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- PDB-5uf2: Crystal Structure of ribose 5 phosphate isomerase A from Neisseri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uf2
タイトルCrystal Structure of ribose 5 phosphate isomerase A from Neisseria gonorrhoeae
要素Ribose-5-phosphate isomerase A
キーワードISOMERASE / SSGCID / Neisseria gonorrhoeae / ribose-5-phosphate / rpiA / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


ribose-5-phosphate isomerase / ribose-5-phosphate isomerase activity / pentose-phosphate shunt, non-oxidative branch
類似検索 - 分子機能
Ribose-5-phosphate isomerase, type A, subgroup / Ribose 5-phosphate isomerase, type A / Ribose 5-phosphate isomerase A (phosphoriboisomerase A) / Rossmann fold - #1360 / ACT domain / NagB/RpiA transferase-like / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Ribose-5-phosphate isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of ribose 5 phosphate isomerase A from Neisseria gonorrhoeae
著者: Mayclin, S.J. / Abendroth, J. / Lorimer, D.D. / Edwards, T.E.
履歴
登録2017年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribose-5-phosphate isomerase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,83313
ポリマ－24,9471
非ポリマー88612
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.650, 75.870, 46.170
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-627-

HOH

21A-756-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Ribose-5-phosphate isomerase A / Phosphoriboisomerase A / PRI


分子量: 24947.439 Da / 分子数: 1 / 断片: NegoA.00944.a.B1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (strain NCCP11945) (淋菌)
株: NCCP11945 / 遺伝子: rpiA, NGK_0826 / プラスミド: NegoA.00944.a.B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B4RL16, ribose-5-phosphate isomerase

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非ポリマー , 5種, 389分子

#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MCSG1 F1 (283224f1): 100mM Bis-Tris:HCl pH6.5, 20% (w/v) PEG 5000 MME: protein conc. 18.44mg/mL, cryoprotectant 20% ethylene glycol, puck kgc9-3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月10日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 49825 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.69 % / Biso Wilson estimate: 10.52 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 14.67
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.4-1.445.6260.513.240.8561100
1.44-1.485.6390.4253.930.879199.9
1.48-1.525.6490.325.140.915199.9
1.52-1.575.6820.2596.310.941199.8
1.57-1.625.6580.2237.370.95199.8
1.62-1.675.6710.1818.660.97199.7
1.67-1.745.6970.14710.560.979199.2
1.74-1.815.7030.12712.10.984199.4
1.81-1.895.70.10414.480.99199.4
1.89-1.985.6960.08816.820.992199.7
1.98-2.095.70.07819.20.995199.7
2.09-2.215.6760.06821.880.995199.8
2.21-2.375.7140.06423.470.994199.2
2.37-2.565.730.05925.390.996198.5
2.56-2.85.7390.05626.90.996198.4
2.8-3.135.7470.05128.190.997197.7
3.13-3.615.7360.04830.880.997197.1
3.61-4.435.8040.04732.680.997195.7
4.43-6.265.7620.04532.80.998193.7
6.26-505.6970.04533.410.997185.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1m0s

1m0s


解像度: 1.4→50 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.26
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1635 2035 4.08 %
Rwork0.1352 --
obs0.1363 49817 98.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 69.34 Å2 / Biso mean: 16.1999 Å2 / Biso min: 5.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1672 0 74 390 2136
Biso mean--28.2 31.32 -
残基数----223
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051859
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0412516
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.102297
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005318
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.213721
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.43260.22531440.196131633307100
1.4326-1.46840.1951490.165331403289100
1.4684-1.50810.16561510.140131573308100
1.5081-1.55250.16551390.13331723311100
1.5525-1.60260.18111130.123731913304100
1.6026-1.65990.16391480.127631643312100
1.6599-1.72630.14451300.12263165329599
1.7263-1.80490.1521280.12743180330899
1.8049-1.90.17711360.12573186332299
1.9-2.01910.15131340.129332013335100
2.0191-2.17490.14941260.124332323358100
2.1749-2.39380.14311390.13153188332799
2.3938-2.740.16621370.1373218335599
2.74-3.45160.15591210.1383219334098
3.4516-34.56260.17581400.14013206334694

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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