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- PDB-5t88: Prolyl oligopeptidase from Pyrococcus furiosus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t88
タイトルProlyl oligopeptidase from Pyrococcus furiosus
要素Prolyl endopeptidase
キーワードHYDROLASE / Prolyl oligopeptidase / hyperthermostable / alpha/beta hydrolase / peptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


oligopeptidase activity / prolyl oligopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROLINE / prolyl oligopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.902 Å
データ登録者Ellis-Guardiola, K. / Lewis, J. / Sukumar, N.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE 1351991 米国
Army Research Office62247-LS 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM008720 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103403 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Crystal Structure and Conformational Dynamics of Pyrococcus furiosus Prolyl Oligopeptidase.
著者: Ellis-Guardiola, K. / Rui, H. / Beckner, R.L. / Srivastava, P. / Sukumar, N. / Roux, B. / Lewis, J.C.
履歴
登録2016年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct_conn
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolyl endopeptidase
B: Prolyl endopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,78821
ポリマ－141,8422
非ポリマー1,94619
水17,042946
1
A: Prolyl endopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,83310
ポリマ－70,9211
非ポリマー9129
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Prolyl endopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,95511
ポリマ－70,9211
非ポリマー1,03410
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.535, 176.757, 57.901
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Prolyl endopeptidase


分子量: 70921.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: Q51714
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 946 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Authors have confirmed the identity of residue 464 by HR-ESI-MS, and crystallography

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 30% w/w PEG 8000 100 mM Tris pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 83502 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.175 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 9.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / CC1/2: 0.575 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BKL

2bkl


解像度: 1.902→47.092 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2473 2000 2.4 %
Rwork0.1929 --
obs0.1942 83441 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.902→47.092 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10018 0 122 946 11086
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01310377
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.43514005
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.396184
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691466
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081780
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9018-1.94940.33181310.25655481X-RAY DIFFRACTION94
1.9494-2.00210.32521470.235872X-RAY DIFFRACTION100
2.0021-2.0610.27291390.20995863X-RAY DIFFRACTION100
2.061-2.12750.28551500.19365799X-RAY DIFFRACTION100
2.1275-2.20360.241470.18595843X-RAY DIFFRACTION100
2.2036-2.29180.27791320.1855814X-RAY DIFFRACTION100
2.2918-2.39610.24771480.18325833X-RAY DIFFRACTION100
2.3961-2.52240.26071400.18795876X-RAY DIFFRACTION100
2.5224-2.68050.25341440.19535782X-RAY DIFFRACTION100
2.6805-2.88740.31091490.19495862X-RAY DIFFRACTION100
2.8874-3.17790.24271390.19435816X-RAY DIFFRACTION100
3.1779-3.63760.21581450.17645884X-RAY DIFFRACTION100
3.6376-4.58240.20891400.16465838X-RAY DIFFRACTION100
4.5824-47.10690.23821490.21955878X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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