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万見
- PDB-5t8u: Crystal structure of P. falciparum LipL1 in complex lipoate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t8u
タイトルCrystal structure of P. falciparum LipL1 in complex lipoate
要素Lipoate-protein ligase 1
キーワードLIGASE / Lipoylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Protein lipoylation / lipoyltransferase activity / lipoate-protein ligase / lipoate-protein ligase activity / protein lipoylation / lipid metabolic process / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lipoate protein ligase, C-terminal / Bacterial lipoate protein ligase C-terminus / Lipoyltransferase/lipoate-protein ligase / Lipoyl protein ligase A/B catalytic domain / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) ...Lipoate protein ligase, C-terminal / Bacterial lipoate protein ligase C-terminus / Lipoyltransferase/lipoate-protein ligase / Lipoyl protein ligase A/B catalytic domain / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LIPOIC ACID / Lipoate--protein ligase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.324 Å
データ登録者Guerra, A.J. / Afanador, G.A. / Prigge, S.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R56 AI065853 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)F32 AI110028 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of lipoate-bound lipoate ligase 1, LipL1, from Plasmodium falciparum.
著者: Guerra, A.J. / Afanador, G.A. / Prigge, S.T.
履歴
登録2016年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoate-protein ligase 1
B: Lipoate-protein ligase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8224
ポリマ－84,4102
非ポリマー4132
水1,51384
1
A: Lipoate-protein ligase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4112
ポリマ－42,2051
非ポリマー2061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Lipoate-protein ligase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4112
ポリマ－42,2051
非ポリマー2061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.240, 120.240, 134.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Lipoate-protein ligase 1


分子量: 42204.832 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF3D7_1314600 / プラスミド: pMALcHT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 STAR (DE3) / 参照: UniProt: Q8IEG9, EC: 2.7.7.63
#2: 化合物 ChemComp-LPA / LIPOIC ACID / 5-[(3R)-1,2-dithiolan-3-yl]pentanoic acid / α-リポ酸


分子量: 206.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H14O2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.5M Ammonium Sulfate, 20% Ethylene Glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.127085 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127085 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.324→48.574 Å / Num. obs: 48667 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 53.09 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1391 / Net I/σ(I): 9.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2558: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A7A

3a7a


解像度: 2.324→48.574 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 42.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3017 2309 4.88 %
Rwork0.2727 --
obs0.2742 47306 96.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.324→48.574 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5486 0 24 84 5594
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025628
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4697628
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0673303
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041850
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002984
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3239-2.37450.45481070.52362451X-RAY DIFFRACTION85
2.3745-2.42970.44091520.42822848X-RAY DIFFRACTION100
2.4297-2.49050.43951160.42072876X-RAY DIFFRACTION99
2.4905-2.55780.42631330.42172931X-RAY DIFFRACTION100
2.5578-2.63310.46171590.42322830X-RAY DIFFRACTION100
2.6331-2.7180.6439960.56671982X-RAY DIFFRACTION69
2.718-2.81520.38261600.35752918X-RAY DIFFRACTION100
2.8152-2.92790.38051450.33572869X-RAY DIFFRACTION100
2.9279-3.06110.34451800.31772864X-RAY DIFFRACTION99
3.0611-3.22250.34511510.31532881X-RAY DIFFRACTION100
3.2225-3.42430.31831580.30672890X-RAY DIFFRACTION100
3.4243-3.68860.36111200.29572832X-RAY DIFFRACTION97
3.6886-4.05970.29771420.25762864X-RAY DIFFRACTION97
4.0597-4.64670.23481400.18512951X-RAY DIFFRACTION100
4.6467-5.85280.21911620.19432955X-RAY DIFFRACTION100
5.8528-48.58470.23051880.20383055X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.43490.1074-0.48922.64570.79452.5506-0.07090.0068-0.22740.05570.04650.01170.03090.23590.02590.4797-0.05270.02220.7208-0.00110.368583.0744683.7757297.2713
21.1360.0148-1.04581.5637-0.41235.5795-0.10610.7139-0.0966-0.359-0.02980.290.1091-0.61680.14680.4677-0.0351-0.06440.9642-0.03910.49876.5886685.2889279.3867
33.2411.0914-0.16823.8162-0.66160.86030.13240.03880.04450.0766-0.0817-0.1044-0.11030.1226-0.04480.4677-0.04020.01280.7049-0.07350.3401108.8746688.1774270.422
40.8297-0.1469-0.25562.53811.34831.46080.0350.0610.05960.0016-0.0553-0.0041-0.35390.07990.01110.6457-0.009-0.03250.7066-0.0090.3767103.1307698.5947276.5575
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 21 through 239 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 240 through 370 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 21 through 191 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 192 through 370 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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