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- PDB-5ua5: Crystal structure of A179L:Bid BH3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ua5
タイトルCrystal structure of A179L:Bid BH3 complex
要素
  • 5-HL
  • Uncharacterized protein
キーワードAPOPTOSIS / Bcl-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Release of apoptotic factors from the mitochondria / Activation, translocation and oligomerization of BAX / Pyroptosis / : / suppression by virus of host autophagy / channel activity / mitochondrial fusion / host cell endoplasmic reticulum / host cell mitochondrion / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand ...Release of apoptotic factors from the mitochondria / Activation, translocation and oligomerization of BAX / Pyroptosis / : / suppression by virus of host autophagy / channel activity / mitochondrial fusion / host cell endoplasmic reticulum / host cell mitochondrion / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / release of cytochrome c from mitochondria / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / regulation of apoptotic process / mitochondrial outer membrane / membrane => GO:0016020 / oxidoreductase activity / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. ...Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / BCL (B-Cell lymphoma); contains BH1, BH2 regions / Bcl-2 family / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / Bcl2-like / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Bcl-2-like superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Apoptosis regulator Bcl-2 homolog / Trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase / Apoptosis regulator Bcl-2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Banjara, S. / Caria, S. / Kvansakul, M.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1007918 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FT130101349 オーストラリア
引用ジャーナル: J. Virol. / 年: 2017
タイトル: Structural Insight into African Swine Fever Virus A179L-Mediated Inhibition of Apoptosis.
著者: Banjara, S. / Caria, S. / Dixon, L.K. / Hinds, M.G. / Kvansakul, M.
履歴
登録2016年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22017年3月15日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5-HL
B: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8622
ポリマ－20,8622
非ポリマー00
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area8570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.126, 94.126, 40.834
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細Dimer as determined by size exclusion chromatography

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要素

#1: タンパク質 5-HL / A179L / Bcl-2-like protein / PA179L


分子量: 17709.230 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-148 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
遺伝子: 5-HL, A179L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D0Q0E8, UniProt: P42485*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Uncharacterized protein


分子量: 3152.553 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 50-77 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1RIQ4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2 / 詳細: 1.6 M Ammonium Sulphate, 0.1M Sodium acetate pH 4.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9573 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9573 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→36.51 Å / Num. obs: 7316 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.55 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→36.51 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 34.59
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2681 368 5.03 %random selection
Rwork0.2464 ---
obs0.2474 7316 99.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→36.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1331 0 0 2 1333
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031357
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5441829
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.68805
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039206
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002227
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5002-2.86190.3191220.29312287X-RAY DIFFRACTION100
2.8619-3.60530.30851330.28812283X-RAY DIFFRACTION100
3.6053-36.510.2431130.22572378X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.55834.8435-1.18444.75820.55682.93290.30880.6713-0.1749-0.20.4084-0.53930.49020.0886-0.31460.6640.0679-0.0180.543-0.10770.930342.8743-10.2729-9.113
20.4301-1.3776-1.57395.13454.96099.1932-1.151-0.8082-1.30212.01391.6543-0.32830.50653.09240.24761.10380.0995-0.74170.66210.06662.285250.1862-16.60341.1002
37.18321.36282.1165.28460.91336.80880.6359-1.3694-0.28641.5686-0.8098-1.6390.2935-0.45980.16280.8873-0.1711-0.24940.64820.02470.785636.9031-12.54816.4027
47.16413.387-0.89549.63575.13457.59590.5588-0.2404-0.46580.4424-0.8516-0.18820.6817-1.04790.05080.4948-0.1265-0.14420.6835-0.05310.569831.5097-16.1586-4.0955
54.10682.01780.54684.4974-1.03677.77450.2748-0.40851.11530.3976-0.2891-0.2881-1.44810.04540.35330.8520.0655-0.02630.59750.01340.941138.43380.7876-1.7516
68.31745.96424.46744.95361.53246.9286-0.1358-0.77491.74481.3972-0.6162.5487-0.0948-2.51970.54940.9271-0.05980.12291.4123-0.25480.954125.5671-6.44866.1287
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 23 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 24 through 33 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 34 through 62 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 63 through 123 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 124 through 146 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 30 through 48 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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