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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5t2f | ||||||
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タイトル | Structure of the FHA1 domain of Rad53 bound to the BRCT domain of Dbf4 | ||||||
![]() | DDK kinase regulatory subunit DBF4,Serine/threonine-protein kinase RAD53 chimeric protein | ||||||
![]() | CELL CYCLE / FHA / BRCT / protein chimera | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of DNA replication initiation / positive regulation of kinetochore assembly / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation / negative regulation of exit from mitosis / Dbf4-dependent protein kinase complex / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / positive regulation of meiosis I / meiotic recombination checkpoint signaling / regulation of cell cycle phase transition ...positive regulation of DNA replication initiation / positive regulation of kinetochore assembly / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation / negative regulation of exit from mitosis / Dbf4-dependent protein kinase complex / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / positive regulation of meiosis I / meiotic recombination checkpoint signaling / regulation of cell cycle phase transition / premeiotic DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / Activation of ATR in response to replication stress / dual-specificity kinase / mitotic DNA replication checkpoint signaling / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication origin binding / chromosome, centromeric region / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein serine/threonine kinase activator activity / DNA damage checkpoint signaling / chromosome segregation / intracellular protein localization / protein tyrosine kinase activity / protein kinase activity / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / chromatin / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Guarne, A. / Almawi, A.W. / Matthews, L.A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: 'AND' logic gates at work: Crystal structure of Rad53 bound to Dbf4 and Cdc7. 著者: Almawi, A.W. / Matthews, L.A. / Myrox, P. / Boulton, S. / Lai, C. / Moraes, T. / Melacini, G. / Ghirlando, R. / Duncker, B.P. / Guarne, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 554.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 467.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30930.336 Da / 分子数: 4 断片: UNP P32325 residues 105-220 linked to UNP P22216 residues 22-161 via LINKER residues: VDSGASGGS 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c 遺伝子: DBF4, DNA52, YDR052C, D4205, YD9609.07C, RAD53, MEC2, SAD1, SPK1, YPL153C, P2588 プラスミド: pET15b 詳細 (発現宿主): includes a 6xHis-SUMO tag removable with TEV protease 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P32325, UniProt: P22216, dual-specificity kinase #2: 化合物 | ChemComp-EDO / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.77 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 50 mM sodium cacodylate pH 6.5 12% PEG 4000 (v/v) 250 mM MgCl2 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月25日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: double crystals / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.3→35 Å / Num. obs: 48005 / % possible obs: 87.2 % / 冗長度: 1.6 % / CC1/2: 0.97 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 13.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1G6G, 3QBZ 解像度: 2.66→34.965 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 25.53 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.66→34.965 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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