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- PDB-5t3e: Crystal structure of a nonribosomal peptide synthetase heterocycl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t3e
タイトルCrystal structure of a nonribosomal peptide synthetase heterocyclization domain.
要素Bacillamide synthetase heterocyclization domain
キーワードLIGASE / nonribosomal peptide synthetase / heterocyclization domain / natural products / thiazoline
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphopantetheine binding / catalytic activity
類似検索 - 分子機能
Nonribosomal peptide synthetase, condensation domain / AMP-binding / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain ...Nonribosomal peptide synthetase, condensation domain / AMP-binding / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Putative AMP-binding domain signature. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMP-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoactinomyces vulgaris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.297 Å
データ登録者Bloudoff, K. / Schmeing, T.M.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural and mutational analysis of the nonribosomal peptide synthetase heterocyclization domain provides insight into catalysis.
著者: Bloudoff, K. / Fage, C.D. / Marahiel, M.A. / Schmeing, T.M.
履歴
登録2016年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月4日Group: Database references
改定 1.22017年1月11日Group: Database references
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacillamide synthetase heterocyclization domain
B: Bacillamide synthetase heterocyclization domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7444
ポリマ－103,5522
非ポリマー1922
水3,909217
1
A: Bacillamide synthetase heterocyclization domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8722
ポリマ－51,7761
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Bacillamide synthetase heterocyclization domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8722
ポリマ－51,7761
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area35730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.693, 124.937, 68.925
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.66, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Bacillamide synthetase heterocyclization domain


分子量: 51775.801 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 844-1287 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermoactinomyces vulgaris (バクテリア)
遺伝子: ADL26_17380 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0N0Y601
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.46 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: BmdB-Cy2 was crystallized by mixing with 0.88% Tween 20, 1.62 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 2.67% PEG 400, and 3% 6-aminohexanoic acid, and equilibrated 0.88% Tween 20, 1.62 M ...詳細: BmdB-Cy2 was crystallized by mixing with 0.88% Tween 20, 1.62 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 2.67% PEG 400, and 3% 6-aminohexanoic acid, and equilibrated 0.88% Tween 20, 1.62 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 2.67% PEG 400, and 3% 6-aminohexanoic acid. Crystals were transferred into a solution of mother liquor plus 20% (v/v) ethylene glycol, and flash-cooled in liquid nitrogen.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→39.9 Å / Num. obs: 52064 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.1 % / Net I/σ(I): 15.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JN3

4jn3


解像度: 2.297→39.894 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2371 2623 5.04 %
Rwork0.2006 --
obs0.2024 52042 99.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.297→39.894 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7003 0 10 217 7230
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047193
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7739786
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9434318
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051073
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051272
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2967-2.33840.32211190.29122338X-RAY DIFFRACTION91
2.3384-2.38340.37461160.2842616X-RAY DIFFRACTION100
2.3834-2.4320.29281440.27552586X-RAY DIFFRACTION100
2.432-2.48490.33111220.26582622X-RAY DIFFRACTION100
2.4849-2.54270.31011620.26092637X-RAY DIFFRACTION100
2.5427-2.60630.34561560.2582578X-RAY DIFFRACTION100
2.6063-2.67670.28831620.24682608X-RAY DIFFRACTION100
2.6767-2.75550.31131470.24632587X-RAY DIFFRACTION100
2.7555-2.84440.30931470.24242582X-RAY DIFFRACTION100
2.8444-2.9460.27271320.22672633X-RAY DIFFRACTION100
2.946-3.06390.26111310.23262594X-RAY DIFFRACTION100
3.0639-3.20330.29681260.22982649X-RAY DIFFRACTION100
3.2033-3.37210.27281420.22162629X-RAY DIFFRACTION100
3.3721-3.58330.22461270.20452633X-RAY DIFFRACTION100
3.5833-3.85970.21531410.18682611X-RAY DIFFRACTION100
3.8597-4.24780.21441360.17992615X-RAY DIFFRACTION100
4.2478-4.86150.19411470.16052624X-RAY DIFFRACTION99
4.8615-6.12140.21351390.17922608X-RAY DIFFRACTION99
6.1214-39.89990.18461270.17142669X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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