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- PDB-5tvc: Crystal structure of a chimeric acetylcholine binding protein fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tvc
タイトルCrystal structure of a chimeric acetylcholine binding protein from Aplysia californica (Ac-AChBP) containing loop C from the human alpha 3 nicotinic acetylcholine receptor in complex with (E,2S)-N-methyl-5-(5-phenoxy-3-pyridyl)pent-4-en-2-amine (TI-5312)
要素Soluble acetylcholine receptor,Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-3 chimera
キーワードACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN / nicotinic / acetylcholine / AChBP / chimeric protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of acetylcholine secretion, neurotransmission / synaptic transmission involved in micturition / Highly sodium permeable postsynaptic acetylcholine nicotinic receptors / Highly calcium permeable nicotinic acetylcholine receptors / response to acetylcholine / Highly calcium permeable postsynaptic nicotinic acetylcholine receptors / acetylcholine-gated channel complex / regulation of smooth muscle contraction / behavioral response to nicotine / acetylcholine receptor activity ...regulation of acetylcholine secretion, neurotransmission / synaptic transmission involved in micturition / Highly sodium permeable postsynaptic acetylcholine nicotinic receptors / Highly calcium permeable nicotinic acetylcholine receptors / response to acetylcholine / Highly calcium permeable postsynaptic nicotinic acetylcholine receptors / acetylcholine-gated channel complex / regulation of smooth muscle contraction / behavioral response to nicotine / acetylcholine receptor activity / synaptic transmission, cholinergic / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / acetylcholine-gated monoatomic cation-selective channel activity / regulation of dendrite morphogenesis / plasma membrane raft / membrane depolarization / ligand-gated monoatomic ion channel activity / monoatomic ion transport / excitatory postsynaptic potential / locomotory behavior / regulation of membrane potential / response to nicotine / nervous system development / postsynaptic membrane / postsynaptic density / nuclear speck / neuron projection / neuronal cell body / synapse / dendrite / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / signal transduction / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Nicotinic acetylcholine receptor / Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel ...Nicotinic acetylcholine receptor / Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7LB / Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-3 / Soluble acetylcholine receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Aplysia californica (無脊椎動物)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.926 Å
データ登録者Bobango, J. / Wu, J. / Talley, I.T. / Talley, T.T.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of a chimeric acetylcholine binding protein from Aplysia californica (Ac-AChBP) containing loop C from the human alpha 3 nicotinic acetylcholine receptor in complex ...タイトル: Crystal structure of a chimeric acetylcholine binding protein from Aplysia californica (Ac-AChBP) containing loop C from the human alpha 3 nicotinic acetylcholine receptor in complex with (E,2S)-N-methyl-5-(5-phenoxy-3-pyridyl)pent-4-en-2-amine (TI-5312)
著者: Bobango, J. / Wu, J. / Talley, I.T. / Talley, T.T.
履歴
登録2016年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Soluble acetylcholine receptor,Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-3 chimera
B: Soluble acetylcholine receptor,Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-3 chimera
C: Soluble acetylcholine receptor,Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-3 chimera
D: Soluble acetylcholine receptor,Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-3 chimera
E: Soluble acetylcholine receptor,Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-3 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,46416
ポリマ－131,5765
非ポリマー1,88811
水8,611478
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15450 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area40760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.854, 78.040, 120.569
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Soluble acetylcholine receptor,Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-3 chimera


分子量: 26315.285 Da / 分子数: 5
断片: UNP residues 18-198 + 215-236 from Aplysia californica linked by loop C (UNP residues 215-230) from Homo sapiens
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aplysia californica (無脊椎動物), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CHRNA3, NACHRA3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8WSF8, UniProt: P32297
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-7LB / (E,2S)-N-methyl-5-(5-phenoxy-3-pyridyl)pent-4-en-2-amine / (2S,4E)-N-methyl-5-(5-phenoxypyridin-3-yl)pent-4-en-2-amine


分子量: 268.354 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20N2O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 478 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.56 %
結晶化温度: 313 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.7% PEG 400, 0.085 M HEPES - Na pH 7.5, 1.7 M Ammonium Sulfate, 15% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→48.85 Å / Num. obs: 97444 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 27.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 1.253 / Net I/av σ(I): 33.629 / Net I/σ(I): 10.1 / Num. measured all: 733064
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2
1.93-1.967.50.54948530.696
1.96-27.60.48548580.72
2-2.047.60.3848250.733
2.04-2.087.60.33548480.766
2.08-2.127.60.29148690.773
2.12-2.177.60.25348320.817
2.17-2.237.60.23148470.843
2.23-2.297.60.19748680.864
2.29-2.367.60.17148450.89
2.36-2.437.60.1548440.932
2.43-2.527.60.14348660.972
2.52-2.627.60.12148671.008
2.62-2.747.60.10448411.084
2.74-2.887.60.08848851.188
2.88-3.067.60.07648891.419
3.06-3.37.60.06948582.006
3.3-3.637.30.06548992.74
3.63-4.167.20.05948913.024
4.16-5.247.20.04449282.21
5.24-507.50.03450311.548

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11rc3_2545精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5syo

5syo


解像度: 1.926→48.85 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.03 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 4870 5 %
Rwork0.1886 92532 -
obs0.1904 97402 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 114.42 Å2 / Biso mean: 31.3635 Å2 / Biso min: 12.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.926→48.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7867 0 126 478 8471
Biso mean--39.23 33.14 -
残基数----1020
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0118209
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16211232
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0681273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081428
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.2034804
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9264-1.94830.25451610.21462847300891
1.9483-1.97120.23571460.202430563202100
1.9712-1.99530.28211510.202131283279100
1.9953-2.02050.25761640.1930213185100
2.0205-2.04710.23931590.190931083267100
2.0471-2.07510.24491810.185230433224100
2.0751-2.10480.2271600.188330903250100
2.1048-2.13620.26251410.187730863227100
2.1362-2.16960.21941660.184830663232100
2.1696-2.20520.23241630.18530423205100
2.2052-2.24320.23871810.192131033284100
2.2432-2.2840.23711570.181730953252100
2.284-2.32790.21031830.184930663249100
2.3279-2.37540.23881770.172930653242100
2.3754-2.42710.22131600.175130693229100
2.4271-2.48350.18921690.178830913260100
2.4835-2.54560.22331490.19130863235100
2.5456-2.61450.27671460.192331083254100
2.6145-2.69140.26471800.201630783258100
2.6914-2.77820.24851610.197430933254100
2.7782-2.87750.22791700.191530813251100
2.8775-2.99270.25071750.198930973272100
2.9927-3.12890.25321840.198330453229100
3.1289-3.29380.21761490.196631253274100
3.2938-3.50010.20291490.189631293278100
3.5001-3.77030.23561740.19130803254100
3.7703-4.14950.19771380.164731403278100
4.1495-4.74960.17721570.157931253282100
4.7496-5.98220.19851540.175931573311100
5.9822-48.86550.23461650.235232123377100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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