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- PDB-5tt6: T4 RNA Ligase 1 (K99M) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tt6
タイトルT4 RNA Ligase 1 (K99M)
要素T4 RNA ligase 1
キーワードLIGASE / metal catalysis / covalent nucleotidyltransferase / lysyl-AMP
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail fiber assembly / RNA ligase (ATP) / RNA ligase (ATP) activity / RNA repair / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
eoxyguanosinetriphosphate triphosphohydrolase fold - #20 / T4 RNA ligase 1 / : / T4 RNA ligase 1, C-terminal domain / eoxyguanosinetriphosphate triphosphohydrolase fold / T4 RNA ligase 1, N-terminal / RNA ligase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / RNA ligase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.187 Å
データ登録者Goldgur, Y. / Unciuleac, M.-C. / Shuman, S.H.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Two-metal versus one-metal mechanisms of lysine adenylylation by ATP-dependent and NAD(+)-dependent polynucleotide ligases.
著者: Unciuleac, M.C. / Goldgur, Y. / Shuman, S.
履歴
登録2016年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Database references
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T4 RNA ligase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5974
ポリマ－46,0411
非ポリマー5563
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area17830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.293, 39.960, 108.268
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 T4 RNA ligase 1 / Gene product 63 / gp63 / Rnl1


分子量: 46040.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: 63 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00971, RNA ligase (ATP)
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.49 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M MgCl2, 16% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 19235 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.438 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1310 / CC1/2: 0.84 / % possible all: 69.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2C5U

2c5u


解像度: 2.187→48.507 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2594 1932 10.05 %
Rwork0.1888 --
obs0.1958 19221 88.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.187→48.507 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3067 0 33 93 3193
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083166
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0534270
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3761904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055446
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006547
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1872-2.24190.3629930.2393782X-RAY DIFFRACTION57
2.2419-2.30250.29311130.23251042X-RAY DIFFRACTION76
2.3025-2.37030.2881310.2421110X-RAY DIFFRACTION80
2.3703-2.44680.29381260.24211209X-RAY DIFFRACTION89
2.4468-2.53420.32281610.23121252X-RAY DIFFRACTION92
2.5342-2.63570.31751310.22181321X-RAY DIFFRACTION94
2.6357-2.75560.34071450.23141292X-RAY DIFFRACTION94
2.7556-2.90090.30131450.21681303X-RAY DIFFRACTION94
2.9009-3.08260.30641450.19621324X-RAY DIFFRACTION94
3.0826-3.32050.23291500.18421326X-RAY DIFFRACTION95
3.3205-3.65460.27231450.17741334X-RAY DIFFRACTION95
3.6546-4.18320.24821460.16041317X-RAY DIFFRACTION95
4.1832-5.26930.20581470.16121318X-RAY DIFFRACTION93
5.2693-48.51930.21791540.17541359X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.9946 Å / Origin y: 13.0258 Å / Origin z: 24.33 Å
111213212223313233
T0.3374 Å20.0222 Å20.1199 Å2-0.1788 Å20.0057 Å2--0.3436 Å2
L1.139 °2-0.0041 °2-0.3476 °2-0.9041 °20.119 °2--2.123 °2
S0.05 Å °0.2046 Å °0.0106 Å °0.403 Å °-0.0483 Å °0.3277 Å °0.014 Å °-0.1916 Å °0.0121 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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