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- PDB-5u2d: Crystal Structure of the ER-alpha Ligand-binding Domain (Y537S) i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u2d
タイトルCrystal Structure of the ER-alpha Ligand-binding Domain (Y537S) in complex with Oxabicyclic Heptene Sulfonate (OBHS)
要素
  • Estrogen receptor
  • Nuclear receptor coactivator 2
キーワードTRANSCRIPTION / protein ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / epithelial cell development / locomotor rhythm / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / mammary gland branching involved in pregnancy / vagina development / aryl hydrocarbon receptor binding / TFIIB-class transcription factor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / steroid hormone receptor signaling pathway / regulation of lipid metabolic process / androgen metabolic process / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / cellular response to estrogen stimulus / mammary gland alveolus development / estrogen response element binding / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / Nuclear signaling by ERBB4 / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of adipose tissue development / steroid binding / : / 14-3-3 protein binding / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / TBP-class protein binding / regulation of cellular response to insulin stimulus / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / negative regulation of miRNA transcription / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / ESR-mediated signaling / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator binding / response to progesterone / transcription corepressor binding / nuclear receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / stem cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / transcription coactivator binding / euchromatin / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RNA polymerase II transcription regulator complex / response to estrogen / nuclear receptor activity / positive regulation of fibroblast proliferation / male gonad development / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Ovarian tumor domain proteases / : / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / HATs acetylate histones / ATPase binding / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 ...Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / : / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OBH / Estrogen receptor / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Nwachukwu, J.C. / Erumbi, R. / Nowak, J. / Carlson, K.E. / Katzenellenbogen, J.A. / Izard, T. / Nettles, K.W.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: Structural and Molecular Mechanisms of Cytokine-Mediated Endocrine Resistance in Human Breast Cancer Cells.
著者: Stender, J.D. / Nwachukwu, J.C. / Kastrati, I. / Kim, Y. / Strid, T. / Yakir, M. / Srinivasan, S. / Nowak, J. / Izard, T. / Rangarajan, E.S. / Carlson, K.E. / Katzenellenbogen, J.A. / Yao, X. ...著者: Stender, J.D. / Nwachukwu, J.C. / Kastrati, I. / Kim, Y. / Strid, T. / Yakir, M. / Srinivasan, S. / Nowak, J. / Izard, T. / Rangarajan, E.S. / Carlson, K.E. / Katzenellenbogen, J.A. / Yao, X.Q. / Grant, B.J. / Leong, H.S. / Lin, C.Y. / Frasor, J. / Nettles, K.W. / Glass, C.K.
履歴
登録2016年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Estrogen receptor
B: Estrogen receptor
C: Nuclear receptor coactivator 2
D: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6366
ポリマ－61,7594
非ポリマー8772
水6,251347
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6190 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area21180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.700, 81.360, 58.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.070, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Estrogen receptor / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 29299.535 Da / 分子数: 2 / 断片: ligand-binding domain, UNP residues 125-381 / 変異: Y537S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESR1, ESR, NR3A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03372
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 2 / NCoA-2 / Class E basic helix-loop-helix protein 75 / bHLHe75 / Transcriptional intermediary factor 2 / hTIF2


分子量: 1579.866 Da / 分子数: 2 / 断片: Nuclear receptor-interacting peptide / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15596
#3: 化合物 ChemComp-OBH / cyclohexa-2,5-dien-1-yl (1S,2R,4S)-5,6-bis(4-hydroxyphenyl)-7-oxabicyclo[2.2.1]hept-5-ene-2-sulfonate


分子量: 438.493 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H22O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.31 % / Mosaicity: 1.334 °
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3 / 詳細: 15% PEG 3350, 0.05M MgCl2, 0.067M NaCl, 0.1M Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月7日
放射モノクロメーター: Channel-cut Si(111) crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→26.61 Å / Num. obs: 55884 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 27.86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Χ2: 2.856 / Net I/av σ(I): 22.303 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 186459
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
1.65-1.681.9178.7
1.68-1.712185.6
1.71-1.742.2191.5
1.74-1.782.6194.7
1.78-1.823198
1.82-1.863.3199
1.86-1.93.5199.9
1.9-1.963.6199.90.76
1.96-2.013.711000.633
2.01-2.083.7199.90.476
2.08-2.153.6199.90.643
2.15-2.243.711000.288
2.24-2.343.7199.90.227
2.34-2.463.711000.184
2.46-2.623.711000.154
2.62-2.823.7199.90.128
2.82-3.113.7199.90.104
3.11-3.553.6199.90.077
3.55-4.483.5199.70.051
4.48-503.7197.70.042

