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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ucb | |||||||||
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タイトル | Structure of antigen-Fab complex with engineered switch residue region. | |||||||||
要素 |
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キーワード | IMMUNE SYSTEM / Antibody / Fab / Asf1 / histone chaperone / Structural Genomics / PSI-Biology / Chaperone-Enabled Studies of Epigenetic Regulation Enzymes / CEBS | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II ...Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of protein phosphorylation / protein modification process / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / regulation of gene expression / chromosome, telomeric region / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.521 Å | |||||||||
データ登録者 | Bailey, L.J. / Kossiakoff, A.A. / Chaperone-Enabled Studies of Epigenetic Regulation Enzymes (CEBS) | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Antibody Switch Residue Engineering for Improved Crystallization Chaperones 著者: Bailey, L.J. / Kossiakoff, A.A. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ucb.cif.gz | 342.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5ucb.ent.gz | 279.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ucb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5ucb_validation.pdf.gz | 440.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5ucb_full_validation.pdf.gz | 443.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5ucb_validation.xml.gz | 28.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5ucb_validation.cif.gz | 43.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uc/5ucb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uc/5ucb | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: 抗体 | 分子量: 23182.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
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#2: 抗体 | 分子量: 22866.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
#3: タンパク質 | 分子量: 17371.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ASF1, CIA1, YJL115W, J0755 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32447 |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.68 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 18% PEG3350, |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 193 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.033 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.033 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.521→35.589 Å / Num. obs: 100518 / % possible obs: 95.81 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 26.76 Å2 / Net I/σ(I): 32.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.521→35.589 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 15.7 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.521→35.589 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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