[日本語] English
万見
- PDB-5thp: Rhodocetin in complex with the integrin alpha2-A domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5thp
タイトルRhodocetin in complex with the integrin alpha2-A domain
要素
  • (Snaclec rhodocetin subunit ...) x 2
  • Integrin alpha-2
キーワードCELL ADHESION / C-type lectin / integrin / venom / coagulation
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen receptor activity / substrate-dependent cell migration / positive regulation of transmission of nerve impulse / response to parathyroid hormone / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / hypotonic response / positive regulation of cell projection organization / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / positive regulation of smooth muscle contraction ...collagen receptor activity / substrate-dependent cell migration / positive regulation of transmission of nerve impulse / response to parathyroid hormone / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / hypotonic response / positive regulation of cell projection organization / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / positive regulation of smooth muscle contraction / skin morphogenesis / CHL1 interactions / response to L-ascorbic acid / basal part of cell / collagen-activated signaling pathway / positive regulation of phagocytosis, engulfment / Laminin interactions / hepatocyte differentiation / Platelet Adhesion to exposed collagen / focal adhesion assembly / mammary gland development / heparan sulfate proteoglycan binding / mesodermal cell differentiation / positive regulation of positive chemotaxis / positive regulation of leukocyte migration / integrin complex / positive regulation of smooth muscle cell migration / MET activates PTK2 signaling / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / response to amine / response to muscle activity / cell-substrate adhesion / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of epithelial cell migration / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / collagen binding / laminin binding / extracellular matrix organization / axon terminus / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of cell adhesion / animal organ morphogenesis / cell-matrix adhesion / positive regulation of translation / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to estradiol stimulus / female pregnancy / cellular response to mechanical stimulus / cell-cell adhesion / integrin binding / blood coagulation / amyloid-beta binding / toxin activity / virus receptor activity / response to hypoxia / cell adhesion / response to xenobiotic stimulus / external side of plasma membrane / focal adhesion / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / von Willebrand factor, type A domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor ...: / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / von Willebrand factor, type A domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / von Willebrand factor type A domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Snaclec rhodocetin subunit gamma / Snaclec rhodocetin subunit delta / Integrin alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Calloselasma rhodostoma (ヘビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.006 Å
データ登録者McDougall, M. / Orriss, G.L. / Stetefeld, J.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Heart and Stroke Foundation Canada, Grant-in-Aid programG-14-0006025 カナダ
引用ジャーナル: PLoS Biol. / 年: 2017
タイトル: Dramatic and concerted conformational changes enable rhodocetin to block alpha 2 beta 1 integrin selectively.
著者: Eble, J.A. / McDougall, M. / Orriss, G.L. / Niland, S. / Johanningmeier, B. / Pohlentz, G. / Meier, M. / Karrasch, S. / Estevao-Costa, M.I. / Martins Lima, A. / Stetefeld, J.
履歴
登録2016年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Snaclec rhodocetin subunit gamma
B: Snaclec rhodocetin subunit delta
C: Integrin alpha-2
D: Snaclec rhodocetin subunit gamma
E: Snaclec rhodocetin subunit delta
F: Integrin alpha-2
G: Snaclec rhodocetin subunit gamma
H: Snaclec rhodocetin subunit delta
I: Integrin alpha-2
J: Snaclec rhodocetin subunit gamma
K: Snaclec rhodocetin subunit delta
L: Integrin alpha-2
M: Snaclec rhodocetin subunit gamma
N: Snaclec rhodocetin subunit delta
O: Integrin alpha-2
P: Snaclec rhodocetin subunit gamma
Q: Snaclec rhodocetin subunit delta
R: Integrin alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)329,928108
ポリマ－326,13118
非ポリマー3,79790
水3,927218
1
A: Snaclec rhodocetin subunit gamma
B: Snaclec rhodocetin subunit delta
C: Integrin alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,97518
ポリマ－54,3553
非ポリマー62015
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Snaclec rhodocetin subunit gamma
E: Snaclec rhodocetin subunit delta
F: Integrin alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,26725
ポリマ－54,3553
非ポリマー91222
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
G: Snaclec rhodocetin subunit gamma
H: Snaclec rhodocetin subunit delta
I: Integrin alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,09219
ポリマ－54,3553
非ポリマー73716
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
J: Snaclec rhodocetin subunit gamma
K: Snaclec rhodocetin subunit delta
L: Integrin alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,85814
ポリマ－54,3553
非ポリマー50311
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
M: Snaclec rhodocetin subunit gamma
N: Snaclec rhodocetin subunit delta
O: Integrin alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,89917
ポリマ－54,3553
非ポリマー54414
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
P: Snaclec rhodocetin subunit gamma
Q: Snaclec rhodocetin subunit delta
R: Integrin alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,83715
ポリマ－54,3553
非ポリマー48212
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)130.763, 130.763, 251.351
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

