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- PDB-5tpq: E. coli alkaline phosphatase D101A, D153A, R166S, E322A, K328A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tpq
タイトルE. coli alkaline phosphatase D101A, D153A, R166S, E322A, K328A mutant
要素Alkaline phosphatase
キーワードHYDROLASE / Alkaline Phosphatase / generalist enzyme / bimetallo motif / catalytic promiscuity / evolution / D101A/D153A/R166S/E322A/K328A
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Alkaline phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Sunden, F. / AlSadhan, I. / Lyubimov, A.Y. / Doukov, T. / Swan, J. / Herschlag, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM64798 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Differential catalytic promiscuity of the alkaline phosphatase superfamily bimetallo core reveals mechanistic features underlying enzyme evolution.
著者: Sunden, F. / AlSadhan, I. / Lyubimov, A. / Doukov, T. / Swan, J. / Herschlag, D.
履歴
登録2016年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alkaline phosphatase
B: Alkaline phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,76911
ポリマ－93,1212
非ポリマー6489
水7,404411
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8570 Å2
ΔGint-238 kcal/mol
Surface area27670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.720, 160.720, 138.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Alkaline phosphatase / APase


分子量: 46560.742 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-471 / 変異: D101A, D153A, R166S, E322A, K328A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: phoA, b0383, JW0374 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SM547lambdaDE3 / 参照: UniProt: P00634, alkaline phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 411 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.9 % / 解説: Small cube
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 5 mg/mL protein in 10 mM MOPS pH 7.0, 50 mM NaCl, 100 mM ZnCl2. Protein solution mixed with equal volume of precipitant solution: 23% PEG 3350, 0.2 M NH3F, 0.2 M HEPES pH=8.0
Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Oxford Cryo
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月13日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→38.6 Å / Num. obs: 39204 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 35.5 % / Biso Wilson estimate: 50.3 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.594 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 30.4 % / Rmerge(I) obs: 5.6 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / CC1/2: 0.318 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.25データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TG0

3tg0


解像度: 2.45→38.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / Rfactor Rfree error: 0.03 / SU R Cruickshank DPI: 0.322 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.375 / SU Rfree Blow DPI: 0.232 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.227
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 1955 4.99 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.167 39204 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 55.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.1165 Å20 Å20 Å2
2---5.1165 Å20 Å2
3---10.233 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.45→38.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6520 0 17 493 7030
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016663HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.139054HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3053SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes181HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes984HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6663HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd6SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.98
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion912SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8250SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 153 5.35 %
Rwork0.228 2706 -
all0.23 2859 -
obs--99.86 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56440.27940.06910.8538-0.13621.78310.16140.036-0.146-0.1926-0.0714-0.03730.38640.0803-0.090.18570.0673-0.0572-0.13580.0445-0.2268-62.23340.0506-24.3533
20.46290.36720.12221.2485-0.31171.43090.1607-0.14270.07730.1861-0.1415-0.071-0.28840.2271-0.01920.0927-0.09880.0475-0.01670.0297-0.2489-53.845531.1764-10.023
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|8 - A|505 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|9 - B|504 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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