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- PDB-5t5k: Structure of histone-based chromatin in Archaea -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t5k
タイトルStructure of histone-based chromatin in Archaea
要素
  • (DNA (90-MER)) x 2
  • DNA-binding protein HMf-2
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Nucleosome / Chromatin / Archaea Histones / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topological change / protein homooligomerization / chromosome / double-stranded DNA binding / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Transcription factor CBF/NF-Y/archaeal histone domain / Histone-like transcription factor (CBF/NF-Y) and archaeal histone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / DNA / DNA (> 10) / DNA-binding protein HMf-2
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermus fervidus (古細菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Bhattacharyya, S. / Mattiroli, F. / Dyer, P.N. / Sandman, K. / Reeve, J.N. / Luger, K.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM 067777 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM53185 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2017
タイトル: Structure of histone-based chromatin in Archaea.
著者: Mattiroli, F. / Bhattacharyya, S. / Dyer, P.N. / White, A.E. / Sandman, K. / Burkhart, B.W. / Byrne, K.R. / Lee, T. / Ahn, N.G. / Santangelo, T.J. / Reeve, J.N. / Luger, K.
履歴
登録2016年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-binding protein HMf-2
B: DNA-binding protein HMf-2
C: DNA-binding protein HMf-2
D: DNA-binding protein HMf-2
E: DNA-binding protein HMf-2
F: DNA-binding protein HMf-2
I: DNA (90-MER)
J: DNA (90-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,02611
ポリマ－101,6158
非ポリマー4113
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27420 Å2
ΔGint-198 kcal/mol
Surface area46790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.454, 99.454, 171.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質
DNA-binding protein HMf-2 / Archaeal histone B


分子量: 7683.054 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanothermus fervidus (古細菌) / 遺伝子: hmfB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19267
#2: DNA鎖 DNA (90-MER)


分子量: 27688.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (90-MER)


分子量: 27827.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.02 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM MgAc, 50 mM Na Cacodylate pH 6.5, 10% PEG 400 under silicon oil
PH範囲: 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→19.76 Å / Num. obs: 8122 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 4→4.22 Å / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. measured obs: 1183 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A7W

1a7w


解像度: 4→19.76 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2618 373 4.62 %
Rwork0.2144 --
obs0.2165 8070 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3126 3690 15 0 6831
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037294
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53710598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d27.1423058
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0191214
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002722
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.0001-4.57270.27531150.25452568X-RAY DIFFRACTION100
4.5727-5.73760.25651340.23212554X-RAY DIFFRACTION100
5.7376-19.75970.25771240.17952575X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.4253-5.62193.06327.1681-2.98693.58870.083-0.46150.0852-0.91140.3702-0.0885-0.22290.2689-0.3270.5439-0.1411-0.00210.2463-0.09610.4145108.294515.7373.8653
25.3342-5.1787-2.59239.11323.51345.5801-0.0371-0.3013-0.40850.6325-0.51740.5580.385-0.89610.46390.1846-0.0326-0.04230.5816-0.01310.499683.8021-6.2457-5.9447
37.2982-2.35713.58982.2053-1.19563.86750.52210.81150.0607-0.2484-0.25050.0929-0.41120.2136-0.17330.5521-0.12760.05850.2574-0.11890.6193103.698717.38820.5122
43.9835-1.2992-0.22.979-2.05624.73790.0462-0.08310.491-0.48720.4278-0.9953-0.10320.7491-0.29630.26220.01860.06210.56420.01610.5442117.5203-0.1933-19.1421
52.02983.4193-1.64036.2947-3.17034.01590.0608-0.60650.64320.2530.08840.4045-0.05090.405-0.1120.23660.18440.00490.5601-0.07450.7388116.7871-4.8787-15.8661
65.4644-5.1168-4.74174.82244.2647.39740.23670.8288-0.5692-0.1571-0.4440.16390.7047-0.88120.16480.491-0.12870.00170.33130.00850.651586.0304-10.5303-9.3718
71.8965-0.3413-0.72092.01950.40192.76790.0448-0.08090.1281-0.07650.0173-0.1065-0.2030.1362-0.05870.5645-0.0442-0.21830.63020.15170.7081104.25444.2448-8.6541
82.1381-0.5127-0.68132.56950.91093.11230.16940.09070.14210.17950.0061-0.2371-0.14780.1665-0.12080.6395-0.0035-0.02020.54490.22640.3914104.97743.2716-7.5948
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:67 )A1 - 67
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN C AND RESID 1:68 )C1 - 68
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 1:68 )B1 - 68
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN E AND RESID 1:67 )E1 - 67
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN F AND RESID 1:67 )F1 - 67
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN D AND RESID 1:67 )D1 - 67
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN I AND RESID 1:90 )I1 - 90
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN J AND RESID 1:90 )J1 - 90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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