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- PDB-5tof: Room temperature structure of ubiquitin variant u7ub25 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tof
タイトルRoom temperature structure of ubiquitin variant u7ub25
要素Polyubiquitin-B
キーワードSIGNALING PROTEIN / COMPUTATIONALLY DESIGNED UBIQUITIN / USP7
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / neuron projection morphogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Biel, J.T. / Thompson, M.C. / Cunningham, C.N. / Corn, J.E. / Fraser, J.S.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Office of the DirectorDP5 OD009180 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R21 GM110580 米国
National Science Foundation (NSF, United States)STC-1231306 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)F32 HL129989 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Flexibility and Design: Conformational Heterogeneity along the Evolutionary Trajectory of a Redesigned Ubiquitin.
著者: Biel, J.T. / Thompson, M.C. / Cunningham, C.N. / Corn, J.E. / Fraser, J.S.
履歴
登録2016年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9292
ポリマ－8,8331
非ポリマー961
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.720, 42.720, 54.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-B / u7ub25


分子量: 8833.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 24.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1ul protein solution at 20 mg/ml (20 mM Tris pH 8.0, 150 mM NaCl), 1ul crystallization solution (0.1 M citric acid pH 4.6, 2.6 M ammonium sulfate)

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.96→22.04 Å / Num. obs: 32428 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 9.9 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 13.43
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible allCC1/2
0.96-0.991.2450.42139.5
0.99-1.010.9080.8167.40.275
1.01-1.040.6361.39182.60.481
1.04-1.070.4212.64191.30.768
1.07-1.110.3194.33196.80.882
1.11-1.150.2446.6611000.951
1.15-1.190.1918.4511000.965
1.19-1.240.1639.9111000.977
1.24-1.290.13111.8911000.986
1.29-1.360.10913.8211000.991
1.36-1.430.09416.0911000.992
1.43-1.520.07819.411000.994
1.52-1.620.06522.7611000.996
1.62-1.750.05725.2511000.997
1.75-1.920.05227.4111000.997
1.92-2.150.04929.62199.90.997
2.15-2.480.04630.61199.90.998
2.48-3.040.04231.3611000.998
3.04-4.290.04128.42179.30.995
4.29-22.040.03925.87153.90.996

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.11_2556精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ

1ubq


解像度: 1.12→22.04 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 15.39
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1751 1371 6.11 %
Rwork0.1543 --
obs0.1557 22426 98.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 34.32 Å2 / Biso mean: 12.9797 Å2 / Biso min: 5.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.12→22.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数576 0 5 37 618
Biso mean--21.76 22.56 -
残基数----73
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161119
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5691514
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1168
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011199
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.241436
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.12-1.160.19811370.148621052242100
1.16-1.20650.18481380.136720882226100
1.2065-1.26140.17311380.133821182256100
1.2614-1.32790.18771380.130121102248100
1.3279-1.41110.18051370.132421312268100
1.4111-1.520.17151380.130121172255100
1.52-1.67290.18661400.134121342274100
1.6729-1.91480.16221390.140321482287100
1.9148-2.4120.14771430.150121792322100
2.412-22.04390.19131230.1911925204885

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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