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- PDB-5t53: MOLECULAR BASIS FOR COHESIN ACETYLATION BY ESTABLISHMENT OF SISTE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t53
タイトルMOLECULAR BASIS FOR COHESIN ACETYLATION BY ESTABLISHMENT OF SISTER CHROMATID COHESION N-ACETYLTRANSFERASE ESCO1
要素N-acetyltransferase ESCO1
キーワードTRANSFERASE / Acetyltransferase / Cohesin / ESCO1 / SMC3
機能・相同性
機能・相同性情報


post-translational protein acetylation / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / peptidyl-lysine acetylation / N-acetyltransferase activity / sister chromatid cohesion / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / mitotic sister chromatid cohesion / acetyltransferase activity / regulation of DNA replication / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの ...post-translational protein acetylation / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / peptidyl-lysine acetylation / N-acetyltransferase activity / sister chromatid cohesion / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / mitotic sister chromatid cohesion / acetyltransferase activity / regulation of DNA replication / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / chromosome / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
N-acetyltransferase ESCO, zinc-finger / N-acetyltransferase ESCO, acetyl-transferase domain / zinc-finger of acetyl-transferase ESCO / ESCO1/2 acetyl-transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / N-acetyltransferase ESCO1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.699 Å
データ登録者Marmorstein, R. / Rivera-Colon, Y. / Liszczak, G.P. / Olia, A.S. / Maguire, A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM060293 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5K12 GM081259-08 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM098910 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2016
タイトル: Molecular Basis for Cohesin Acetylation by Establishment of Sister Chromatid Cohesion N-Acetyltransferase ESCO1.
著者: Rivera-Colon, Y. / Maguire, A. / Liszczak, G.P. / Olia, A.S. / Marmorstein, R.
履歴
登録2016年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22016年12月28日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetyltransferase ESCO1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1223
ポリマ－26,2481
非ポリマー8752
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: N-acetyltransferase ESCO1
ヘテロ分子

A: N-acetyltransferase ESCO1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2456
ポリマ－52,4952
非ポリマー1,7504
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area19730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.556, 115.556, 61.152
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 N-acetyltransferase ESCO1 / CTF7 homolog 1 / Establishment factor-like protein 1 / hEFO1 / Establishment of cohesion 1 homolog ...CTF7 homolog 1 / Establishment factor-like protein 1 / hEFO1 / Establishment of cohesion 1 homolog 1 / ESO1 homolog 1


分子量: 26247.506 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 599-825 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Some residues were omitted due to lack of electron density.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESCO1, EFO1, KIAA1911 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: Q5FWF5, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.37 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8% PEG 8000, 0.1M HEPES, pH 7.5 and 10 % ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.281 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.281 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 11046 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 30.3 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 73.29
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 21 % / Rmerge(I) obs: 0.624 / Mean I/σ(I) obs: 2.42 / CC1/2: 0.956 / % possible all: 86.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.699→40.855 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 39.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2852 1101 9.98 %
Rwork0.2496 --
obs0.2531 11028 97.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.699→40.855 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1370 0 52 14 1436
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071451
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9961982
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.706856
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061228
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006244
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6989-2.82180.43351240.38521128X-RAY DIFFRACTION89
2.8218-2.97050.40511350.30591194X-RAY DIFFRACTION96
2.9705-3.15650.32891380.30281240X-RAY DIFFRACTION99
3.1565-3.40010.33261380.28281283X-RAY DIFFRACTION100
3.4001-3.74210.35511430.24341242X-RAY DIFFRACTION100
3.7421-4.28310.2581410.23281263X-RAY DIFFRACTION100
4.2831-5.39430.23261420.21931264X-RAY DIFFRACTION100
5.3943-40.85990.27111400.24921313X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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