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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5t5i | |||||||||
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タイトル | TUNGSTEN-CONTAINING FORMYLMETHANOFURAN DEHYDROGENASE FROM METHANOTHERMOBACTER WOLFEII, ORTHORHOMBIC FORM AT 1.9 A | |||||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE / CO2 fixation / metallohydrolase / formate dehydrogenase / tungstopterin / methanogenesis / green house gas / methanothermobacter wolfeii / iron sulfur cluster / ferredoxin / beta helicoidal / channel / formate / CO2 / methanofuran / formylmethanofuran / nanomachine / binuclear center / tungsten / gate / coupling / enzyme / anaerobic / carboxylysine | |||||||||
機能・相同性 | ![]() formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / methanogenesis / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / molybdopterin cofactor binding / transition metal ion binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Wagner, T. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The methanogenic CO2 reducing-and-fixing enzyme is bifunctional and contains 46 [4Fe-4S] clusters. 著者: Wagner, T. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 168 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 230.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-Tungsten formylmethanofuran dehydrogenase subunit ... , 5種, 10分子 AIBJDLFNGP
#1: タンパク質 | 分子量: 62806.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: Native formylmethanofuran dehydrogenase subunit A containing the carboxylysine at position 178 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 48411.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 14408.779 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 38618.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 8564.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-タンパク質 , 1種, 2分子 CK
#3: タンパク質 | 分子量: 28613.471 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O74031*PLUS, formylmethanofuran dehydrogenase |
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-非ポリマー , 11種, 2576分子 




















#7: 化合物 | ChemComp-ZN / #8: 化合物 | #9: 化合物 | ChemComp-K / #10: 化合物 | ChemComp-NA / #11: 化合物 | ChemComp-GOL / #12: 化合物 | ChemComp-SF4 / #13: 化合物 | #14: 化合物 | ChemComp-MGD / #15: 化合物 | #16: 化合物 | #17: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.65 % 解説: About 500 x 200 um size with a brown color and a brick shape |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 100 mM Tricine/NaOH, pH 8.0, 30% (v/v) pentaerythritol propoxylate 426 (5/4 PO/OH), and 400 mM KCl. The crystallized sample has to be anoxic and extremely fresh (crystallized after 3 days of ...詳細: 100 mM Tricine/NaOH, pH 8.0, 30% (v/v) pentaerythritol propoxylate 426 (5/4 PO/OH), and 400 mM KCl. The crystallized sample has to be anoxic and extremely fresh (crystallized after 3 days of purification) without any freezing step. The optimal protein concentration is 30 mg/mL. Drops are made by mixing 1 uL protein and 1 uL precipitant. Crystals appeared usually after 7-10 days. PH範囲: 7.5-8.5 / Temp details: Only one temperature has been tested |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.21372 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→49.26 Å / Num. obs: 339028 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 24.97 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 9.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.667 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.726 / % possible all: 96.9 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: The structure was refined by REFMAC after the initial building. For the two last refinement steps, BUSTER was used to improve the stereochemistry of the model.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 30.97 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.181 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 1.9→48.49 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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