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- PDB-5um8: Crystal structure of HIV-1 envelope trimer 16055 NFL TD CC (T569G... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5um8 | |||||||||
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Title | Crystal structure of HIV-1 envelope trimer 16055 NFL TD CC (T569G) in complex with Fabs 35022 and PGT124 | |||||||||
![]() |
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![]() | Viral Protein/Immune System / HIV-1 antibody glycoprotein / Viral Protein-Immune System complex | |||||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Garces, F. / Stanfield, R.L. / Wilson, I.A. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Glycine Substitution at Helix-to-Coil Transitions Facilitates the Structural Determination of a Stabilized Subtype C HIV Envelope Glycoprotein. Authors: Guenaga, J. / Garces, F. / de Val, N. / Stanfield, R.L. / Dubrovskaya, V. / Higgins, B. / Carrette, B. / Ward, A.B. / Wilson, I.A. / Wyatt, R.T. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 634.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 530.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 3.4 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 3.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 56.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 74.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Details | The asymmetric unit (6 chains) is 1/3 of a trimer- the trimer is the biological assembly. |
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Components
-Glycoprotein ... , 2 types, 2 molecules GB
#1: Protein | Mass: 53984.977 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 17086.340 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Antibody , 4 types, 4 molecules LHDE
#3: Antibody | Mass: 23056.605 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
---|---|
#4: Antibody | Mass: 25460.508 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
#5: Antibody | Mass: 25783.057 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
#6: Antibody | Mass: 23318.824 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
-Sugars , 7 types, 22 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#7: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #10: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #11: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #12: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #13: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.3 Å3/Da / Density % sol: 71.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.03 Details: 0.2M ammonium sulfate, 10% glycerol, 22% PEG 300, 0.1M phosphate-citrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 17, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.935→49.25 Å / Num. obs: 25153 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 119 Å2 / CC1/2: 0.923 / Rmerge(I) obs: 0.194 / Rpim(I) all: 0.096 / Rrim(I) all: 0.217 / Rsym value: 0.194 / Χ2: 1.06 / Net I/av σ(I): 7.5 / Net I/σ(I): 7.5 |
Reflection shell | Resolution: 3.935→4.02 Å / Redundancy: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 1.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 1224 / Num. unique obs: 1224 / CC1/2: 0.64 / Rpim(I) all: 0.75 / Rrim(I) all: 1.69 / Rsym value: 1.51 / Χ2: 1.1 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5cez, 4r26 Resolution: 3.935→49.247 Å / SU ML: 0.57 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 38.2 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.935→49.247 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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