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- PDB-5uty: Crystal Structure of a Stabilized DS-SOSIP.mut4 BG505 gp140 HIV-1... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5uty | |||||||||
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Title | Crystal Structure of a Stabilized DS-SOSIP.mut4 BG505 gp140 HIV-1 Env Trimer, Containing Mutations I201C-P433C (DS), L154M, N300M, N302M, T320L in Complex with Human Antibodies PGT122 and 35O22 at 4.1 Angstrom | |||||||||
![]() |
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![]() | VIRAL PROTEIN/immune system / HIV-1 Env / Stabilized Env / Near-native mimic of the viral spike / VIRAL PROTEIN-immune system complex | |||||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Xu, K. / Chuang, G.-Y. / Pancera, M. / Kwong, P.D. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structure-Based Design of a Soluble Prefusion-Closed HIV-1 Env Trimer with Reduced CD4 Affinity and Improved Immunogenicity. Authors: Chuang, G.Y. / Geng, H. / Pancera, M. / Xu, K. / Cheng, C. / Acharya, P. / Chambers, M. / Druz, A. / Tsybovsky, Y. / Wanninger, T.G. / Yang, Y. / Doria-Rose, N.A. / Georgiev, I.S. / Gorman, ...Authors: Chuang, G.Y. / Geng, H. / Pancera, M. / Xu, K. / Cheng, C. / Acharya, P. / Chambers, M. / Druz, A. / Tsybovsky, Y. / Wanninger, T.G. / Yang, Y. / Doria-Rose, N.A. / Georgiev, I.S. / Gorman, J. / Joyce, M.G. / O'Dell, S. / Zhou, T. / McDermott, A.B. / Mascola, J.R. / Kwong, P.D. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 61.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 81.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5utfC ![]() 4tvpS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-HIV-1 BG505 strain Env ... , 2 types, 2 molecules BG
#1: Protein | Mass: 17146.482 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 509-661 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#4: Protein | Mass: 56622.668 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 29-505 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Antibody , 4 types, 4 molecules DEHL
#2: Antibody | Mass: 26170.533 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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#3: Antibody | Mass: 23318.824 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
#5: Antibody | Mass: 25434.691 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
#6: Antibody | Mass: 22392.746 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
-Sugars , 7 types, 22 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#7: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||
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#8: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||
#9: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||
#10: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #11: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #12: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #13: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Details
Sequence details | Authors state that the first 30 residues in chain G is secretion signal sequence. |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.54 Å3/Da / Density % sol: 72.92 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.6 / Details: 10.5% PEG 4000, 0.2M AmSO4, 0.1M NaoAc pH 4.6 / PH range: 4.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: Aug 4, 2016 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.4→50 Å / Num. obs: 25676 / % possible obs: 61 % / Redundancy: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 86.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.149 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.158 / Χ2: 1.186 / Net I/σ(I): 5.5 / Num. measured all: 199781 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4TVP Resolution: 3.412→41.481 Å / SU ML: 0.6 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / Phase error: 35.27 / Stereochemistry target values: ML Details: Author state that the overall resolution was determined as follows: it is the highest resolution for which the completeness was greater than 50% and the I/sigmaI was greater than 2.0. ...Details: Author state that the overall resolution was determined as follows: it is the highest resolution for which the completeness was greater than 50% and the I/sigmaI was greater than 2.0. Crystal diffraction data were then assessed for anisotropy through use of the Diffraction Anisotropy Server (http://services.mbi.ucla.edu/anisoscale/), which indicates the resolution at which F/sigma drops below 3.0 along a, b, and c axes; for the two lattices, these were 4.9 A, 4.9 A , 3.4 A. Because we sought to use as much of the data as possible for refinement, we used the overall resolution described above to define the resolution of the a and b axes, with the resolution limit for the c axis defined by the Diffraction Anisotropy Server.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.412→41.481 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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