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- PDB-5u2j: MORF double PHD finger (DPF) in complex with histone H3K14bu -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u2j
タイトルMORF double PHD finger (DPF) in complex with histone H3K14bu
要素
  • Histone H3K14bu
  • Histone acetyltransferase KAT6B
キーワードHYDROLASE / transcription / epigenetics / acyllysine
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / regulation of developmental process / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis / histone acetyltransferase activity / protein-lysine-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Chromatin modifying enzymes / telomere organization ...histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / regulation of developmental process / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis / histone acetyltransferase activity / protein-lysine-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / epigenetic regulation of gene expression / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / transcription coregulator activity / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Meiotic recombination / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RMTs methylate histone arginines / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / chromatin organization / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 ...: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Histone acetyltransferase KAT6B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Andrews, F.H. / Klein, B.J. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Recognition of Histone H3K14 Acylation by MORF.
著者: Klein, B.J. / Simithy, J. / Wang, X. / Ahn, J. / Andrews, F.H. / Zhang, Y. / Cote, J. / Shi, X. / Garcia, B.A. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2016年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22025年4月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Histone H3K14bu
A: Histone acetyltransferase KAT6B
B: Histone acetyltransferase KAT6B
C: Histone H3K14bu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,93712
ポリマ－28,4134
非ポリマー5238
水4,792266
1
D: Histone H3K14bu
B: Histone acetyltransferase KAT6B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4686
ポリマ－14,2072
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area7580 Å2
手法PISA
2
A: Histone acetyltransferase KAT6B
C: Histone H3K14bu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4686
ポリマ－14,2072
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.540, 69.190, 69.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.16, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Histone H3K14bu


分子量: 1731.994 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#2: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT6B / Histone acetyltransferase MOZ2 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 4 / MYST-4 / Monocytic ...Histone acetyltransferase MOZ2 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 4 / MYST-4 / Monocytic leukemia zinc finger protein-related factor


分子量: 12474.659 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 211-320 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT6B, KIAA0383, MORF, MOZ2, MYST4
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q8WYB5, histone acetyltransferase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.1 M sodium citrate tribasic, 0.1 M sodium hepes

