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- PDB-5t3v: A Novel domain in human EXOG converts apoptotic endonuclease to D... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5t3v | |||||||||
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Title | A Novel domain in human EXOG converts apoptotic endonuclease to DNA-repair enzyme | |||||||||
![]() | Nuclease EXOG, mitochondrial | |||||||||
![]() | HYDROLASE / mitochondria / exonuclease / DNA-repair / complex | |||||||||
Function / homology | ![]() Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases that are active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and produce 5'-phosphomonoesters / apoptotic DNA fragmentation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / 5'-3' exonuclease activity / RNA endonuclease activity / endonuclease activity / nucleic acid binding / mitochondrial inner membrane / protein-containing complex / mitochondrion ...Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases that are active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and produce 5'-phosphomonoesters / apoptotic DNA fragmentation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / 5'-3' exonuclease activity / RNA endonuclease activity / endonuclease activity / nucleic acid binding / mitochondrial inner membrane / protein-containing complex / mitochondrion / nucleus / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Szymanski, M.R. / Yin, W.Y. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: A domain in human EXOG converts apoptotic endonuclease to DNA-repair exonuclease. Authors: Szymanski, M.R. / Yu, W. / Gmyrek, A.M. / White, M.A. / Molineux, I.J. / Lee, J.C. / Yin, Y.W. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 360.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 299.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5t40C ![]() 5t4iC ![]() 5t5cC ![]() 3ismS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 36342.219 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 59-368 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9Y2C4, Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases that are active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and produce 5'-phosphomonoesters #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.06 Å3/Da / Density % sol: 59.81 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 2M (NH4)2SO4, 0.1M MgCl2, 0.1M Tris-HCl pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 X 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 9, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.89 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→49.708 Å / Num. obs: 24211 / % possible obs: 95.7 % / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 21.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3ISM Resolution: 2.6→49.708 Å / SU ML: 0.33 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 24.96
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 162.79 Å2 / Biso mean: 69.9715 Å2 / Biso min: 24.48 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.6→49.708 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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