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- PDB-5uqz: Structural Analysis of the Glucan Binding Protein C of Streptococ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uqz
タイトルStructural Analysis of the Glucan Binding Protein C of Streptococcus mutans Provides Evidence that it Mediates both Sucrose-Independent and -Dependent Adherence
要素Glucan-binding protein C, GbpC
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / sugar binding / beta-supersandwich / glucan
機能・相同性Glucan-binding protein C/Surface antigen I/II, V-domain / Glucan-binding protein C/Surface antigen I/II, V-domain superfamily / Glucan-binding protein C / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / metal ion binding / Glucan-binding protein C, GbpC
機能・相同性情報
生物種Streptococcus mutans UA159 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.149 Å
データ登録者Larson, M.R. / Purushotham, S. / Mieher, J. / Wu, R. / Rajashankar, K.R. / Wu, H. / Deivanayagam, C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)R01DE022350 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)R01DE017954 米国
引用ジャーナル: Infect. Immun. / 年: 2018
タイトル: Glucan Binding Protein C of Streptococcus mutans Mediates both Sucrose-Independent and Sucrose-Dependent Adherence.
著者: Mieher, J.L. / Larson, M.R. / Schormann, N. / Purushotham, S. / Wu, R. / Rajashankar, K.R. / Wu, H. / Deivanayagam, C.
履歴
登録2017年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucan-binding protein C, GbpC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2932
ポリマ－39,2531
非ポリマー401
水9,494527
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Glucan-binding protein C, GbpC
ヘテロ分子

A: Glucan-binding protein C, GbpC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5864
ポリマ－78,5062
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area3240 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area31210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)213.098, 48.596, 40.775
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.290, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-636-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glucan-binding protein C, GbpC


分子量: 39252.910 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 124-477 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans UA159 (バクテリア)
株: ATCC 700610 / UA159 / 遺伝子: gbpC, SMU_1396 / プラスミド: PET-23d / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8DTF1
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.97 % / Mosaicity: 0.355 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 100 mM Bis-Tris pH 6.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月13日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→50 Å / Num. obs: 142968 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 9.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.121 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 518169
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.15-1.173.50.670211.006195.9
1.17-1.193.60.53270030.989196
1.19-1.213.50.48970081.012195.8
1.21-1.243.50.45171231.006196.9
1.24-1.273.40.40670761.011196.8
1.27-1.33.20.36869531.067195.1
1.3-1.333.50.32370041.058195.7
1.33-1.363.70.27470761.066196.7
1.36-1.43.60.2472041.076197.6
1.4-1.453.60.2171201.077197.5
1.45-1.53.60.16771691.118197.7
1.5-1.563.40.13771051.189196.8
1.56-1.633.60.11371521.202197
1.63-1.723.90.09772511.208199.3
1.72-1.833.90.07972911.224199
1.83-1.973.80.06472761.332198.9
1.97-2.163.60.05371291.305196.4
2.16-2.483.90.04772651.309198.4
2.48-3.123.90.04173881.15199.3
3.12-503.80.02973540.927197.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
SHELXE位相決定
HKL-2000データ削減
HKLデータ削減
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.149→40.53 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 位相誤差: 13.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1463 10836 8.01 %
Rwork0.1238 124430 -
obs0.1256 135266 91.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 63.89 Å2 / Biso mean: 18.3548 Å2 / Biso min: 5.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.149→40.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2769 0 1 527 3297
Biso mean--9.73 32.72 -
残基数----354
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1493-1.16240.2483330.21493506383978
1.1624-1.1760.22683130.19613759407283
1.176-1.19040.19963370.18613746408384
1.1904-1.20550.20833330.18573820415385
1.2055-1.22130.21053150.18283888420385
1.2213-1.2380.21663610.17313819418086
1.238-1.25570.18273210.16193901422286
1.2557-1.27450.18743280.15193876420486
1.2745-1.29440.18143270.15583900422786
1.2944-1.31560.18913270.14273955428287
1.3156-1.33830.15733380.13643954429290
1.3383-1.36260.1663490.13374123447291
1.3626-1.38890.16483630.12264156451992
1.3889-1.41720.15723640.12244200456493
1.4172-1.4480.13973470.11554161450893
1.448-1.48170.13573820.10584189457193
1.4817-1.51880.13113510.10484309466094
1.5188-1.55980.13223650.10064190455593
1.5598-1.60570.12833400.09624224456493
1.6057-1.65760.13853940.09874355474997
1.6576-1.71680.13124300.1034375480598
1.7168-1.78550.12923830.10434428481198
1.7855-1.86680.13983630.10624458482198
1.8668-1.96520.1333910.10374400479198
1.9652-2.08830.11533930.10494463485699
2.0883-2.24960.13893910.11394242463394
2.2496-2.47590.14773600.12044517487799
2.4759-2.83410.13774370.13254479491699
2.8341-3.57040.1434070.12194528493599
3.5704-40.55470.13883930.13014509490296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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