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万見
- PDB-5tus: Potent competitive inhibition of human ribonucleotide reductase b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tus
タイトルPotent competitive inhibition of human ribonucleotide reductase by a novel non-nucleoside small molecule
要素Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / Ribonucleotide Reductase / small molecule inhibitor / active site inhibitor / competitive inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside-diphosphate reductase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / cell proliferation in forebrain / ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / mitochondrial DNA replication / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase ...ribonucleoside-diphosphate reductase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / cell proliferation in forebrain / ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / mitochondrial DNA replication / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / response to ionizing radiation / protein heterotetramerization / DNA synthesis involved in DNA repair / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / centriolar satellite / male gonad development / disordered domain specific binding / nuclear envelope / retina development in camera-type eye / ciliary basal body / DNA repair / neuronal cell body / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7LL / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Mohammed, F.A. / Alam, I. / Dealwis, C.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM100887 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Potent competitive inhibition of human ribonucleotide reductase by a nonnucleoside small molecule.
著者: Ahmad, M.F. / Alam, I. / Huff, S.E. / Pink, J. / Flanagan, S.A. / Shewach, D. / Misko, T.A. / Oleinick, N.L. / Harte, W.E. / Viswanathan, R. / Harris, M.E. / Dealwis, C.G.
履歴
登録2016年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
B: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,6777
ポリマ－180,3582
非ポリマー1,3195
水59433
1
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,6853
ポリマ－90,1791
非ポリマー5062
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,9924
ポリマ－90,1791
非ポリマー8133
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area52650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.516, 114.282, 220.361
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit M1 / Ribonucleotide reductase large subunit


分子量: 90179.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NSAAH (Naphthyl Salicyl Acyl Hydrazone) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRM1, RR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P23921, ribonucleoside-diphosphate reductase
#2: 化合物 ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-7LL / 2-hydroxy-N'-[(Z)-(2-hydroxynaphthalen-1-yl)methylidene]benzohydrazide


分子量: 306.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C18H14N2O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 7.9, 0.2 M LiSO4, 19% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→110.18 Å / Num. obs: 48650 / % possible obs: 98.65 % / 冗長度: 5.4 % / Net I/σ(I): 9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 2.66→110.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.378 / ESU R Free: 0.332 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24967 1998 3.9 %RANDOM
Rwork0.19911 ---
obs0.20108 48650 98.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.09 Å2-0 Å20 Å2
2---2.09 Å2-0 Å2
3----3 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.66→110.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11597 0 83 33 11713
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.01911934
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0211349
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7191.96516175
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.685326134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.44751445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.86124.49539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.626152108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7921560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21790
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213358
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0110.022725
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.9655.4175799
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9625.4155797
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.8838.1227237
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.8838.1237238
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6115.8286135
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.615.8286136
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.0068.5598939
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.14463.57313548
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.14263.57313542
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.66→2.729 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.445 146 -
Rwork0.409 3559 -
obs--99.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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