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万見
- PDB-5ug0: Human antibody H2897 in complex with influenza hemagglutinin H1 S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ug0
タイトルHuman antibody H2897 in complex with influenza hemagglutinin H1 Solomon Islands/03/2006
要素
  • (Hemagglutinin ...) x 2
  • 2897 heavy chain
  • 2897 light chain
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Influenza HA / antibody / complex / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region ...viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hemagglutinin; Chain A, domain 2 / Hemagglutinin Chain A, Domain 2 / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B - #10 / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B / Hemagglutinin (Ha1 Chain); Chain: A; domain 1 / Haemagglutinin, alpha/beta domain, HA1 chain / : / Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin ...Hemagglutinin; Chain A, domain 2 / Hemagglutinin Chain A, Domain 2 / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B - #10 / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B / Hemagglutinin (Ha1 Chain); Chain: A; domain 1 / Haemagglutinin, alpha/beta domain, HA1 chain / : / Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Ribbon / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemagglutinin / Ig-like domain-containing protein / IGK@ protein
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Raymond, D.D. / Caradonna, T. / Schmidt, A.G. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2017
タイトル: CryoEM Structure of an Influenza Virus Receptor-Binding Site Antibody-Antigen Interface.
著者: Yuhang Liu / Junhua Pan / Simon Jenni / Donald D Raymond / Tim Caradonna / Khoi T Do / Aaron G Schmidt / Stephen C Harrison / Nikolaus Grigorieff /
要旨: Structure-based vaccine design depends on extensive structural analyses of antigen-antibody complexes.Single-particle electron cryomicroscopy (cryoEM) can circumvent some of the problems of x-ray ...Structure-based vaccine design depends on extensive structural analyses of antigen-antibody complexes.Single-particle electron cryomicroscopy (cryoEM) can circumvent some of the problems of x-ray crystallography as a pipeline for obtaining the required structures. We have examined the potential of single-particle cryoEM for determining the structure of influenza-virus hemagglutinin (HA):single-chain variable-domain fragment complexes, by studying a complex we failed to crystallize in pursuing an extended project on the human immune response to influenza vaccines.The result shows that a combination of cryoEM and molecular modeling can yield details of the antigen-antibody interface, although small variation in the twist of the rod-likeHA trimer limited the overall resolution to about 4.5Å.Comparison of principal 3D classes suggests ways to modify the HA trimer to overcome this limitation. A closely related antibody from the same donor did yield crystals when bound with the same HA, giving us an independent validation of the cryoEM results.The two structures also augment our understanding of receptor-binding site recognition by antibodies that neutralize a wide range of influenza-virus variants.
履歴
登録2017年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin HA1
B: Hemagglutinin HA2
C: 2897 light chain
D: 2897 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,10412
ポリマ－105,4014
非ポリマー2,7048
水00
1
A: Hemagglutinin HA1
B: Hemagglutinin HA2
C: 2897 light chain
D: 2897 heavy chain
ヘテロ分子

A: Hemagglutinin HA1
B: Hemagglutinin HA2
C: 2897 light chain
D: 2897 heavy chain
ヘテロ分子

A: Hemagglutinin HA1
B: Hemagglutinin HA2
C: 2897 light chain
D: 2897 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)324,31236
ポリマ－316,20212
非ポリマー8,11124
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)142.200, 142.200, 200.410
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

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Hemagglutinin ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Hemagglutinin HA1


分子量: 36509.902 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 18-343 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/Solomon Islands/3/2006(H1N1)) (A型インフルエンザウイルス)
株: A/Solomon Islands/3/2006(H1N1) / 遺伝子: HA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A7UPX0
#2: タンパク質 Hemagglutinin HA2


分子量: 20823.184 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 344-519 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/Solomon Islands/3/2006(H1N1)) (A型インフルエンザウイルス)
株: A/Solomon Islands/3/2006(H1N1) / 遺伝子: HA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A7UPX0

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抗体 , 2種, 2分子 CD

#3: 抗体 2897 light chain


分子量: 23530.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGK@ / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6PIL8
#4: 抗体 2897 heavy chain


分子量: 24537.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DKFZp686P15220 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6N089

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糖 , 3種, 8分子

#5: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.35 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 10% w/v PEG8000, 100 mM HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 293.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97923 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月5日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→46.41 Å / Num. obs: 32426 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.672 % / Biso Wilson estimate: 116.33 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.274 / Rrim(I) all: 0.322 / Χ2: 1.007 / Net I/σ(I): 5.75 / Num. measured all: 119057 / Scaling rejects: 64
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
3.4-3.613.7263.4730.440.429197
3.61-3.863.7211.770.850.632199.1
3.86-4.163.7241.0141.490.888199.2
4.16-4.563.7090.5333.20.92199.4
4.56-5.093.6920.3415.030.946199.4
5.09-5.863.6790.2496.690.966199.1
5.86-7.153.6120.1738.90.971198.8
7.15-103.5270.05719.210.996198.4
10-46.413.2940.02436.010.998195

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3SM5

3sm5
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.4→46.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.865 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.848 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 1.344 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.218 / SU Rfree Blow DPI: 0.442 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.453
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1621 5 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.242 32418 98.6 %-
原子変位パラメータBiso max: 296.08 Å2 / Biso mean: 158.46 Å2 / Biso min: 98.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--36.0706 Å20 Å20 Å2
2---36.0706 Å20 Å2
3---72.1412 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.87 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.4→46.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7241 0 176 0 7417
Biso mean--208.67 --
残基数----935
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2611SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes185HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1103HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7610HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1020SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8361SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7610HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg10360HARMONIC21.26
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.61
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.57
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.51 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 143 5.01 %
Rwork0.313 2711 -
all0.314 2854 -
obs--95.23 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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