-
要素

-
Snaclec rhodocetin subunit ... , 2種, 12分子 ADGJMPBEHKNQ

#1: タンパク質
Snaclec rhodocetin subunit gamma


分子量: 15741.510 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Calloselasma rhodostoma (ヘビ) / 参照: UniProt: D2YW39
#2: タンパク質
Snaclec rhodocetin subunit delta


分子量: 14875.982 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Calloselasma rhodostoma (ヘビ) / 参照: UniProt: D2YW40

-
タンパク質 , 1種, 6分子 CFILOR

#3: タンパク質
Integrin alpha-2 / CD49 antigen-like family member B / Collagen receptor / Platelet membrane glycoprotein Ia / GPIa / ...CD49 antigen-like family member B / Collagen receptor / Platelet membrane glycoprotein Ia / GPIa / VLA-2 subunit alpha


分子量: 23737.738 Da / 分子数: 6 / Fragment: UNP residues 170-366 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGA2, CD49B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17301

-
非ポリマー , 6種, 308分子

#4: 化合物...
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物...
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M Tris pH 8.0, 2.65M Ammonium Sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.006→19.87 Å / Num. obs: 83038 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.3 % / Net I/σ(I): 11.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1-2155_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GPR

3gpr


解像度: 3.006→19.867 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.52 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 4301 5.18 %random exclusion
Rwork0.2206 ---
obs0.2237 82982 99.58 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.006→19.867 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20622 0 170 218 21010
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00221250
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55428886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.54212396
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043080
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033682
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0094-3.0610.37322220.31713887X-RAY DIFFRACTION93
3.061-3.11650.36492290.31123886X-RAY DIFFRACTION94
3.1165-3.17610.31472130.30223917X-RAY DIFFRACTION95
3.1761-3.24060.31272200.30083923X-RAY DIFFRACTION95
3.2406-3.31070.38431740.29273937X-RAY DIFFRACTION96
3.3107-3.38720.37022050.27973938X-RAY DIFFRACTION95
3.3872-3.47140.35231980.26473945X-RAY DIFFRACTION95
3.4714-3.56460.31562390.27083909X-RAY DIFFRACTION94
3.5646-3.66870.32482170.25263927X-RAY DIFFRACTION95
3.6687-3.78620.30852250.24693905X-RAY DIFFRACTION95
3.7862-3.92020.2381880.24573942X-RAY DIFFRACTION95
3.9202-4.07560.27032640.22153885X-RAY DIFFRACTION94
4.0756-4.25890.25322350.20333905X-RAY DIFFRACTION94
4.2589-4.48050.2292380.19173935X-RAY DIFFRACTION94
4.4805-4.75670.18851980.17843942X-RAY DIFFRACTION95
4.7567-5.11670.22522030.18563929X-RAY DIFFRACTION95
5.1167-5.61850.27131980.20453959X-RAY DIFFRACTION95
5.6185-6.40180.26172050.21283935X-RAY DIFFRACTION95
6.4018-7.95720.282210.20873963X-RAY DIFFRACTION95
7.9572-18.4930.21712090.16653992X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7146-0.17390.14273.997-0.25773.97970.28670.6787-0.1316-0.0329-0.16110.02130.61440.6741-0.09940.8090.2366-0.20370.9696-0.06920.6761-124.9052393.546-28.2963
20.6685-0.42670.42581.1913-0.24922.11490.12710.58590.1337-0.0199-0.37140.3953-0.4553-0.39530.19670.82090.3244-0.2170.9848-0.02080.8276-141.7647415.2724-31.3897
33.40410.7284-1.11372.52080.64440.3389-0.21130.5599-0.096-0.30120.0311-0.1779-0.03120.02030.21250.88590.1068-0.04230.76810.04620.4849-112.171422.3575-18.7188
43.53970.0542.68962.55010.34932.9025-0.18860.2591-0.526-0.14190.2315-0.10120.09420.64170.00020.47830.11160.13340.8120.0340.539-54.8648461.4876-14.9339
