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- PDB-5upk: CDC42 binds PAK4 via an extended GTPase-effector interface - 3 pe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5upk
タイトルCDC42 binds PAK4 via an extended GTPase-effector interface - 3 peptide: PAK4cat, PAK4-N45, CDC42
要素
  • (Serine/threonine-protein kinase PAK ...) x 2
  • Cell division control protein 42 homolog
キーワードTRANSFERASE / GTPase / Kinase / CRIB
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole ...GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / adherens junction organization / embryonic heart tube development / Activation of RAC1 / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment or maintenance of cell polarity / establishment of cell polarity / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / : / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / secretory granule / cellular response to starvation / small monomeric GTPase / actin filament organization / positive regulation of DNA replication / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / adherens junction / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / regulation of cell growth / positive regulation of JNK cascade / RHO GTPases Activate Formins / EGFR downregulation / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse
類似検索 - 分子機能
Cdc42 / p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. ...Cdc42 / p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase PAK 4 / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ha, B.H. / Boggon, T.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM102262 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: CDC42 binds PAK4 via an extended GTPase-effector interface.
著者: Ha, B.H. / Boggon, T.J.
履歴
登録2017年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 4
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 4
C: Cell division control protein 42 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,5596
ポリマ－65,5063
非ポリマー1,0533
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.465, 61.621, 85.791
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.57, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Serine/threonine-protein kinase PAK ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase PAK 4 / p21-activated kinase 4 / PAK-4


分子量: 5653.328 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-45 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK4, KIAA1142 / Variant: isoform2 / プラスミド: modified pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RILP
参照: UniProt: O96013, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PAK 4 / p21-activated kinase 4 / PAK-4


分子量: 39123.133 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 109-426 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK4, KIAA1142 / Variant: isoform2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RILP
参照: UniProt: O96013, non-specific serine/threonine protein kinase

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 20729.787 Da / 分子数: 1 / Mutation: Q61L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953

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非ポリマー , 4種, 28分子

#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 22% PEG1,000 / PH範囲: 7.0-8.0 / Temp details: R/T

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月10日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 24144 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.163 / Rsym value: 0.163 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 10.6 % / CC1/2: 0.311 / Rpim(I) all: 0.912 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0151精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FIJ

4fij


解像度: 2.4→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 25.02 / SU ML: 0.263 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.415 / ESU R Free: 0.271 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26364 1097 4.6 %RANDOM
Rwork0.2179 ---
obs0.22023 22941 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.109 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.71 Å20 Å2-1.48 Å2
2--0.33 Å20 Å2
3---1.46 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3989 0 56 25 4070
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0194133
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3511.9965616
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90139271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4345500
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.36923.829175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.95815723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3171528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2639
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214530
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02899
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.254.4582012
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.254.4572011
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2246.6782508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2236.6782509
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1774.7012121
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.1694.6972118
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.0826.983106
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.03251.4464393
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.02851.3614384
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 68 -
Rwork0.296 1661 -
obs--97.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.8517-3.1906-3.70693.24172.98955.0475-0.10050.3972-0.68330.2045-0.53430.45620.021-0.68530.63480.0758-0.0391-0.0090.161-0.12320.1446-25.537821.792634.0583
21.69970.12191.48021.0670.96612.6362-0.1207-0.0634-0.1994-0.12620.26490.0111-0.08660.0932-0.14410.1605-0.0451-0.06370.07970.01760.07358.914313.001313.9198
32.3235-0.2636-1.57743.31190.9744.94090.1057-0.06840.0907-0.0893-0.4485-0.0591-1.06660.50580.34280.2758-0.1069-0.13220.287-0.02910.123-15.549633.375132.314
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 43
2X-RAY DIFFRACTION2B300 - 352
3X-RAY DIFFRACTION2B353 - 411
4X-RAY DIFFRACTION2B412 - 588
5X-RAY DIFFRACTION3C2 - 65
6X-RAY DIFFRACTION3C66 - 92
7X-RAY DIFFRACTION3C93 - 121
8X-RAY DIFFRACTION3C122 - 179

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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