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- PDB-5tjq: Structure of WWP2 2,3-linker-HECT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tjq
タイトルStructure of WWP2 2,3-linker-HECT
要素NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2,NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
キーワードTRANSFERASE / WWP2 / HECT Domain / WW2 / WWP1 / ITCH / autoinhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transporter activity / negative regulation of protein transport / extracellular transport / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / potassium channel inhibitor activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / transcription factor binding / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle ...negative regulation of transporter activity / negative regulation of protein transport / extracellular transport / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / potassium channel inhibitor activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / transcription factor binding / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / negative regulation of Notch signaling pathway / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / transcription regulator inhibitor activity / protein autoubiquitination / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / regulation of membrane potential / Regulation of PTEN stability and activity / protein modification process / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / protein ubiquitination / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / symbiont entry into host cell / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Chen, Z. / Gabelli, S.B.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: A Tunable Brake for HECT Ubiquitin Ligases.
著者: Chen, Z. / Jiang, H. / Xu, W. / Li, X. / Dempsey, D.R. / Zhang, X. / Devreotes, P. / Wolberger, C. / Amzel, L.M. / Gabelli, S.B. / Cole, P.A.
履歴
登録2016年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2,NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4421
ポリマ－53,4421
非ポリマー00
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.041, 62.581, 102.372
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2,NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2 / Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP2 / WW domain- ...Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP2 / WW domain-containing protein 2


分子量: 53441.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWP2 / プラスミド: pGEX6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: O00308, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.76 % / Mosaicity: 0.629 ° / Mosaicity esd: 0.005 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MMT (DL-malic acid, MES, Tris-base in molar ratio of 1:2:2) pH 6.0, 25% PEG1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 10662 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 0.896 / Net I/σ(I): 8.9 / Num. measured all: 63592
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.75-2.85.20.4635040.8340.2160.5130.4798.6
2.8-2.855.30.4215370.9050.1990.4680.48199.3
2.85-2.95.70.4045200.9080.1840.4450.49999.8
2.9-2.965.70.3545050.9380.1610.390.532100
2.96-3.036.30.2715310.9690.1160.2960.509100
3.03-3.16.50.2395280.9820.10.2590.515100
3.1-3.176.40.2135240.980.0910.2320.56199.8
3.17-3.266.40.1765330.9830.0740.1910.60599.8
3.26-3.366.20.1385390.9930.060.1510.642100
3.36-3.4660.1115190.9940.050.1220.68999.4
3.46-3.5960.1085270.9930.0480.1190.77799.8
3.59-3.7360.0875340.9960.0380.0950.9199.8
3.73-3.96.30.0735420.9960.0310.0790.911100
3.9-4.116.20.0595370.9980.0260.0650.97999.8
4.11-4.366.10.0555350.9980.0250.0611.16799.3
4.36-4.75.70.0495300.9980.0220.0541.30498.3
4.7-5.175.90.0465470.9980.0210.0511.26198.4
5.17-5.926.10.0475430.9980.0210.0521.2998.9
5.92-7.465.70.0475610.9960.0220.0521.51298.8
7.46-505.40.0435660.9980.0210.0482.28492.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Y07

4y07


解像度: 2.75→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.855 / WRfactor Rfree: 0.317 / WRfactor Rwork: 0.2249 / FOM work R set: 0.7514 / SU B: 20.166 / SU ML: 0.394 / SU Rfree: 0.4899 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.49 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.317 483 4.6 %RANDOM
Rwork0.2249 ---
obs0.229 10094 99.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 206.26 Å2 / Biso mean: 87.323 Å2 / Biso min: 42.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å20 Å20 Å2
2---5.01 Å20 Å2
3---5.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3045 0 0 11 3056
Biso mean---63.08 -
残基数----361
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193142
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022954
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4251.9514235
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03736793
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0745361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.51923.494166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.93815573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6451524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2435
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023510
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02790
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.396 24 -
Rwork0.325 726 -
all-750 -
obs--99.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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