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- PDB-5tze: Crystal structure of S. aureus TarS in complex with UDP-GlcNAc -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tze
タイトルCrystal structure of S. aureus TarS in complex with UDP-GlcNAc
要素Glycosyl transferase
キーワードTRANSFERASE / Glycosyltransferase / GT-A / Wall teichoic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(ribitol-phosphate) beta-N-acetylglucosaminyltransferase / teichoic acid biosynthetic process / glycosyltransferase activity / cell wall organization / response to antibiotic / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
TarS beta-glycosyltransferase C-terminal domain 1 / TarS beta-glycosyltransferase C-terminal domain 1 / TarS C-terminal domain 2 / : / Glycosyl transferase TarS linker domain / Glycosyltransferase 2-like / Glycosyl transferase family 2 / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / Poly(ribitol-phosphate) beta-N-acetylglucosaminyltransferase TarS / :
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Worrall, L.J. / Sobhanifar, S. / King, D.T. / Strynadka, N.C.
引用ジャーナル: PLoS Pathog. / 年: 2016
タイトル: Structure and Mechanism of Staphylococcus aureus TarS, the Wall Teichoic Acid beta-glycosyltransferase Involved in Methicillin Resistance.
著者: Sobhanifar, S. / Worrall, L.J. / King, D.T. / Wasney, G.A. / Baumann, L. / Gale, R.T. / Nosella, M. / Brown, E.D. / Withers, S.G. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2016年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Glycosyl transferase
E: Glycosyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,34410
ポリマ－84,6362
非ポリマー1,7098
水5,747319
1
C: Glycosyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1725
ポリマ－42,3181
非ポリマー8544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
E: Glycosyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1725
ポリマ－42,3181
非ポリマー8544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.510, 57.580, 86.480
Angle α, β, γ (deg.)83.810, 82.920, 61.880
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細Monomer as determined by SEC-MALS

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要素

#1: タンパク質 Glycosyl transferase


分子量: 42317.750 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 2-350 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: SAMEA2236484_00765, SAMEA2384030_00583, SAMEA2384487_01253, SAMEA2445549_00791, SAMEA2445572_00749, SAMEA2445608_00472, SAMEA2445616_00196, SAMEA2445622_01196, SAMEA2445624_00746, ...遺伝子: SAMEA2236484_00765, SAMEA2384030_00583, SAMEA2384487_01253, SAMEA2445549_00791, SAMEA2445572_00749, SAMEA2445608_00472, SAMEA2445616_00196, SAMEA2445622_01196, SAMEA2445624_00746, SAMEA2445630_01744, SAMEA2445663_00417, SAMEA2445672_00193
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A181F8T0, UniProt: A0A0H3JPC6*PLUS, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 mM lithium sulfate, 27% w/v PEG 3350, and 0.1 M Bis-Tris pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→31.43 Å / Num. obs: 39577 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.933 / Rmerge(I) obs: 0.07954 / Net I/σ(I): 9.91
反射 シェル解像度: 2.33→2.41 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.4743 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / CC1/2: 0.662 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155)精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.33→31.43 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 25.1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2333 1821 4.61 %
Rwork0.1891 --
obs0.1912 39508 95.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 127.33 Å2 / Biso mean: 42.4907 Å2 / Biso min: 12.96 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.33→31.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5668 0 100 319 6087
Biso mean--41.47 40.17 -
残基数----698
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045880
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6687964
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046878
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051022
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3593528
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3301-2.3930.31811710.2572891306296
2.393-2.46340.29511200.23762915303596
2.4634-2.54290.29571280.23682914304295
2.5429-2.63370.27211390.2362908304796
2.6337-2.73910.23921420.22282943308595
2.7391-2.86370.32341280.2152889301796
2.8637-3.01460.29821360.21862948308496
3.0146-3.20330.27591480.20752909305796
3.2033-3.45040.27741030.19112901300495
3.4504-3.79710.2221610.17842812297393
3.7971-4.34540.17541450.14552858300394
4.3454-5.47020.17151710.14992842301395
5.4702-31.84640.19721290.16852957308697
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.15990.5847-0.79831.1560.02342.310.6146-0.98980.47140.5816-0.60130.2183-0.28280.1359-0.02750.5095-0.2530.03850.6069-0.09540.232955.5491-99.1158-84.6532
23.49640.62-1.61234.08790.93745.53090.468-0.31890.26620.0751-0.4250.1935-0.3125-0.2904-0.04970.2392-0.0771-0.03630.3688-0.04670.232452.1619-103.339-93.3829
32.0790.28980.42721.7874-0.2311.57370.083-0.04720.0083-0.0655-0.05950.19750.0648-0.0588-0.02380.18080.05370.01720.1056-0.0190.245140.0566-114.2955-111.2541
42.01930.21950.23181.3759-0.16692.1579-0.36971.28020.2978-0.30450.34930.1904-0.1066-0.02360.01770.3291-0.1358-0.04620.72260.0760.217864.0818-94.1735-142.0286
53.38390.30280.82943.1721-1.50725.6458-0.27980.48960.30560.040.39380.2064-0.436-0.2521-0.10770.2347-0.0476-0.04740.39490.03450.238969.3581-93.0331-133.2855
62.06710.2486-0.22251.63550.75861.4662-0.02410.05510.1523-0.01220.0431-0.0933-0.03680.0667-0.01990.16880.0487-0.02170.1060.03320.23284.7004-87.5265-115.3889
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 1 through 164 )C1 - 164
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 165 through 217 )C165 - 217
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 218 through 349 )C218 - 351
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'E' and (resid 1 through 164 )E1 - 164
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'E' and (resid 165 through 217 )E165 - 217
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'E' and (resid 218 through 349 )E218 - 351

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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