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Yorodumi- PDB-5um8: Crystal structure of HIV-1 envelope trimer 16055 NFL TD CC (T569G... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5um8 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of HIV-1 envelope trimer 16055 NFL TD CC (T569G) in complex with Fabs 35022 and PGT124 | |||||||||
Components |
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Keywords | Viral Protein/Immune System / HIV-1 antibody glycoprotein / Viral Protein-Immune System complex | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationpositive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() Human immunodeficiency virus 1 Homo sapiens (human) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.935 Å | |||||||||
Authors | Garces, F. / Stanfield, R.L. / Wilson, I.A. | |||||||||
| Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Immunity / Year: 2017Title: Glycine Substitution at Helix-to-Coil Transitions Facilitates the Structural Determination of a Stabilized Subtype C HIV Envelope Glycoprotein. Authors: Guenaga, J. / Garces, F. / de Val, N. / Stanfield, R.L. / Dubrovskaya, V. / Higgins, B. / Carrette, B. / Ward, A.B. / Wilson, I.A. / Wyatt, R.T. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5um8.cif.gz | 635.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5um8.ent.gz | 530.8 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5um8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5um8_validation.pdf.gz | 3.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5um8_full_validation.pdf.gz | 3.4 MB | Display | |
| Data in XML | 5um8_validation.xml.gz | 56.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 5um8_validation.cif.gz | 74.9 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/um/5um8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/um/5um8 | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
| ||||||||
| Details | The asymmetric unit (6 chains) is 1/3 of a trimer- the trimer is the biological assembly. |
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Components
-Glycoprotein ... , 2 types, 2 molecules GB
| #1: Protein | Mass: 53984.977 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Human immunodeficiency virus 1 / Strain: 16055 / Gene: env / Cell line (production host): 293S freestyle / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: A1EAI1*PLUS |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 17086.340 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Human immunodeficiency virus 1 / Strain: 16055 / Gene: env / Cell line (production host): 293S freestyle / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: A1EAI1*PLUS |
-Antibody , 4 types, 4 molecules LHDE
| #3: Antibody | Mass: 23056.605 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): 293 Freestyle / Production host: Homo sapiens (human) |
|---|---|
| #4: Antibody | Mass: 25460.508 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): 293 Freestyle / Production host: Homo sapiens (human) |
| #5: Antibody | Mass: 25783.057 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): 293 Freestyle / Production host: Homo sapiens (human) |
| #6: Antibody | Mass: 23318.824 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): 293 Freestyle / Production host: Homo sapiens (human) |
-Sugars , 7 types, 22 molecules 
| #7: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #10: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #11: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #12: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #13: Sugar | ChemComp-NAG / |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 4.3 Å3/Da / Density % sol: 71.38 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.03 Details: 0.2M ammonium sulfate, 10% glycerol, 22% PEG 300, 0.1M phosphate-citrate |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.0332 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 17, 2015 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.935→49.25 Å / Num. obs: 25153 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 119 Å2 / CC1/2: 0.923 / Rmerge(I) obs: 0.194 / Rpim(I) all: 0.096 / Rrim(I) all: 0.217 / Rsym value: 0.194 / Χ2: 1.06 / Net I/av σ(I): 7.5 / Net I/σ(I): 7.5 |
| Reflection shell | Resolution: 3.935→4.02 Å / Redundancy: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 1.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 1224 / Num. unique obs: 1224 / CC1/2: 0.64 / Rpim(I) all: 0.75 / Rrim(I) all: 1.69 / Rsym value: 1.51 / Χ2: 1.1 / % possible all: 100 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 5cez, 4r26 Resolution: 3.935→49.247 Å / SU ML: 0.57 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 38.2 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.935→49.247 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Human immunodeficiency virus 1
Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 2items
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