+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5uek | ||||||
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Title | Structure of antigen-Fab 12E complex with Histone chaperone ASF1 | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Antibody / Fab / Asf1 / histone chaperone | ||||||
Function / homology | Function and homology information Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II ...Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of protein phosphorylation / protein modification process / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / regulation of gene expression / chromosome, telomeric region / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Bailey, L.J. / Kossiakoff, A.A. | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Antibody Switch Residue Engineering for Improved Crystallization Chaperones Authors: Bailey, L.J. / Kossiakoff, A.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5uek.cif.gz | 245.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5uek.ent.gz | 204 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5uek.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5uek_validation.pdf.gz | 435.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5uek_full_validation.pdf.gz | 436.7 KB | Display | |
Data in XML | 5uek_validation.xml.gz | 27.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5uek_validation.cif.gz | 42 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ue/5uek ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ue/5uek | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17428.648 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: ASF1, CIA1, YJL115W, J0755 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P32447 |
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#2: Antibody | Mass: 24170.996 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) |
#3: Antibody | Mass: 23355.900 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 20% PEG 3350, 20% ethylene glycol, .2 M Ammonium Acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 1.033 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 2, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→22.46 Å / Num. obs: 64692 / % possible obs: 81.4 % / Redundancy: 1.4 % / Net I/σ(I): 22.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.7→22.458 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 22.83 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→22.458 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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