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- PDB-5u3a: Ultra High Resolution Crystal Structure of Human Pancreatic Alpha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u3a
タイトルUltra High Resolution Crystal Structure of Human Pancreatic Alpha Amylase
要素Pancreatic alpha-amylase
キーワードHYDROLASE / Amylase / Diabetes / Obesity / Glucosyl hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


polysaccharide digestion / Digestion of dietary carbohydrate / alpha-amylase / carbohydrate catabolic process / alpha-amylase activity / chloride ion binding / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic alpha-amylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.95 Å
データ登録者Caner, S. / Brayer, G.D.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institute of HealthCIHR MOP-111082 カナダ
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2019
タイトル: Folding Then Binding vs Folding Through Binding in Macrocyclic Peptide Inhibitors of Human Pancreatic alpha-Amylase.
著者: Goldbach, L. / Vermeulen, B.J.A. / Caner, S. / Liu, M. / Tysoe, C. / van Gijzel, L. / Yoshisada, R. / Trellet, M. / van Ingen, H. / Brayer, G.D. / Bonvin, A.M.J.J. / Jongkees, S.A.K.
履歴
登録2016年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_PDB_obs_spr
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / entity_poly / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12022年4月27日Group: Advisory / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_database_PDB_obs_spr
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pancreatic alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2284
ポリマ－55,9311
非ポリマー2973
水10,827601
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.100, 67.840, 130.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Pancreatic alpha-amylase / PA / 1 / 4-alpha-D-glucan glucanohydrolase


分子量: 55931.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMY2A / 器官: Pancreas / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P04746, alpha-amylase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 601 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: MPD 57%, 0.1 M sodium cacodylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.95→40 Å / Num. obs: 267220 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.76
反射 シェル解像度: 0.95→0.97 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 1.88 / CC1/2: 0.71 / % possible all: 73.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 0.95→36.601 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 10.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1205 13358 5 %
Rwork0.1095 --
obs0.1101 267198 92.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.95→36.601 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3946 0 16 601 4563
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084267
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1215836
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4991564
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097592
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009777
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.95-0.96080.26513420.24596508X-RAY DIFFRACTION72
0.9608-0.97210.19673540.20746719X-RAY DIFFRACTION74
0.9721-0.9840.21173650.1986936X-RAY DIFFRACTION76
0.984-0.99640.22953690.18877009X-RAY DIFFRACTION77
0.9964-1.00950.18733770.16647163X-RAY DIFFRACTION79
1.0095-1.02340.15993900.15377408X-RAY DIFFRACTION81
1.0234-1.0380.16463930.1457484X-RAY DIFFRACTION83
1.038-1.05350.14544070.13727723X-RAY DIFFRACTION85
1.0535-1.070.1454160.12317906X-RAY DIFFRACTION87
1.07-1.08750.13094220.11468014X-RAY DIFFRACTION88
1.0875-1.10630.12564350.10688281X-RAY DIFFRACTION90
1.1063-1.12640.1144410.10098389X-RAY DIFFRACTION92
1.1264-1.1480.10194540.09848621X-RAY DIFFRACTION94
1.148-1.17150.10974630.09358800X-RAY DIFFRACTION96
1.1715-1.19690.10964710.09318933X-RAY DIFFRACTION98
1.1969-1.22480.11084780.09569092X-RAY DIFFRACTION99
1.2248-1.25540.114760.09319038X-RAY DIFFRACTION99
1.2554-1.28940.10544770.08719064X-RAY DIFFRACTION99
1.2894-1.32730.10154800.08629120X-RAY DIFFRACTION99
1.3273-1.37020.09574790.08619098X-RAY DIFFRACTION99
1.3702-1.41910.10264800.08999121X-RAY DIFFRACTION99
1.4191-1.47590.10134810.0879164X-RAY DIFFRACTION100
1.4759-1.54310.09544810.08689155X-RAY DIFFRACTION100
1.5431-1.62450.10184830.08719176X-RAY DIFFRACTION100
1.6245-1.72630.10684820.09349147X-RAY DIFFRACTION99
1.7263-1.85950.10664870.09839256X-RAY DIFFRACTION100
1.8595-2.04670.10764860.10219226X-RAY DIFFRACTION100
2.0467-2.34280.12094880.10439273X-RAY DIFFRACTION99
2.3428-2.95140.12594940.11719387X-RAY DIFFRACTION100
2.9514-36.62790.13375070.12899629X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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