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万見
- PDB-5iqz: Crystal structure of N-terminal domain of Human SIRT7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iqz
タイトルCrystal structure of N-terminal domain of Human SIRT7
要素SIRT7 protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / SIRT7 / Fusion protein / Maltose binding / alpha Histone deacetylase Sirtuin
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.334 Å
データ登録者Thakur, K.G. / Priyanka, A.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of the N-terminal domain of human SIRT7 reveals a three-helical domain architecture
著者: Priyanka, A. / Solanki, V. / Parkesh, R. / Thakur, K.G.
履歴
登録2016年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月28日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / citation / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIRT7 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5062
ポリマ－49,1641
非ポリマー3421
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area620 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area19400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.490, 49.330, 65.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.200, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SIRT7 protein


分子量: 49163.754 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: sirt7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1M Sodium cacodylate, pH 5.5, 25% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: BL-21 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.334→64.429 Å / Num. obs: 16201 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 26.41 Å2 / Rsym value: 0.112 / Net I/av σ(I): 5.281 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.334-2.463.50.3911.9196.4
2.46-2.613.60.3032.5197
2.61-2.793.60.2313.2198.6
2.79-3.013.70.1714.4199.8
3.01-3.33.80.1156.4199.9
3.3-3.693.80.0897.21100
3.69-4.263.80.079.6199.9
4.26-5.223.80.0688.91100
5.22-7.383.80.0797.61100
7.38-64.4293.60.0826.4199.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.33 Å48.6 Å
Translation2.33 Å48.6 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMdata processing
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
Cootモデル構築
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ANF

1anf


解像度: 2.334→48.605 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2368 820 5.07 %
Rwork0.183 15357 -
obs0.1856 16177 98.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 105.07 Å2 / Biso mean: 33.0914 Å2 / Biso min: 10.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.334→48.605 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3318 0 23 217 3558
Biso mean--24.57 32.93 -
残基数----426
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023412
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6444623
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024508
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003601
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4211274
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.334-2.48020.27851310.21612461259296
2.4802-2.67170.29431210.21252510263198
2.6717-2.94060.23371320.21522566269899
2.9406-3.3660.26991520.192125792731100
3.366-4.24040.21461450.162525942739100
4.2404-48.61510.20461390.16182647278699
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.30140.3194-0.12453.3911-0.20263.84330.00970.36040.2149-0.430.10970.0209-0.2862-0.0928-0.11820.209-0.0099-0.02810.1830.02060.1715-10.174513.72758.0898
22.62730.32030.38610.87580.22121.2270.03660.067-0.1333-0.06640.0099-0.09650.12180.1262-0.05780.17230.0060.01360.1120.02340.15096.43711.067720.2703
32.55640.7734-0.44113.52251.3532.66760.1753-0.11370.4043-0.1294-0.0265-0.0297-0.4547-0.0425-0.1110.24430.01180.02510.1722-0.0190.15462.799521.825226.6972
42.9465-0.49080.25223.828-0.36041.4513-0.1070.0098-0.33060.34-0.0072-0.0801-0.0307-0.37010.11550.3838-0.0884-0.0740.5082-0.01510.3843-22.419146.6098-1.2008
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -368 through -275 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid -274 through -57 )A-274 - -57
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid -56 through 7 )A-56 - 7
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 8 through 61 )A8 - 61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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