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- PDB-5t38: Crystal Structure of the N-terminal domain of EvdMO1 with SAH bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t38
タイトルCrystal Structure of the N-terminal domain of EvdMO1 with SAH bound
要素EvdMO1
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / Rossmann-like fold / SAM-dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / methyltransferase activity / methylation / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase domain / Methyltransferase domain / Phytanoyl-CoA dioxygenase / Phytanoyl-CoA dioxygenase (PhyH) / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Methyltransferase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Micromonospora carbonacea (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1502 Å
Model detailsResidues 1-233
データ登録者McCulloch, K.M. / Berndt, S. / Yamakawa, I. / Chen, Q. / Loukachevitch, L.V. / Starbird, C. / Perry, N.A. / Iverson, T.M.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5R01AI106987 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)T32 HL007751 米国
American Heart Association12GRNT11920011 米国
American Heart Association14GRNT20390021 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR026915 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: The Structure of the Bifunctional Everninomicin Biosynthetic Enzyme EvdMO1 Suggests Independent Activity of the Fused Methyltransferase-Oxidase Domains.
著者: Starbird, C.A. / Perry, N.A. / Chen, Q. / Berndt, S. / Yamakawa, I. / Loukachevitch, L.V. / Limbrick, E.M. / Bachmann, B.O. / Iverson, T.M. / McCulloch, K.M.
履歴
登録2016年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EvdMO1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7162
ポリマ－28,3321
非ポリマー3841
水5,801322
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.427, 41.272, 56.465
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.800, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 EvdMO1


分子量: 28331.744 Da / 分子数: 1 / 断片: methyltransferase domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Micromonospora carbonacea (バクテリア)
遺伝子: evdMO1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A1C5AE13*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.98 % / Mosaicity: 0.247 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 40% Tacsimate, pH 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→50 Å / Num. obs: 79855 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/av σ(I): 20.222 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.15-1.172.30.3470.836170
1.17-1.192.50.3480.867185.9
1.19-1.213.20.3270.901194.3
1.21-1.243.40.3160.925195.6
1.24-1.273.50.290.932197.1
1.27-1.33.60.2660.945197.8
1.3-1.333.60.2330.954198.2
1.33-1.363.60.2050.965198.3
1.36-1.43.60.1730.974198.5
1.4-1.453.60.1450.979198.5
1.45-1.53.60.1180.985199.1
1.5-1.563.60.0970.99199.2
1.56-1.633.60.0820.992199.2
1.63-1.723.60.0730.993199.4
1.72-1.833.70.0690.992199.6
1.83-1.973.70.0720.991199.8
1.97-2.163.70.0680.9921100
2.16-2.483.70.0550.9941100
2.48-3.123.70.0340.9981100
3.12-503.50.0290.998195.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MGG

3mgg


解像度: 1.1502→32.002 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1682 3896 4.88 %
Rwork0.1529 --
obs0.1536 79826 96.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 92.55 Å2 / Biso mean: 17.7878 Å2 / Biso min: 6.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.1502→32.002 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1869 0 45 322 2236
Biso mean--10.67 30.48 -
残基数----238
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062002
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9842728
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072295
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006363
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.399757
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1502-1.16420.2091100.22511844195466
1.1642-1.17890.2361270.22622218234578
1.1789-1.19450.24151210.22522465258689
1.1945-1.21080.22781210.20712640276194
1.2108-1.22810.23821440.21542689283395
1.2281-1.24650.24061370.2082697283496
1.2465-1.26590.22291440.19072713285797
1.2659-1.28670.19641490.18842728287797
1.2867-1.30890.17071300.17812727285798
1.3089-1.33270.16361440.1712787293198
1.3327-1.35830.18841460.17462715286198
1.3583-1.3860.18711320.1672772290498
1.386-1.41620.18061390.16162786292599
1.4162-1.44910.18111360.16092799293599
1.4491-1.48540.17761320.15622786291899
1.4854-1.52550.15981460.1532790293699
1.5255-1.57040.15181500.14152777292799
1.5704-1.62110.14911390.13982804294399
1.6211-1.6790.16371360.137227962932100
1.679-1.74630.15251410.146228052946100
1.7463-1.82570.16691240.1452833295799
1.8257-1.9220.14981540.141228102964100
1.922-2.04240.15111390.141328332972100
2.0424-2.20.1371560.135428382994100
2.2-2.42130.14141600.135528182978100
2.4213-2.77160.17941340.146428542988100
2.7716-3.49120.17741490.15128623011100
3.4912-32.0140.1671560.14812744290094
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.88153.0519-0.81056.0127-0.9651.01170.0423-0.0588-0.02890.243-0.0607-0.1856-0.00120.14420.00950.07070.01160.00190.1297-0.00370.089770.21699.994860.7066
21.3317-0.35810.44670.29130.09680.4054-0.07520.1885-0.19330.09960.04760.0887-0.0467-0.20760.02160.16120.01580.03810.17730.00780.174557.04153.952155.8335
31.7011-1.3187-0.70782.58620.58831.4560.09740.09620.1524-0.1899-0.0659-0.1833-0.10720.037-0.01680.0707-0.00280.00940.06940.0090.084250.15715.586668.7056
42.48781.0954-1.55632.35250.93672.92030.033-0.11330.0622-0.0278-0.0058-0.0887-0.03070.1381-0.00190.04960.0096-0.0120.10560.00920.094660.86879.946472.0532
50.680.2154-0.07781.92130.26770.9279-0.0128-0.0556-0.00190.01750.0018-0.02690.0794-0.00180.01060.06040.0025-0.00140.08350.00150.060544.23084.03176.5395
60.76910.3315-0.18241.2773-0.18230.3385-0.06120.036-0.0703-0.1860.0440.08970.0555-0.07970.01790.118-0.0115-0.0190.103-0.00240.068737.527-1.207569.5303
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -4 through 24 )A-4 - 24
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 25 through 40 )A25 - 40
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 41 through 74 )A41 - 74
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 75 through 109 )A75 - 109
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 110 through 159 )A110 - 159
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 160 through 233 )A160 - 233

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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