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT2.10.3精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.86→26.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.155 / SU Rfree Blow DPI: 0.14 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.139
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 1946 5.08 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.171 38270 95.4 %-
原子変位パラメータBiso max: 122.27 Å2 / Biso mean: 38.09 Å2 / Biso min: 11.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.133 Å20 Å2-2.4142 Å2
2---2.9084 Å20 Å2
3---3.0414 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.86→26.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4020 0 62 347 4429
Biso mean--26.25 44.54 -
残基数----508
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1512SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes91HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes658HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4253HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion543SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5411SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4253HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5775HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.58
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.43
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.91 Å / Total num. of bins used: 19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 141 5.43 %
Rwork0.237 2454 -
all-2595 -
obs--84.01 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1044-0.62921.16532.27911.08877.2007-0.06320.0753-0.03280.13710.01770.09410.1056-0.01850.0456-0.04910.06580.1035-0.10080.0554-0.1481-20.693621.04758.0787
22.5169-0.7795-0.69531.75290.89894.3394-0.1659-0.325-0.04940.08950.1172-0.036-0.04540.31050.0488-0.0470.03270.0674-0.07470.0143-0.1468-11.729319.0785.3413
33.1474-0.8703-0.24351.15870.13094.39720.0011-0.03760.2112-0.23280.024-0.0272-0.3744-0.0874-0.0250.00140.02310.0753-0.1082-0.0015-0.1036-15.033723.7929-4.0088
42.0924-0.1675-0.19590.7892-0.33193.2076-0.07710.1416-0.0766-0.00680.07920.1332-0.0675-0.4857-0.0021-0.04610.02160.0789-0.0499-0.0109-0.098-20.676120.5-10.6196
54.7162-0.5918-0.65491.8766-3.3313-1.2046-0.1757-0.2784-0.11590.17120.0985-0.13870.2550.18280.07730.01930.12290.05680.02610.0828-0.05350.28189.77054.1102
6-0.7392-2.33811.7232.66420.04092.5511-0.09730.1370.4148-0.04920.0486-0.0083-0.0110.01370.0487-0.05750.11530.07010.17470.1235-0.06-14.498634.9155-31.4898
70.311-1.2226-0.27643.05051.04250.6763-0.050.3702-0.28410.14660.055-0.10240.4764-0.2709-0.0050.03290.01120.09-0.0017-0.0263-0.04964.78598.4247-33.2622
83.4216-0.6288-0.88991.69450.73042.5141-0.03210.15210.2724-0.09270.0265-0.1677-0.16850.05340.0055-0.04790.00110.0306-0.04970.0094-0.06520.436123.0402-24.7521
90.1578-2.67272.44260.20332.08923.4191-0.01870.1273-0.1653-0.1278-0.03260.08830.1774-0.0570.05130.051-0.11480.1467-0.0072-0.1228-0.0058-6.02666.2794-30.4181
103.31150.96211.17982.43770.46123.594-0.04270.0361-0.5168-0.0601-0.0424-0.05280.4991-0.12040.08510.1143-0.02470.1738-0.1624-0.02260.0445-4.79864.5559-20.7908
116.31880.6196-0.65253.74910.61154.08140.08370.38760.01710.0393-0.00230.0476-0.1789-0.406-0.0814-0.0690.04690.049-0.01050.0138-0.0907-12.582723.6786-22.7115
123.5369-2.4245-1.56754.69940.38593.16080.2530.60050.2639-0.1669-0.1771-0.2119-0.4591-0.3519-0.0759-0.06830.12410.03980.07840.0566-0.1425-20.302630.3392-23.4653
134.9296-0.7665-1.28931.06450.31111.7551-0.2851-0.07930.02180.09870.1074-0.13410.09160.13520.1777-0.01580.02260.0496-0.07430.0097-0.0661-2.340918.0147-15.2332
14-0.28470.22770.31461.5606-3.02250.28470.0237-0.0579-0.1720.0483-0.00450.00280.149-0.0625-0.01920.15870.08480.2627-0.22280.1955-0.0836-15.83350.81747.9942
151.52771.2336-0.8812.4531-0.74850.17560.00320.0230.12040.01950.0018-0.0845-0.10820.0346-0.005-0.079-0.0350.1015-0.02950.08190.06169.446333.5754-24.8332
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|305 - A|338 }A305 - 338
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|339 - A|420 }A339 - 420
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|421 - A|465 }A421 - 465
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|466 - A|525 }A466 - 525
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|526 - A|553 }A526 - 553
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|303 - B|322 }B303 - 322
7X-RAY DIFFRACTION7{ B|323 - B|338 }B323 - 338
8X-RAY DIFFRACTION8{ B|339 - B|394 }B339 - 394
9X-RAY DIFFRACTION9{ B|395 - B|407 }B395 - 407
10X-RAY DIFFRACTION10{ B|408 - B|437 }B408 - 437
11X-RAY DIFFRACTION11{ B|438 - B|472 }B438 - 472
12X-RAY DIFFRACTION12{ B|473 - B|496 }B473 - 496
13X-RAY DIFFRACTION13{ B|497 - B|553 }B497 - 553
14X-RAY DIFFRACTION14{ C|687 - C|697 }C687 - 697
15X-RAY DIFFRACTION15{ D|687 - D|696 }D687 - 696

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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