9775	-0.2366	-1.4558	0.4267	1.4272	0.0212	0.5123	1.2475	-0.357	1.499	-18.4725	17.8456	45.0702
51	5.5038	-0.2284	-4.3904	2.6035	-0.2305	6.0705	-0.1736	-0.6977	-0.0264	0.9013	0.3388	0.6373	-0.3238	-0.4851	-0.116	2.2527	-0.6484	0.6095	1.0987	-0.2101	0.9531	-10.478	17.1804	53.277
52	3.4515	1.864	-2.2652	4.2701	2.3062	5.2964	0.7995	-1.319	-0.9842	2.8313	-0.8527	0.2703	-0.1499	-0.3523	0.0746	1.1911	-0.0516	0.0462	0.656	0.1088	0.7305	-9.9242	10.9247	42.8391
53	3.4365	-0.0662	0.6515	2.1691	-2.786	7.6924	0.7279	-0.5411	0.064	1.3521	-0.0086	-0.1098	-1.3746	-0.3396	-0.2651	1.8674	-0.5447	0.1252	1.0958	0.1536	0.4987	-5.4568	9.2042	52.1698

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain 'A' and (resid 2 through 6 )	A	2 - 6
2	X-RAY DIFFRACTION	2	chain 'A' and (resid 7 through 12 )	A	7 - 12
3	X-RAY DIFFRACTION	3	chain 'A' and (resid 13 through 20 )	A	13 - 20
4	X-RAY DIFFRACTION	4	chain 'B' and (resid 2 through 22 )	B	2 - 22
5	X-RAY DIFFRACTION	5	chain 'B' and (resid 23 through 27 )	B	23 - 27
6	X-RAY DIFFRACTION	6	chain 'C' and (resid 1 through 6 )	C	1 - 6
7	X-RAY DIFFRACTION	7	chain 'C' and (resid 7 through 12 )	C	7 - 12
8	X-RAY DIFFRACTION	8	chain 'C' and (resid 13 through 20 )	C	13 - 20
9	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'D' and (resid 2 through 22 )	D	2 - 22
10	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'D' and (resid 23 through 27 )	D	23 - 27
11	X-RAY DIFFRACTION	11	chain 'E' and (resid 1 through 12 )	E	1 - 12
12	X-RAY DIFFRACTION	12	chain 'E' and (resid 13 through 20 )	E	13 - 20
13	X-RAY DIFFRACTION	13	chain 'F' and (resid 2 through 22 )	F	2 - 22
14	X-RAY DIFFRACTION	14	chain 'F' and (resid 23 through 27 )	F	23 - 27
15	X-RAY DIFFRACTION	15	chain 'G' and (resid 1 through 6 )	G	1 - 6
16	X-RAY DIFFRACTION	16	chain 'G' and (resid 7 through 12 )	G	7 - 12
17	X-RAY DIFFRACTION	17	chain 'G' and (resid 13 through 20 )	G	13 - 20
18	X-RAY DIFFRACTION	18	chain 'H' and (resid 1 through 22 )	H	1 - 22
19	X-RAY DIFFRACTION	19	chain 'H' and (resid 23 through 27 )	H	23 - 27
20	X-RAY DIFFRACTION	20	chain 'I' and (resid 1 through 12 )	I	1 - 12
21	X-RAY DIFFRACTION	21	chain 'I' and (resid 13 through 21 )	I	13 - 21
22	X-RAY DIFFRACTION	22	chain 'J' and (resid 2 through 22 )	J	2 - 22
23	X-RAY DIFFRACTION	23	chain 'J' and (resid 23 through 29 )	J	23 - 29
24	X-RAY DIFFRACTION	24	chain 'K' and (resid 1 through 12 )	K	1 - 12
25	X-RAY DIFFRACTION	25	chain 'K' and (resid 13 through 21 )	K	13 - 21
26	X-RAY DIFFRACTION	26	chain 'L' and (resid 1 through 22 )	L	1 - 22
27	X-RAY DIFFRACTION	27	chain 'L' and (resid 23 through 27 )	L	23 - 27
28	X-RAY DIFFRACTION	28	chain 'M' and (resid 1 through 6 )	M	1 - 6
29	X-RAY DIFFRACTION	29	chain 'M' and (resid 7 through 21 )	M	7 - 21
30	X-RAY DIFFRACTION	30	chain 'N' and (resid 2 through 22 )	N	2 - 22
31	X-RAY DIFFRACTION	31	chain 'N' and (resid 23 through 27 )	N	23 - 27
32	X-RAY DIFFRACTION	32	chain 'O' and (resid 1 through 12 )	O	1 - 12
33	X-RAY DIFFRACTION	33	chain 'O' and (resid 13 through 21 )	O	13 - 21
34	X-RAY DIFFRACTION	34	chain 'P' and (resid 2 through 22 )	P	2 - 22
35	X-RAY DIFFRACTION	35	chain 'P' and (resid 23 through 27 )	P	23 - 27
36	X-RAY DIFFRACTION	36	chain 'Q' and (resid 1 through 6 )	Q	1 - 6
37	X-RAY DIFFRACTION	37	chain 'Q' and (resid 7 through 12 )	Q	7 - 12
38	X-RAY DIFFRACTION	38	chain 'Q' and (resid 13 through 21 )	Q	13 - 21
39	X-RAY DIFFRACTION	39	chain 'R' and (resid 2 through 22 )	R	2 - 22
40	X-RAY DIFFRACTION	40	chain 'R' and (resid 23 through 27 )	R	23 - 27
41	X-RAY DIFFRACTION	41	chain 'S' and (resid 1 through 12 )	S	1 - 12
42	X-RAY DIFFRACTION	42	chain 'S' and (resid 13 through 21 )	S	13 - 21
43	X-RAY DIFFRACTION	43	chain 'T' and (resid 1 through 22 )	T	1 - 22
44	X-RAY DIFFRACTION	44	chain 'T' and (resid 23 through 27 )	T	23 - 27
45	X-RAY DIFFRACTION	45	chain 'U' and (resid 1 through 12 )	U	1 - 12
46	X-RAY DIFFRACTION	46	chain 'U' and (resid 13 through 21 )	U	13 - 21
47	X-RAY DIFFRACTION	47	chain 'V' and (resid 2 through 22 )	V	2 - 22
48	X-RAY DIFFRACTION	48	chain 'V' and (resid 23 through 27 )	V	23 - 27
49	X-RAY DIFFRACTION	49	chain 'W' and (resid 2 through 6 )	W	2 - 6
50	X-RAY DIFFRACTION	50	chain 'W' and (resid 7 through 12 )	W	7 - 12
51	X-RAY DIFFRACTION	51	chain 'W' and (resid 13 through 21 )	W	13 - 21
52	X-RAY DIFFRACTION	52	chain 'X' and (resid 3 through 18 )	X	3 - 18
53	X-RAY DIFFRACTION	53	chain 'X' and (resid 19 through 27 )	X	19 - 27

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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