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- PDB-5u0i: C-terminal ankyrin repeats from human kidney-type glutaminase (KG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u0i
タイトルC-terminal ankyrin repeats from human kidney-type glutaminase (KGA) - tetragonal crystal form
要素Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / Glutaminase / ankyrin / human / GLS1
機能・相同性
機能・相同性情報


L-glutamine catabolic process / glutamate biosynthetic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / Glutamate and glutamine metabolism / glutaminase / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes ...L-glutamine catabolic process / glutamate biosynthetic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / Glutamate and glutamine metabolism / glutaminase / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes / protein homotetramerization / chemical synaptic transmission / mitochondrial matrix / synapse / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat ...Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.423 Å
データ登録者Pasquali, C.C. / Gonzalez, A. / Dias, S.M.G. / Ambrosio, A.L.B.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2014/20673-2 ブラジル
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: The origin and evolution of human glutaminases and their atypical C-terminal ankyrin repeats.
著者: Pasquali, C.C. / Islam, Z. / Adamoski, D. / Ferreira, I.M. / Righeto, R.D. / Bettini, J. / Portugal, R.V. / Yue, W.W. / Gonzalez, A. / Dias, S.M.G. / Ambrosio, A.L.B.
履歴
登録2016年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22019年2月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
B: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7226
ポリマ－31,6172
非ポリマー1044
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area8730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.290, 75.290, 88.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-898-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutaminase kidney isoform, mitochondrial / GLS / K-glutaminase / L-glutamine amidohydrolase


分子量: 15808.714 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 551-669 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLS, GLS1, KIAA0838 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 参照: UniProt: O94925, glutaminase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.85 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M TRIS, 3.2 M sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月17日 / 詳細: Rh coated mirror
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→75.29 Å / Num. obs: 48262 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 22.7 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.124 / Net I/σ(I): 17.1 / Num. measured all: 1095048 / Scaling rejects: 2176
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs
1.42-1.4523.21.4585422523420.4410.3091.4912.9
7.79-75.2923.10.029872437810.0060.02972.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2733: ???)精密化
Aimless0.5.28データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOSFLMデータ削減
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.423→38.088 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.57 / 位相誤差: 17.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1795 4740 5.21 %RANDOM
Rwork0.1441 ---
obs0.1459 90962 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.423→38.088 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1473 0 4 285 1762
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0151549
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3132108
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.542560
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11230
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01277
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.423-1.43920.32951320.31572900X-RAY DIFFRACTION100
1.4392-1.45610.32021850.30482853X-RAY DIFFRACTION100
1.4561-1.47390.36091580.29912892X-RAY DIFFRACTION100
1.4739-1.49260.26941620.27012851X-RAY DIFFRACTION100
1.4926-1.51220.32711590.25562854X-RAY DIFFRACTION100
1.5122-1.53290.25961370.23772917X-RAY DIFFRACTION100
1.5329-1.55480.2391580.20812855X-RAY DIFFRACTION100
1.5548-1.5780.23491500.21732872X-RAY DIFFRACTION100
1.578-1.60270.23061590.20182922X-RAY DIFFRACTION100
1.6027-1.6290.24061480.18572871X-RAY DIFFRACTION100
1.629-1.65710.20841460.17242870X-RAY DIFFRACTION100
1.6571-1.68720.19811750.16612868X-RAY DIFFRACTION100
1.6872-1.71960.21081320.15142877X-RAY DIFFRACTION100
1.7196-1.75470.21051580.14922904X-RAY DIFFRACTION100
1.7547-1.79290.19231690.16112872X-RAY DIFFRACTION100
1.7929-1.83460.19991700.15132847X-RAY DIFFRACTION100
1.8346-1.88050.17231940.13222851X-RAY DIFFRACTION100
1.8805-1.93130.19211510.13592859X-RAY DIFFRACTION100
1.9313-1.98810.15741750.11432845X-RAY DIFFRACTION100
1.9881-2.05230.17421810.11162870X-RAY DIFFRACTION100
2.0523-2.12570.13511410.10542885X-RAY DIFFRACTION100
2.1257-2.21080.15261430.1132913X-RAY DIFFRACTION100
2.2108-2.31140.17791710.11532814X-RAY DIFFRACTION100
2.3114-2.43320.16931350.11882921X-RAY DIFFRACTION100
2.4332-2.58560.15471540.12212868X-RAY DIFFRACTION100
2.5856-2.78520.19581630.14462869X-RAY DIFFRACTION100
2.7852-3.06540.19711540.13752887X-RAY DIFFRACTION100
3.0654-3.50870.1351610.12972862X-RAY DIFFRACTION100
3.5087-4.41950.13161660.10462877X-RAY DIFFRACTION100
4.4195-38.10180.15891530.14422876X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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