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- PDB-5tpt: The Crystal Structure of Amyloid Precursor-Like Protein 2 (APLP2)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tpt
タイトルThe Crystal Structure of Amyloid Precursor-Like Protein 2 (APLP2) E2 Domain
要素Amyloid-like protein 2
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid Precursor Protein family / Alzheimer's disease
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet alpha granule membrane / transition metal ion binding / axonogenesis / central nervous system development / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / heparin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway ...platelet alpha granule membrane / transition metal ion binding / axonogenesis / central nervous system development / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / heparin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / DNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Amyloid precursor protein, E2 domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. ...Amyloid precursor protein, E2 domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / PH-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid beta precursor like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.422 Å
データ登録者Roisman, L.C. / Cappai, R.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
Australian National Health and Medical Research Council566575; 509040; 628946 オーストラリア
Australian Research CouncilDP1096225 オーストラリア
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2019
タイトル: The crystal structure of amyloid precursor-like protein 2 E2 domain completes the amyloid precursor protein family.
著者: Roisman, L.C. / Han, S. / Chuei, M.J. / Connor, A.R. / Cappai, R.
履歴
登録2016年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月29日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / pdbx_contact_author / pdbx_database_proc
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation.country ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_contact_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid-like protein 2
B: Amyloid-like protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0632
ポリマ－47,0632
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area23700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.749, 150.118, 39.107
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.690, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1ASPASPARGARGchain AAA373 - 5691 - 197
2HISHISGLUGLUchain BBB387 - 56715 - 195

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要素

#1: タンパク質 Amyloid-like protein 2 / APLP-2 / APPH / Amyloid protein homolog / CDEI box-binding protein / CDEBP


分子量: 23531.742 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 373-569 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APLP2, APPL2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q06481
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.41 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.4 / 詳細: 0.1 M phosphate-citrate, 40% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月7日
放射モノクロメーター: Silicon Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→37.53 Å / Num. obs: 14709 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 31.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.148 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 94037
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.42-2.516.40.841199.3
8.83-37.536.10.03199.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.2データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3umi

3umi


解像度: 2.422→37.529 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2595 1468 10 %
Rwork0.2137 --
obs0.2184 14677 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 109.76 Å2 / Biso mean: 44.7406 Å2 / Biso min: 13.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.422→37.529 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3169 0 0 75 3244
Biso mean---37.51 -
残基数----378
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043219
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7174326
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03467
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004575
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3551291
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1766X-RAY DIFFRACTION3.787TORSIONAL
12B1766X-RAY DIFFRACTION3.787TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.422-2.50850.27811440.24131292143699
2.5085-2.60890.28491470.24521325147299
2.6089-2.72770.29561460.24991322146899
2.7277-2.87140.30831450.23741308145399
2.8714-3.05120.28811480.221513201468100
3.0512-3.28670.28091480.233413361484100
3.2867-3.61720.29041470.201113191466100
3.6172-4.14010.22121440.19412971441100
4.1401-5.21380.21471490.187813441493100
5.2138-37.5340.24941500.213713461496100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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