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万見
- PDB-5ue5: proMMP-7 with heparin octasaccharide bound to the catalytic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ue5
タイトルproMMP-7 with heparin octasaccharide bound to the catalytic domain
要素Matrilysin
キーワードHYDROLASE / glycan complex with protein / enzyme complex with heparin oligosaccharide / zymogen / allosteric effector site
機能・相同性
機能・相同性情報


matrilysin / antibacterial peptide secretion / antibacterial peptide biosynthetic process / membrane protein intracellular domain proteolysis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / membrane protein ectodomain proteolysis / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly ...matrilysin / antibacterial peptide secretion / antibacterial peptide biosynthetic process / membrane protein intracellular domain proteolysis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / membrane protein ectodomain proteolysis / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / regulation of cell population proliferation / defense response to Gram-negative bacterium / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase ...Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Fulcher, Y.G. / Prior, S.H. / Linhardt, R.J. / Van Doren, S.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM057289 米国
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Glycan Activation of a Sheddase: Electrostatic Recognition between Heparin and proMMP-7.
著者: Fulcher, Y.G. / Prior, S.H. / Masuko, S. / Li, L. / Pu, D. / Zhang, F. / Linhardt, R.J. / Van Doren, S.R.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Charge-Triggered Membrane Insertion of Matrix Metalloproteinase-7, Supporter of Innate Immunity and Tumors.
著者: Prior, S.H. / Fulcher, Y.G. / Koppisetti, R.K. / Jurkevich, A. / Van Doren, S.R.
履歴
登録2016年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrilysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1286
ポリマ－27,5891
非ポリマー2,5395
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)16 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Matrilysin / Matrin / Matrix metalloproteinase-7 / MMP-7 / Pump-1 protease / Uterine metalloproteinase


分子量: 27589.139 Da / 分子数: 1 / 変異: E195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP7, MPSL1, PUMP1 / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09237, matrilysin
#2: 多糖 2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose- ...2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 2327.897 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,8,7/[a2122h-1a_1-5_2*NSO/3=O/3=O_6*OSO/3=O/3=O][a2121A-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O]/1-2-1-2-1-2-1-2/a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1_e4-f1_f4-g1_g4-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNSO36SO3]{[(4+1)][a-L-IdopA2SO3]{[(4+1)][a-D-GlcpNSO36SO3]{[(4+1)][a-L-IdopA2SO3]{[(4+1)][a-D-GlcpNSO36SO3]{[(4+1)][a-L-IdopA2SO3]{[(4+1)][a-D-GlcpNSO36SO3]{[(4+1)][a-L-IdopA2SO3]{}}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-15N NOESY
121isotropic1TROSY-detected titration
232isotropic1PREs by PROJECT-CPMG TROSY
344isotropic1solvent PREs, 1H relaxation detected via TROSY
455isotropic13D HN(CA)CB
465isotropic13D CBCA(CO)NH

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution1300 uM [U-99% 15N] proMMP-7, 450 uM heparin dp8, 93% H2O/7% D2OproMMP-7 + heparin dp8proMMP-7 + heparin dp893% H2O/7% D2O
solution2300 uM [U-99% 2H/15N] proMMP-7, 450 uM heparin dp8-TEMPO, 93% H2O/7% D2Oreducing end of heparin dp8 was substituted with TEMPO spin labelproMMP-7 + spin-labeled heparin dp893% H2O/7% D2O
solution3300 uM [U-99% 2H/15N] proMMP-7, 450 uM heparin dp8, 93% H2O/7% D2Odeuterated proMMP-7 + heparin dp8deuterated proMMP-7 + heparin dp893% H2O/7% D2O
solution4300 uM [U-99% 2H/15N] proMMP-7, 450 uM heparin dp4, 93% H2O/7% D2OproMMP-7 +/- heparin dp4 The free state of proMMP-7 and its complex with heparin dp4 were each measured without and with the addition of 0.3 mM Gd-EDTAproMMP-7 +/- heparin dp493% H2O/7% D2O
solution5300 uM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] proMMP-7, 93% H2O/7% D2OCollected and interpreted for BMRB ID 25485 and Prior et al. (2015; 10.1016/j.str.2015.08.013proMMP-7, free state93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
300 uMproMMP-7[U-99% 15N]1
450 uMheparin dp8natural abundance1
300 uMproMMP-7[U-99% 2H/15N]2
450 uMheparin dp8-TEMPOnatural abundance2
300 uMproMMP-7[U-99% 2H/15N]3
450 uMheparin dp8natural abundance3
300 uMproMMP-7[U-99% 2H/15N]4
450 uMheparin dp4natural abundance4
300 uMproMMP-7[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]5
試料状態
Conditions-ID詳細イオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
120 mM imidazole, 10 mM CaCl2, 150 mM NaCl, 20 uM ZnCl2, 10 mM 2-mercaptoethanol180 mMproMMP-7 + heparin dp86.61 atm310 K
220 mM imidazole, 10 mM CaCl2, 150 mM NaCl, 20 uM ZnCl2, 10 mM 2-mercaptoethanol Measurements without and with addition of 10 mM ascorbate180 mMproMMP-7 + spin-labeled heparin dp86.61 atm310 K
3+/- 450 uM hep dp4 and +/- 300 uM GdEDTA 20 mM imidazole, 10 mM CaCl2, 150 mM NaCl, 20 uM ZnCl2, 10 mM 2-mercaptoethanol180 mMproMMP-7 +/- hep dp4 +/- GdEDTA6.61 atm310 K
4Conditions used for assigning the peaks and determining the solution structure (PDB ID: 2MZE) 20 mM imidazole, 10 mM CaCl2, 20 uM ZnCl2, 10 mM 2-mercaptoethanol30 mMproMMP-7, free state6.61 atm310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 800 MHz / 詳細: TCI cryoprobe