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2016年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→34.7 Å / Num. obs: 40091 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.5 % / Net I/σ(I): 12.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→34.693 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2384 2019 5.04 %
Rwork0.1907 --
obs0.1931 40091 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→34.693 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1938 0 8 266 2212
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061984
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9042661
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1581253
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049282
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005350
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.640.39591170.35792478X-RAY DIFFRACTION89
1.64-1.68440.34781560.33332569X-RAY DIFFRACTION94
1.6844-1.73390.35341320.2992745X-RAY DIFFRACTION99
1.7339-1.78990.27691300.26372759X-RAY DIFFRACTION100
1.7899-1.85390.26311230.23712712X-RAY DIFFRACTION100
1.8539-1.92810.26211410.23212765X-RAY DIFFRACTION100
1.9281-2.01580.21581450.20612751X-RAY DIFFRACTION100
2.0158-2.12210.20781410.19112750X-RAY DIFFRACTION100
2.1221-2.2550.20151380.17692756X-RAY DIFFRACTION100
2.255-2.42910.2541520.19332727X-RAY DIFFRACTION100
2.4291-2.67350.2511480.18342767X-RAY DIFFRACTION100
2.6735-3.06010.22721930.18042734X-RAY DIFFRACTION100
3.0601-3.85470.2081390.16122766X-RAY DIFFRACTION100
3.8547-34.70070.23031640.15052793X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3359-3.4585-0.07945.87543.31595.26820.0450.4974-0.616-0.1433-0.20010.85070.0152-0.17780.14140.2312-0.0489-0.06810.2946-0.02220.330755.6482-18.1031-2.6101
26.03240.20814.75821.3730.34884.21340.00550.78380.2221-0.57810.10140.0448-0.05370.35930.01990.2993-0.02940.02490.2317-0.05160.188878.47165.545232.0131
35.5468-3.36184.78784.4484-0.0828.86620.2551-0.1126-0.18170.23880.11720.03280.4874-0.0715-0.33450.2322-0.0345-0.01410.1795-0.04430.26782.62264.297143.0169
49.79234.17926.33915.64393.19374.5181-0.099-0.2233-0.12420.30360.2784-0.3230.130.2375-0.09720.21110.0424-0.01250.197-0.03080.21884.773-0.134437.7438
53.35550.43470.32187.72061.54054.2197-0.0220.0328-0.05390.21630.1275-0.24320.06140.3333-0.09360.1033-0.0059-0.0080.1604-0.03330.166679.6422-5.710133.4377
64.58721.7113.86612.84291.3635.0389-0.1496-0.36450.4443-0.0334-0.13130.3821-0.2832-0.46340.22630.20410.02880.00080.2246-0.02570.212568.4626-7.392723.6604
73.05161.17672.28815.2416-0.83342.9584-0.0364-0.1532-0.16980.09840.20070.1564-0.0174-0.2569-0.13860.18380.00820.00050.20460.03370.1667.3927-18.031326.9624
87.91673.1798-4.50689.1713-2.32422.8523-0.2609-0.1023-0.0576-0.20610.1989-0.39470.31670.22180.07540.16640.0237-0.01240.16180.03020.141574.934-21.834527.5634
95.4548-3.4482.6618.2798-4.90223.2861-0.1133-0.434-0.07380.23380.1689-0.0233-0.1978-0.2756-0.0370.2207-0.0056-0.04990.2222-0.04920.223966.3284-28.83840.9354
108.4205-1.01471.47533.118-4.16536.74870.24830.51840.0605-0.8157-0.1223-0.5165-0.12140.5613-0.10510.2995-0.00580.01730.2225-0.07290.334872.7257-26.6378-8.0576
116.82831.9041.8781.9149-1.08112.89290.0689-0.2766-0.24930.06860.0437-0.4466-0.08390.9502-0.21420.1923-0.0089-0.00620.2175-0.07960.260672.9533-22.8427-0.2878
123.1629-0.7678-1.9553.24972.33145.4996-0.04260.0390.0396-0.0827-0.1392-0.0692-0.37430.15930.08520.1871-0.0233-0.04520.1432-0.03150.174565.7482-20.71121.4079
133.80220.1798-2.36754.90774.13735.34730.2785-0.08240.0293-0.89440.2757-0.4863-0.46810.7634-0.57050.2821-0.05370.0120.2657-0.03280.317471.5813-11.3363.0474
141.7074-0.604-1.12331.3623-0.03631.57140.1148-0.0120.0076-0.09160.01410.47920.0542-0.3496-0.0820.1712-0.00670.00580.2510.02650.227157.2496-16.039911.617
158.48181.12861.59433.97720.93645.86180.1993-0.2272-0.2102-0.1519-0.14570.4608-0.0407-0.5387-0.04720.14970.002-0.03270.19210.02260.197457.9009-9.94065.5517
161.8634-0.9611.34162.38140.85272.5311-0.0560.1602-0.17520.2411-0.13030.42080.1074-0.35770.25870.15140.0340.00710.24110.04790.310652.4755-6.987911.1377
175.4912-0.8706-3.97265.84810.71392.87060.14860.27660.3271-0.48570.03840.9586-0.755-0.9685-0.22790.25140.0614-0.00380.30960.06430.400651.1069-0.64655.772
186.9967-1.92945.13458.4263-1.17483.974-0.37880.05210.4220.32920.14990.0407-0.5402-0.09940.16340.20910.0052-0.01320.20380.03930.183762.3163-1.20667.3388
192.0522.79280.8985.80452.46611.3202-0.0515-0.29670.8133-0.1063-0.17642.4552-0.2342-0.25810.32850.2677-0.00420.05370.3122-0.05410.539167.1488-5.032936.5906
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'D' and (resid 1 through 16 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 203 through 212 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 213 through 222 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 223 through 229 )
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6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 255 through 277 )
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8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 303 through 312 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 204 through 213 )
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17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 293 through 302 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resid 303 through 312 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 1 through 16 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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