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万見
- PDB-5tw0: Structure of Pfp1 protease from Thermococcus thioreducens: small ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tw0
タイトルStructure of Pfp1 protease from Thermococcus thioreducens: small cell H3 crystal form
要素Peptidase
キーワードHYDROLASE / protease / hexamer / thermophile / noncrystallographic symmetry
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Deglycase PfpI / PfpI endopeptidase domain profile. / DJ-1/PfpI / DJ-1/PfpI family / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermococcus thioreducens (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Larson, S.B. / McPherson, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2017
タイトル: The structure of the Pfp1 protease from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus thioreducens in two crystal forms.
著者: Larson, S.B. / McPherson, A.
履歴
登録2016年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidase
B: Peptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9222
ポリマ－36,9222
非ポリマー00
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.576, 91.576, 118.705
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Peptidase / intracellular protease 1


分子量: 18461.092 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus thioreducens (古細菌)
遺伝子: AMR53_10535 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0Q2XKL6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.59 % / 解説: rhomboidal
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M sodium citrate / Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Ambient temp details: room temperature
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月19日 / 詳細: osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→32.97 Å / Num. obs: 23283 / % possible obs: 87.2 % / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 30.498 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.96-2.011.20.4241.40.537128
8.98-32.9721.10.07533.30.997197.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.71 Å29.95 Å
Translation6.71 Å29.95 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOSFLM7.1.3データ削減
Aimless0.5.8データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
REFMAC5.8.0107精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: partially refined model from a different crystal form

解像度: 1.96→32.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 10.377 / SU ML: 0.126 / SU R Cruickshank DPI: 0.1614 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.146
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED TO B Factors
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1942 924 4 %RANDOM
Rwork0.1484 ---
obs0.1502 21941 85.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: Babinet bulk solvent modeling
原子変位パラメータBiso max: 108.91 Å2 / Biso mean: 42.708 Å2 / Biso min: 20.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.04 Å20.52 Å2-0 Å2
2--1.04 Å2-0 Å2
3----3.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.96→32.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2598 0 0 179 2777
Biso mean---56.28 -
残基数----332
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192731
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.022688
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.121.9663707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.57436151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2765336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.5823.75128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.37115480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.7961521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0190.0213061
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02598
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2872.2061341
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2882.2041340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.123.2921678
LS精密化 シェル解像度: 1.961→2.012 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.427 27 4.9 %
Rwork0.396 545 -
obs--28.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.57040.11990.2472.78150.15051.80710.0095-0.0218-0.1293-0.1432-0.0160.54860.0997-0.39360.00650.0181-0.031-0.03970.154-0.02970.191617.571322.87953.0546
22.6397-0.88170.43612.5486-0.31711.3482-0.096-0.2606-0.42710.08710.11670.37570.2654-0.216-0.02070.1189-0.04380.0120.06120.05960.14434.20210.433364.426
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 166
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 166

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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