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解析

ソフトウェア名称: SYBYL / バージョン: X 2.1.1 / 分類: 精密化
NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
SparkyGoddardデータ解析
AnalysisCCPNchemical shift assignment
TopSpinBruker Biospin解析
SYBYLX 2.1.1Tripos / Certara精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: 15000 steps of refinement. Explicit distance restraints to the TEMPO spin-labeled reducing end of heparin dp8 were obtained from the PREs (T2) using an equation from Battiste and Wagner ...詳細: 15000 steps of refinement. Explicit distance restraints to the TEMPO spin-labeled reducing end of heparin dp8 were obtained from the PREs (T2) using an equation from Battiste and Wagner (2000, Biochemistry) simplified by WHTC greater than1 to the form r equal to 4KTC/T2 given by Koppisetti et al. (2014, Nature Comms.). The rotational correlation time TC of the protein-heparin complexes was obtained from amide 15N cross-correlation rates nxy (Liu and Prestegard, 2008, J. Magn. Reson.) interpreted by the spectral density expression used in the TRACT approach (Lee et al., 2006. J. Magn. Reson.). Upper bounds were set at 15% above the distance estimate. An intermolecular NOE from an arginine backbone amide from 2H/15N-labeled enzyme to the anomeric proton H1 of GlcNS6S 5 or 7 had an upper bound of 6 A. Lower bounds were implicitly at van der Waals distance. Ambiguous distance restraints from any residue of heparin dp8 to explicit protein amide groups were applied on the basis of amide chemical shift perturbations from heparin dp8 or protection of amides by heparin dp4 from line broadening by Gd.EDTA with deltaT2 greater than 37/sec. Ambiguous distance restraints from any residue of heparin dp8 to lysine amino or arginine ureido groups were also applied on the basis of mutations that impaired activation of proMMP-7 by heparin dp16. The combination of the intermolecular distance restraints from the explicit PRE and NOE measurements and the ambiguous sources were used to dock coordinates of heparin dp8 with the NMR solution structure of human proMMP-7 of Prior et al. (2015, Structure). To enable molecular flexibility widely through the proMMP-7 and heparin dp8 chains while maintaining the structural integrity of the proMMP-7 during the restrained docking simulations, CYANA 2.1 (Guntert and Buchner, 2015, J. Biomol. NMR) was utilized in concert with the intramolecular proMMP-7 NOE-derived distance restraints and chemical shift-derived dihedral restraints of the NMR structure (Prior et al., 2015, Structure). CYANA topology files describing the sugar monomers were derived from topology files curated by the Automated Topology Builder (Malde et al., 2011, J. Chem. Theory Comput.) and based on accession number 9804 for 2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid (IDS or IdoA2S) and 9778 for N,O6-disulfo-glucosamine (SGN or GlcNS6S). The globally flexible docking simulations required the proMMP-7 polypeptide to be linked to the calcium and zinc ions and heparin dp8 chains via tethers of non-interacting pseudoatoms. With this tethering and flexible structural integrity enforced, the carbohydrate chains were docked with the intermolecular distance restraints
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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