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- PDB-5t7x: Crystal structure of HHV-4 EBNA1 DNA binding domain (patient-deri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t7x
タイトルCrystal structure of HHV-4 EBNA1 DNA binding domain (patient-derived, nasopharyngeal carcinoma) bound to DNA
要素
  • DNA (5'-D(*GP*GP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*TP*AP*TP*GP*CP*TP*AP*CP*CP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*GP*GP*TP*AP*GP*CP*AP*TP*AP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*CP*C)-3')
  • Epstein-Barr nuclear antigen 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Dimer / DNA / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation / viral latency / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / regulation of DNA replication / endonuclease activity / DNA-binding transcription factor activity / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell nucleus / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Epstein Barr virus nuclear antigen-1, DNA-binding domain / Epstein Barr virus nuclear antigen-1, DNA-binding / Epstein Barr virus nuclear antigen-1, DNA-binding domain / Epstein Barr virus nuclear antigen-1, DNA-binding domain superfamily / E2/EBNA1, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Epstein-Barr nuclear antigen 1
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Malecka, K.A. / Messick, T.E. / Lieberman, P.M.
引用ジャーナル: Oncotarget / 年: 2017
タイトル: Carcinoma-risk variant of EBNA1 deregulates Epstein-Barr Virus episomal latency.
著者: Dheekollu, J. / Malecka, K. / Wiedmer, A. / Delecluse, H.J. / Chiang, A.K. / Altieri, D.C. / Messick, T.E. / Lieberman, P.M.
履歴
登録2016年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(*GP*GP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*TP*AP*TP*GP*CP*TP*AP*CP*CP*C)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*GP*GP*TP*AP*GP*CP*AP*TP*AP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*CP*C)-3')
A: Epstein-Barr nuclear antigen 1
B: Epstein-Barr nuclear antigen 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6974
ポリマ－43,6974
非ポリマー00
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11710 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area15780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.025, 64.904, 111.783
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*GP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*TP*AP*TP*GP*CP*TP*AP*CP*CP*C)-3')


分子量: 5476.554 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human herpesvirus 4 (strain B95-8) (ヘルペスウイルス)
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*GP*GP*TP*AP*GP*CP*AP*TP*AP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*CP*C)-3')


分子量: 5556.603 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human herpesvirus 4 (strain B95-8) (ヘルペスウイルス)
#3: タンパク質 Epstein-Barr nuclear antigen 1 / EBV nuclear antigen 1


分子量: 16332.018 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 459-507 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: patient-derived, nasopharyngeal carcinoma
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 (strain B95-8) (ヘルペスウイルス)
株: GD1 / 遺伝子: EBNA1, BKRF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3KSS4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.15 M magnesium acetate tetrahydrate, 0.05 M Hepes, pH 7.0, 5% PEG 4000
Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 19350 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.198 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.879 / Mean I/σ(I) obs: 7.4 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B3T

1b3t


解像度: 2.35→23.373 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.79
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2329 2183 9.99 %
Rwork0.1854 --
obs0.1902 21843 62.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→23.373 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2272 732 0 122 3126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053150
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9054421
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0591219
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036486
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005449
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3501-2.40120.3098480.2716453X-RAY DIFFRACTION23
2.4012-2.4570.3274680.2852565X-RAY DIFFRACTION29
2.457-2.51840.321830.2977706X-RAY DIFFRACTION36
2.5184-2.58640.3714930.2971929X-RAY DIFFRACTION46
2.5864-2.66240.2951030.3107984X-RAY DIFFRACTION51
2.6624-2.74820.34881230.30591084X-RAY DIFFRACTION54
2.7482-2.84620.29761270.31781099X-RAY DIFFRACTION56
2.8462-2.960.3441330.2841160X-RAY DIFFRACTION59
2.96-3.09440.31831370.23041267X-RAY DIFFRACTION64
3.0944-3.25710.28281510.22391332X-RAY DIFFRACTION68
3.2571-3.46060.25371590.19511425X-RAY DIFFRACTION73
3.4606-3.72680.19321840.15871627X-RAY DIFFRACTION82
3.7268-4.10.1731880.1361665X-RAY DIFFRACTION84
4.1-4.68920.16561960.12341758X-RAY DIFFRACTION89
4.6892-5.89220.17381890.12521774X-RAY DIFFRACTION89
5.8922-23.37450.20532010.13951832X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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