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- PDB-5t7e: Crystal structure of Streptomyces hygroscopicus Bialaphos Resista... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t7e
タイトルCrystal structure of Streptomyces hygroscopicus Bialaphos Resistance (BAR) protein in complex with Coenzyme A and L-phosphinothricin
要素Phosphinothricin N-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Phosphinothricin-deactivating activity GCN5-Related N-Acetyltransferases
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphinothricin acetyltransferase / phosphinothricin N-acetyltransferase activity / response to herbicide / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / PHOSPHINOTHRICIN / Phosphinothricin N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces hygroscopicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Christ, B. / Weng, J.K.
資金援助 米国, スイス, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103403 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR029205 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
Swiss National Science FoundationP2ZHP3_155258 スイス
Pew Scholar Program in the Biomedical Sciences 米国
Searle Scholars Program 米国
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2017
タイトル: Non-specific activities of the major herbicide-resistance gene BAR.
著者: Christ, B. / Hochstrasser, R. / Guyer, L. / Francisco, R. / Aubry, S. / Hortensteiner, S. / Weng, J.K.
履歴
登録2016年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.22017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52022年4月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_audit_support
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphinothricin N-acetyltransferase
B: Phosphinothricin N-acetyltransferase
C: Phosphinothricin N-acetyltransferase
D: Phosphinothricin N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,53214
ポリマ－85,1244
非ポリマー4,40710
水7,963442
1
A: Phosphinothricin N-acetyltransferase
ヘテロ分子

C: Phosphinothricin N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7667
ポリマ－42,5622
非ポリマー2,2045
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area6710 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area15380 Å2
手法PISA
2
B: Phosphinothricin N-acetyltransferase
D: Phosphinothricin N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7667
ポリマ－42,5622
非ポリマー2,2045
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6690 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area15840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.180, 66.110, 86.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Phosphinothricin N-acetyltransferase / PPT N-acetyltransferase / Phosphinothricin-resistance protein


分子量: 21281.051 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 7-181 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces hygroscopicus (バクテリア)
遺伝子: bar / プラスミド: pProExHta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16426, phosphinothricin acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物
ChemComp-PPQ / PHOSPHINOTHRICIN / 2-AMINO-4-(HYDROXYMETHYL-PHOSPHINYL)BUTANOIC ACID / ホスフィノトリシン


分子量: 181.127 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12NO4P
#4: 糖 ChemComp-BNG / nonyl beta-D-glucopyranoside / Beta-NONYLGLUCOSIDE / nonyl beta-D-glucoside / nonyl D-glucoside / nonyl glucoside / ノニルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 306.395 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C15H30O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-nonylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 442 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: BAR protein was incubated with 1 mM acetyl-CoA for >2 hour prior to setting crystal trays. Crystals of BAR were obtained after 3 days at 20C in hanging drops containing 1 uL of protein ...詳細: BAR protein was incubated with 1 mM acetyl-CoA for >2 hour prior to setting crystal trays. Crystals of BAR were obtained after 3 days at 20C in hanging drops containing 1 uL of protein solution (7.5 mg/mL) and 1 uL of reservoir solution (0.18 M calcium acetate, 0.1 M Tris-HCl pH 7, 18% (w/v) PEG 3000, 0.2% (v/v) N-nonyl Beta-D-glucopyranoside, 1 mM acetyl-CoA). Several crystals were soaked in reservoir solution supplemented with 30 mM L-phosphinothricin for 30-60 min before freezing. Crystals were frozen in reservoir solution supplemented with 15% (v/v) ethylene glycol. Acetylation of phosphinothricin occurred during soaking as no density for the acetyl group of acetyl-CoA was observed in the BAR/CoA/phosphinothricin ternary complex.

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→62.52 Å / Num. obs: 93996 / % possible obs: 83.62 % / 冗長度: 1.7 % / CC1/2: 0.96 / Net I/σ(I): 5.41

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2499: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→62.52 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 27.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2471 3382 3.66 %
Rwork0.2084 --
obs0.2098 92528 72.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→62.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5542 0 278 442 6262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.598249
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8932197
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043881
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031037
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.82570.3507600.34271592X-RAY DIFFRACTION31
1.8257-1.8530.3175650.34011669X-RAY DIFFRACTION32
1.853-1.88190.3826650.30971659X-RAY DIFFRACTION32
1.8819-1.91280.3252860.32412146X-RAY DIFFRACTION43
1.9128-1.94580.39881080.33952848X-RAY DIFFRACTION55
1.9458-1.98120.29971080.28822884X-RAY DIFFRACTION57
1.9812-2.01930.24221100.27372830X-RAY DIFFRACTION55
2.0193-2.06050.2887960.26882490X-RAY DIFFRACTION48
2.0605-2.10530.3337940.27982630X-RAY DIFFRACTION52
2.1053-2.15430.35181210.25473160X-RAY DIFFRACTION61
2.1543-2.20810.25851350.23373682X-RAY DIFFRACTION72
2.2081-2.26790.33021610.27974487X-RAY DIFFRACTION87
2.2679-2.33460.29091820.22864754X-RAY DIFFRACTION94
2.3346-2.40990.26891760.21334798X-RAY DIFFRACTION93
2.4099-2.49610.28371700.21644428X-RAY DIFFRACTION86
2.4961-2.5960.23961810.20564675X-RAY DIFFRACTION91
2.596-2.71420.22661820.19974986X-RAY DIFFRACTION96
2.7142-2.85730.21181800.20294858X-RAY DIFFRACTION95
2.8573-3.03630.22111900.20314896X-RAY DIFFRACTION95
3.0363-3.27070.231740.19524550X-RAY DIFFRACTION89
3.2707-3.59980.23661880.17184886X-RAY DIFFRACTION95
3.5998-4.12060.18981830.16684862X-RAY DIFFRACTION95
4.1206-5.19120.21941780.14174579X-RAY DIFFRACTION90
5.1912-62.55760.21111890.2114797X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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