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- PDB-5um4: Crystal structure of the F255A mutant Kir3.1 cytoplasmic pore domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5um4
タイトルCrystal structure of the F255A mutant Kir3.1 cytoplasmic pore domain
要素G protein-activated inward rectifier potassium channel 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / inward-rectifier K(+) channel
機能・相同性
機能・相同性情報


I(KACh) inward rectifier potassium channel complex / G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / inward rectifier potassium channel complex / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / potassium ion import across plasma membrane ...I(KACh) inward rectifier potassium channel complex / G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / inward rectifier potassium channel complex / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / potassium ion import across plasma membrane / monoatomic ion channel complex / response to electrical stimulus / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / presynaptic membrane / external side of plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.1 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.1 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1
類似検索 - 構成要素
生物種Anolis carolinensis (グリーンアノール)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Meinke, G. / Bohm, A. / Noujaim, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the F255A mutant Kir3.1 cytoplasmic pore domain
著者: Meinke, G. / Bohm, A. / Noujaim, S.
履歴
登録2017年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0461
ポリマ－24,0461
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.070, 80.070, 85.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / GIRK-1 / Inward rectifier K(+) channel Kir3.1 / Potassium channel / inwardly rectifying subfamily J member 3


分子量: 24046.418 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 41-63; unp residues 190-370 / 変異: F255A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Anolis carolinensis (グリーンアノール), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: LOC100559481, Kcnj3, Girk1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: H9GIV0, UniProt: P63250
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.76 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: The protein was concentrated to 10 mg/mL. Crystals grown by mixing equal amounts of protein and reservoir solution (25 mM Na/K phosphate pH 5.0, 40 mM NaCl, 35 % Peg 400), and allowed to ...詳細: The protein was concentrated to 10 mg/mL. Crystals grown by mixing equal amounts of protein and reservoir solution (25 mM Na/K phosphate pH 5.0, 40 mM NaCl, 35 % Peg 400), and allowed to equilibrate over 1 ml of reservoir solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.0003 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.987→85.04 Å / Num. all: 10030 / Num. obs: 10030 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 61.61 Å2 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.067 / Rsym value: 0.064 / Net I/av σ(I): 7.5 / Net I/σ(I): 21.9 / Num. measured all: 125290
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
2.5-2.6413.20.5911.30.1690.6150.591100
2.64-2.813.20.3771.90.1080.3930.377100
2.8-2.9913.10.1973.70.0560.2050.197100
2.99-3.2312.90.1136.20.0330.1180.113100
3.23-3.5412.70.07490.0220.0770.074100
3.54-3.9512.30.055110.0160.0570.05599.6
3.95-4.5611.70.05210.30.0160.0540.05299.6
4.56-5.59110.05610.20.0170.0590.05699.9
5.59-7.9111.60.0415.40.0120.0420.04100
2.5-2.6410.10.0283.50.0090.030.02889.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.53 Å85.04 Å
Translation6.53 Å85.04 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N9P

1n9p


解像度: 2.5→85.04 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 35.13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2667 888 5.04 %
Rwork0.2241 --
obs0.2263 17623 96.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 115.35 Å2 / Biso mean: 67.2839 Å2 / Biso min: 39.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→85.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1544 0 0 27 1571
Biso mean---62.61 -
残基数----197
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011581
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1372138
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06244
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006276
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.2131320
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5002-2.65680.51061420.37242823296597
2.6568-2.8620.34221360.33062747288395
2.862-3.150.3181540.27852687284193
3.15-3.60580.3031670.23852785295298
3.6058-4.54290.21611480.17982865301398
4.5429-85.08920.22981410.20482828296997

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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