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- PDB-5tkr: Crystal structure of a Lipomyces starkeyi levoglucosan kinase G35... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tkr
タイトルCrystal structure of a Lipomyces starkeyi levoglucosan kinase G359R mutant
要素Levoglucosan kinase
キーワードTRANSFERASE / SUGAR KINASE / ATP-BINDING / CARBOHYDRATE METABOLISM / LEVOGLUCOSAN / MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


levoglucosan kinase / amino sugar metabolic process / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / peptidoglycan turnover / kinase activity / phosphorylation / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Anhydro-N-acetylmuramic acid kinase / Anhydro-N-acetylmuramic acid kinase / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / Levoglucosan kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Lipomyces starkeyi (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bacik, J.P. / Klesmith, J.R. / Michalczyk, R. / Whitehead, T.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States) 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Trade-offs between enzyme fitness and solubility illuminated by deep mutational scanning.
著者: Klesmith, J.R. / Bacik, J.P. / Wrenbeck, E.E. / Michalczyk, R. / Whitehead, T.A.
履歴
登録2016年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月1日Group: Database references
改定 1.22017年3月15日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Levoglucosan kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2447
ポリマ－49,5941
非ポリマー6506
水8,287460
1
A: Levoglucosan kinase
ヘテロ分子

A: Levoglucosan kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,48814
ポリマ－99,1882
非ポリマー1,30012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area8360 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area29050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.060, 70.060, 261.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Levoglucosan kinase


分子量: 49594.156 Da / 分子数: 1 / 変異: G359R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lipomyces starkeyi (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B3VI55, 転移酵素; リンを含む基を移すもの

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非ポリマー , 5種, 466分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.02 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Crystals were grown using the hanging drop vapor-diffusion method by mixing equal volumes of reservoir buffer (22% PEG3350, 0.2 M K2SO4, 100 mM Tris pH 6.8) and LGK (23 mg/ml) in ...詳細: Crystals were grown using the hanging drop vapor-diffusion method by mixing equal volumes of reservoir buffer (22% PEG3350, 0.2 M K2SO4, 100 mM Tris pH 6.8) and LGK (23 mg/ml) in crystallization buffer (50 mM NaCl, 2 mM ADP, 4 mM MgCl2 , 0.5 mM TCEP, 20 mM Tris pH 7.5).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→46.33 Å / Num. obs: 61638 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 1.045 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5BSB

5bsb


解像度: 1.8→43.081 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.82
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2079 3097 5.03 %
Rwork0.175 --
obs0.1767 61556 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→43.081 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3329 0 36 467 3832
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083450
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8284676
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7991273
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053520
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005628
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.82810.28291360.27092579X-RAY DIFFRACTION100
1.8281-1.85810.29881460.26822593X-RAY DIFFRACTION100
1.8581-1.89010.31881460.25232602X-RAY DIFFRACTION100
1.8901-1.92450.2621250.25042618X-RAY DIFFRACTION100
1.9245-1.96150.27961330.22392622X-RAY DIFFRACTION100
1.9615-2.00160.24591380.2072640X-RAY DIFFRACTION100
2.0016-2.04510.22321260.2052602X-RAY DIFFRACTION100
2.0451-2.09270.22071420.22636X-RAY DIFFRACTION100
2.0927-2.1450.21321680.18292590X-RAY DIFFRACTION100
2.145-2.2030.23941260.17522659X-RAY DIFFRACTION100
2.203-2.26780.23211470.17982634X-RAY DIFFRACTION100
2.2678-2.3410.21871390.18442633X-RAY DIFFRACTION100
2.341-2.42470.22341430.17952624X-RAY DIFFRACTION100
2.4247-2.52170.20431410.1722656X-RAY DIFFRACTION100
2.5217-2.63650.18921340.16472653X-RAY DIFFRACTION100
2.6365-2.77550.2151480.17872658X-RAY DIFFRACTION100
2.7755-2.94930.17931250.1712691X-RAY DIFFRACTION100
2.9493-3.1770.21911390.16342684X-RAY DIFFRACTION100
3.177-3.49660.17881580.16462698X-RAY DIFFRACTION100
3.4966-4.00220.18741430.15282704X-RAY DIFFRACTION100
4.0022-5.04110.15321430.13452768X-RAY DIFFRACTION99
5.0411-43.09310.21341510.1692915X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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