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- PDB-5utk: Crystal structure of the membrane proximal three fibronectin type... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5utk
タイトルCrystal structure of the membrane proximal three fibronectin type III (FNIII) domains of Tie2 (Tie2[FNIIIa-c])
要素Angiopoietin-1 receptor
キーワードTRANSFERASE / receptor tyrosine kinase / extracellular region / dimerization / fibronectin type III domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Tie signaling pathway / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / glomerulus vasculature development / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of vascular permeability / endochondral ossification / heart trabecula formation / definitive hemopoiesis / sprouting angiogenesis / endothelial cell proliferation ...Tie signaling pathway / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / glomerulus vasculature development / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of vascular permeability / endochondral ossification / heart trabecula formation / definitive hemopoiesis / sprouting angiogenesis / endothelial cell proliferation / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of Rho protein signal transduction / growth factor binding / positive regulation of Rac protein signal transduction / positive regulation of focal adhesion assembly / microvillus / centriolar satellite / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Tie2 Signaling / response to cAMP / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / negative regulation of angiogenesis / substrate adhesion-dependent cell spreading / basal plasma membrane / receptor protein-tyrosine kinase / response to peptide hormone / negative regulation of inflammatory response / response to estrogen / positive regulation of angiogenesis / cell-cell junction / cell-cell signaling / signaling receptor activity / heart development / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / response to hypoxia / protein kinase activity / positive regulation of protein phosphorylation / membrane raft / apical plasma membrane / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / cell surface / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Laminin-type EGF domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / : / EGF-like domain ...Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Laminin-type EGF domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / : / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Angiopoietin-1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Moore, J.O. / Lemmon, M.A. / Ferguson, K.M.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R03-CA187021 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM099891 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM107435 米国
American Cancer Society123704-PF-13-034-01-DMC 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Dimerization of Tie2 mediated by its membrane-proximal FNIII domains.
著者: Moore, J.O. / Lemmon, M.A. / Ferguson, K.M.
履歴
登録2017年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22017年5月3日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Angiopoietin-1 receptor
B: Angiopoietin-1 receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2742
ポリマ－68,2742
非ポリマー00
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area31100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.950, 52.026, 111.427
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.490, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Angiopoietin-1 receptor / Endothelial tyrosine kinase / Tunica interna endothelial cell kinase / Tyrosine kinase with Ig and ...Endothelial tyrosine kinase / Tunica interna endothelial cell kinase / Tyrosine kinase with Ig and EGF homology domains-2 / Tyrosine-protein kinase receptor TEK / Tyrosine-protein kinase receptor TIE-2 / hTIE2 / p140 TEK


分子量: 34136.977 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 399-698 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TEK, TIE2, VMCM, VMCM1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q02763, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.77 % / 解説: Three-dimensional plates
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 25-40% glycerol, 2.5-15% PEG 3K, 100 mM sodium acetate, 100 mM sodium phosphate, pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.04, 0.97944, 0.97927, 0.94928
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月18日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.041
20.979441
30.979271
40.949281
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 30201 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 43.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Χ2: 1.549 / Net I/σ(I): 9.2 / Num. measured all: 95446
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.572.30.56221741.019185.1
2.57-2.662.70.47124231.06194.9
2.66-2.753.30.4325381.222199.6
2.75-2.863.40.33625741.326199.5
2.86-2.993.40.2725261.391199.6
2.99-3.153.30.19825561.583199.3
3.15-3.353.30.15225381.72198.8
3.35-3.613.30.1225451.88198.4
3.61-3.973.20.09725591.888198.7
3.97-4.543.20.07825481.831198.8
4.54-5.723.20.06925901.653198.9
5.72-503.20.06526301.619197.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-3000データ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→49.328 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2472 1539 5.1 %
Rwork0.2254 28626 -
obs0.2266 30165 96.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 147.36 Å2 / Biso mean: 59.7567 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→49.328 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4415 0 0 77 4492
Biso mean---54.03 -
残基数----573
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054523
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9016202
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004809
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6721630
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5001-2.58070.33371090.31582096220578
2.5807-2.6730.38211310.29512504263594
2.673-2.780.30661450.29082685283099
2.78-2.90650.33681430.27782631277499
2.9065-3.05970.30621490.26262655280499
3.0597-3.25140.28551240.24692703282799
3.2514-3.50240.2371330.23232639277299
3.5024-3.85470.23911370.21882640277798
3.8547-4.41220.23551500.2032665281599
4.4122-5.55770.20971620.17812683284599
5.5577-49.33750.19681560.21172725288197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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