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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5uj7 | ||||||
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タイトル | Structure of the active form of human Origin Recognition Complex ATPase motor module, complex subunitS 1, 4, 5 | ||||||
要素 | (Origin recognition complex subunit ...) x 3 | ||||||
キーワード | DNA BINDING PROTEIN / Replication / DNA-binding / AAA+ ATPase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 polar body extrusion after meiotic divisions / CDC6 association with the ORC:origin complex / origin recognition complex / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / nuclear origin of replication recognition complex / mitotic DNA replication checkpoint signaling / G1/S-Specific Transcription / regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / protein polymerization ...polar body extrusion after meiotic divisions / CDC6 association with the ORC:origin complex / origin recognition complex / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / nuclear origin of replication recognition complex / mitotic DNA replication checkpoint signaling / G1/S-Specific Transcription / regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / protein polymerization / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / Activation of ATR in response to replication stress / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Assembly of the pre-replicative complex / Orc1 removal from chromatin / DNA replication / chromosome, telomeric region / nucleotide binding / chromatin binding / chromatin / nucleolus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.394 Å | ||||||
データ登録者 | Tocilj, A. / Elkayam, E. / On, K.F. / Joshua-Tor, L. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2017 タイトル: Structure of the active form of human origin recognition complex and its ATPase motor module. 著者: Ante Tocilj / Kin Fan On / Zuanning Yuan / Jingchuan Sun / Elad Elkayam / Huilin Li / Bruce Stillman / Leemor Joshua-Tor / 要旨: Binding of the Origin Recognition Complex (ORC) to origins of replication marks the first step in the initiation of replication of the genome in all eukaryotic cells. Here, we report the structure of ...Binding of the Origin Recognition Complex (ORC) to origins of replication marks the first step in the initiation of replication of the genome in all eukaryotic cells. Here, we report the structure of the active form of human ORC determined by X-ray crystallography and cryo-electron microscopy. The complex is composed of an ORC1/4/5 motor module lobe in an organization reminiscent of the DNA polymerase clamp loader complexes. A second lobe contains the ORC2/3 subunits. The complex is organized as a double-layered shallow corkscrew, with the AAA+ and AAA+-like domains forming one layer, and the winged-helix domains (WHDs) forming a top layer. CDC6 fits easily between ORC1 and ORC2, completing the ring and the DNA-binding channel, forming an additional ATP hydrolysis site. Analysis of the ATPase activity of the complex provides a basis for understanding ORC activity as well as molecular defects observed in Meier-Gorlin Syndrome mutations. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5uj7.cif.gz | 816.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5uj7.ent.gz | 683.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5uj7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5uj7_validation.pdf.gz | 2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5uj7_full_validation.pdf.gz | 2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5uj7_validation.xml.gz | 67.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5uj7_validation.cif.gz | 88.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uj/5uj7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uj/5uj7 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
-Origin recognition complex subunit ... , 3種, 6分子 ABCDEF
#1: タンパク質 | 分子量: 44179.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ORC1, ORC1L, PARC1 発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾) 参照: UniProt: Q13415 #2: タンパク質 | 分子量: 50443.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ORC4, ORC4L 発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾) 参照: UniProt: O43929 #3: タンパク質 | 分子量: 33137.043 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ORC5, ORC5L 発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾) 参照: UniProt: O43913 |
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-非ポリマー , 3種, 12分子
#4: 化合物 | ChemComp-ATP / #5: 化合物 | ChemComp-MG / #6: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.48 % / 解説: Thin plates 100X100 microns |
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 22% Ethylene glycol 8% Propylene glycol 10mg/ml protein 1:1 ratio |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97934 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月24日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97934 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.39→20 Å / Num. obs: 39700 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 104 Å2 / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 8.75 |
反射 シェル | 解像度: 3.39→3.52 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / CC1/2: 0.524 / % possible all: 96 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4XGC 解像度: 3.394→19.882 Å / SU ML: 0.6 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.23 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.394→19.882 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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