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- PDB-5tbt: Crystal Structure of Isoform 2 of Purine Nucleoside Phosphorylase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tbt
タイトルCrystal Structure of Isoform 2 of Purine Nucleoside Phosphorylase complexed with Cytidine
要素Purine nucleoside phosphorylase
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside metabolic process / guanosine phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase I, inosine/guanosine-specific / Purine nucleoside phosphorylase / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-AMINO-1-BETA-D-RIBOFURANOSYL-2(1H)-PYRIMIDINONE / Purine nucleoside phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.101 Å
データ登録者Faheem, M. / Torini, J.R. / Romanello, L. / Brandao-Neto, J. / Pereira, H.M.
資金援助 ブラジル, 2件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2012/14223-9 ブラジル
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq)474402/2013-4 ブラジル
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: The molecular structure of Schistosoma mansoni PNP isoform 2 provides insights into the nucleoside selectivity of PNPs.
著者: Torini, J.R. / Romanello, L. / Batista, F.A.H. / Serrao, V.H.B. / Faheem, M. / Zeraik, A.E. / Bird, L. / Nettleship, J. / Reddivari, Y. / Owens, R. / DeMarco, R. / Borges, J.C. / Brandao-Neto, J. / Pereira, H.D.
履歴
登録2016年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6993
ポリマ－31,3591
非ポリマー3392
水3,963220
1
A: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子

A: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子

A: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,0969
ポリマ－94,0783
非ポリマー1,0186
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_564z,x+1,y-11
crystal symmetry operation9_465y-1,z+1,x1
Buried area9910 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area30460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.153, 100.153, 100.153
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-554-

HOH

21A-581-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Purine nucleoside phosphorylase / Inosine-guanosine phosphorylase


分子量: 31359.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
プラスミド: pOPINS3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Lemo
参照: UniProt: A0A0U3AGT1, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-CTN / 4-AMINO-1-BETA-D-RIBOFURANOSYL-2(1H)-PYRIMIDINONE / CYTIDINE / シチジン


分子量: 243.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N3O5
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.93 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M ammonium acetate, 0.1M Bis-tris pH 6.5, 30% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→57.823 Å / Num. obs: 19849 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.194 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.1671.5170.5981100
8.91-57.826.50.0520.998198.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
xia2データ削減
PHASER位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CXS

5cxs


解像度: 2.101→57.823 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.93
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1026 5.18 %Random Selection
Rwork0.1904 ---
obs0.1922 19795 99.89 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 101.22 Å2 / Biso mean: 34.756 Å2 / Biso min: 16.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.101→57.823 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2164 0 22 220 2406
Biso mean--55.88 40.55 -
残基数----283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022227
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6043022
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047354
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004390
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6691338
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1007-2.21150.28061670.254126222789100
2.2115-2.350.29671390.238726562795100
2.35-2.53150.25881280.231226792807100
2.5315-2.78620.2581410.215926682809100
2.7862-3.18940.26071580.203526442802100
3.1894-4.01810.21451540.175727042858100
4.0181-57.84530.16651390.1532796293599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.8117-4.0489-0.32935.54520.37665.58340.1317-0.28620.56550.0325-0.0448-0.8787-0.57730.7751-0.19810.2291-0.0442-0.0050.31830.01230.3681113.3131203.085178.2202
24.57232.8328-0.57116.7542-1.83913.51380.0456-0.0636-0.2466-0.5458-0.1781-0.89550.24060.76490.07880.34660.0850.10530.43670.02320.3863115.9163185.122469.6647
31.2840.35460.08232.5280.85090.79-0.0187-0.015-0.15150.0450.0202-0.44880.11670.4799-0.03630.23930.06590.03010.41410.02360.3896115.5596190.067778.13
40.76631.4353-0.9133.4008-2.58543.8997-0.03630.1216-0.23250.01470.0397-0.14940.01620.0497-0.0410.2090.02680.00250.24720.00960.303104.5662192.211180.4924
51.0465-0.3335-0.2672.52360.50540.53760.00930.1867-0.0244-0.2026-0.0005-0.00820.02120.0354-0.01920.23030.0221-0.01030.24510.02010.166695.0222187.398872.4492
62.53230.8478-1.62798.03342.51967.43560.4841.0236-0.0424-1.1504-0.59090.16320.0288-0.57280.01080.42780.1212-0.00430.4723-0.02880.139100.7237179.776656.0312
71.49650.0873-0.87630.8143-0.34942.57130.0440.2181-0.2165-0.2195-0.1025-0.02560.20120.03990.05980.230.05280.01280.2145-0.05010.195392.8812173.390873.9233
81.18170.3637-0.27873.9773-0.13770.2958-0.06970.0772-0.1251-0.01470.0580.12350.0586-0.09790.0420.2310.03390.02240.2379-0.01810.17995.5158177.604774.8822
92.56161.9685-2.69442.6083-2.5897.6358-0.11860.1668-0.06820.0299-0.0451-0.4354-0.2431-0.00920.1590.27930.11190.00920.2725-0.07290.2735108.7235175.766666.8159
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 23 )A5 - 23
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 24 through 47 )A24 - 47
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 48 through 84 )A48 - 84
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 85 through 108 )A85 - 108
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 109 through 169 )A109 - 169
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 170 through 182 )A170 - 182
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 183 through 213 )A183 - 213
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 214 through 258 )A214 - 258
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 259 through 287 )A259 - 287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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