52.3879-0.68561.08851.06470.51392.36630.00370.1744-0.5340.07710.32350.42410.3723-0.127-0.38020.52940.01140.16670.92590.2451.017-81.9635456.4262-18.3128
60.61970.2581-0.06180.767-0.13012.0842-0.3128-0.42030.02080.4490.13380.2269-0.0775-0.06770.23560.84490.35750.16020.85030.18260.9408-74.7839485.7736-4.5912
71.38070.8416-0.7283.1777-1.93022.3760.4130.3867-0.00270.5424-0.23580.446-0.4252-0.068-0.13090.79570.1331-0.07410.5273-0.0790.5557-127.0624402.70036.172
81.7566-1.09780.56611.1555-1.4862.0460.30240.038-0.51270.27630.05120.37230.3578-0.2112-0.35020.81760.1604-0.18430.5854-0.11181.11-132.0185376.22829.4167
93.59551.12390.14462.9806-1.87321.8380.32610.693-0.46380.2769-0.2517-0.66850.50680.5027-0.09590.83470.299-0.26050.7538-0.22240.7196-103.0612382.7882-4.2001
102.85540.3817-1.32531.9764-0.16320.47970.1838-0.79210.17830.4514-0.13930.294-0.3820.3461-0.07550.911-0.40720.16161.0548-0.11890.5558-60.2456.0934-43.041
112.13280.9564-2.41442.4072-2.46434.7485-0.15860.1766-0.12710.18940.36970.60730.2094-0.6004-0.1380.8194-0.29220.29190.9744-0.081.0805-75.2111435.4155-40.7168
121.0854-1.6081-0.21934.11590.14794.35460.1418-0.3055-0.1323-0.1762-0.02950.08420.35330.5985-0.14640.5727-0.15070.02860.70730.07020.538-47.4416428.0559-52.571
132.34460.24040.60131.7583-1.78832.7254-0.4957-0.1341.30990.6669-0.4131-0.5966-0.7158-0.39970.77520.9791-0.0222-0.52160.7054-0.14381.2802-112.4323470.154425.1481
143.8991-1.10331.00241.0361-0.17863.24940.1574-0.0015-0.1725-0.0449-0.1117-0.00230.52260.2295-0.03110.76380.0403-0.24350.48090.06910.7044-99.7026445.898527.4082
151.48040.37750.56262.6663-0.26372.6610.06430.52860.52120.0489-0.4627-0.17080.37210.3580.34980.52950.0153-0.07390.68340.15920.7815-112.6418452.5059-2.7266
161.20870.08130.57133.2095-1.01881.3536-0.10830.29920.3343-0.4296-0.6808-1.47270.38750.70960.72520.60850.05610.0361.02360.5321.2814-118.1251476.0794-33.762
171.1493-1.3621-0.21154.0788-2.42394.5478-0.26460.1882-0.1752-0.04480.10050.11820.067-0.34650.1520.5421-0.2146-0.09330.98160.36870.8723-142.665488.8551-36.025
182.294-0.7341-0.24482.3031-2.93264.4238-0.3555-0.03840.38070.5724-0.0772-0.596-0.8645-0.21590.34850.58420.0373-0.27270.5404-0.02710.8688-136.037475.9979-5.9137
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 2 through 133)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 1 through 122)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 172 through 363)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 2 through 133)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 1 through 122)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 172 through 364)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G' and resid 2 through 133)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'H' and resid 1 through 122)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'I' and resid 173 through 363)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'J' and resid 3 through 133)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain 'K' and resid 15 through 122)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain 'L' and resid 174 through 362)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain 'M' and resid 2 through 133)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain 'N' and resid 1 through 122)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain 'O' and resid 171 through 362)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain 'P' and resid 2 through 133)
17X-RAY DIFFRACTION17(chain 'Q' and resid 1 through 122)
18X-RAY DIFFRACTION18(chain 'R' and resid 171 through 362)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る