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万見
- PDB-5tjt: T5 bacteriophage major capsid protein - one PB8 hexon -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tjt
タイトルT5 bacteriophage major capsid protein - one PB8 hexon
要素Major capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / capsid / HK97 fold / hexon
機能・相同性viral scaffold / T=13 icosahedral viral capsid / Phage capsid / Phage capsid family / evasion of host immune response / viral capsid / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage T5 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Conway, J. / Huet, A.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: High affinity anchoring of the decoration protein pb10 onto the bacteriophage T5 capsid.
著者: Emeline Vernhes / Madalena Renouard / Bernard Gilquin / Philippe Cuniasse / Dominique Durand / Patrick England / Sylviane Hoos / Alexis Huet / James F Conway / Anatoly Glukhov / Vladimir ...著者: Emeline Vernhes / Madalena Renouard / Bernard Gilquin / Philippe Cuniasse / Dominique Durand / Patrick England / Sylviane Hoos / Alexis Huet / James F Conway / Anatoly Glukhov / Vladimir Ksenzenko / Eric Jacquet / Naïma Nhiri / Sophie Zinn-Justin / Pascale Boulanger /
要旨: Bacteriophage capsids constitute icosahedral shells of exceptional stability that protect the viral genome. Many capsids display on their surface decoration proteins whose structure and function ...Bacteriophage capsids constitute icosahedral shells of exceptional stability that protect the viral genome. Many capsids display on their surface decoration proteins whose structure and function remain largely unknown. The decoration protein pb10 of phage T5 binds at the centre of the 120 hexamers formed by the major capsid protein. Here we determined the 3D structure of pb10 and investigated its capsid-binding properties using NMR, SAXS, cryoEM and SPR. Pb10 consists of an α-helical capsid-binding domain and an Ig-like domain exposed to the solvent. It binds to the T5 capsid with a remarkably high affinity and its binding kinetics is characterized by a very slow dissociation rate. We propose that the conformational exchange events observed in the capsid-binding domain enable rearrangements upon binding that contribute to the quasi-irreversibility of the pb10-capsid interaction. Moreover we show that pb10 binding is a highly cooperative process, which favours immediate rebinding of newly dissociated pb10 to the 120 hexamers of the capsid protein. In extreme conditions, pb10 protects the phage from releasing its genome. We conclude that pb10 may function to reinforce the capsid thus favouring phage survival in harsh environments.
履歴
登録2016年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: database_2 / em_software / Item: _em_software.name
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8419
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8419
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,5886
ポリマ－197,5886
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein / Capsid protein pb8 / Major head protein


分子量: 32931.359 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 160-458 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage T5 (ファージ) / 参照: UniProt: Q6QGD8
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: T5 bacteriophage major capsid protein / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia phage T5 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: E.Coli
ウイルス殻名称: capsid / 直径: 900 nm / 三角数 (T数): 13
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 1939
画像スキャン動画フレーム数/画像: 10

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1X3D粒子像選択
4CTFFIND3CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9Auto3DEM初期オイラー角割当
10Auto3DEM最終オイラー角割当
11Auto3DEM分類
12Auto3DEM３次元再構成
13MDFFモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 1856 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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