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- PDB-5t1i: CBX3 chromo shadow domain in complex with histone H3 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t1i
タイトルCBX3 chromo shadow domain in complex with histone H3 peptide
要素
  • Chromobox protein homolog 3
  • Histone H3.1
キーワードTRANSCRIPTION / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin lock complex / histone methyltransferase binding / condensed chromosome, centromeric region / nuclear inner membrane / Transcriptional Regulation by E2F6 / site of DNA damage / chromosome, centromeric region / heterochromatin / pericentric heterochromatin / Chromatin modifying enzymes ...chromatin lock complex / histone methyltransferase binding / condensed chromosome, centromeric region / nuclear inner membrane / Transcriptional Regulation by E2F6 / site of DNA damage / chromosome, centromeric region / heterochromatin / pericentric heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / transcription coregulator binding / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / spindle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RNA polymerase II transcription regulator complex / structural constituent of chromatin / nucleosome / rhythmic process / nucleosome assembly / chromatin organization / nuclear envelope / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / gene expression / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromobox protein homologue 3 / Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromobox protein homologue 3 / Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Chromobox protein homolog 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Liu, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Peptide recognition by heterochromatin protein 1 (HP1) chromoshadow domains revisited: Plasticity in the pseudosymmetric histone binding site of human HP1.
著者: Liu, Y. / Qin, S. / Lei, M. / Tempel, W. / Zhang, Y. / Loppnau, P. / Li, Y. / Min, J.
履歴
登録2016年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Structure summary
改定 1.22016年10月19日Group: Database references
改定 1.32017年3月8日Group: Database references
改定 1.42017年4月19日Group: Database references
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromobox protein homolog 3
B: Chromobox protein homolog 3
C: Histone H3.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,14315
ポリマ－17,1433
非ポリマー012
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3880 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area8820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.737, 34.971, 45.833
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Authors did not experimentally determine the biological unit, but assigned it homologously to PDB entry 1S4Z.

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要素

#1: タンパク質 Chromobox protein homolog 3 / HECH / Heterochromatin protein 1 homolog gamma / HP1 gamma / Modifier 2 protein


分子量: 7637.704 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 110-176 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBX3 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q13185
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 1867.186 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 39-53 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 12 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M sodium chloride, 0.1 M Hepes, 5% Ethylene Glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791829 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791829 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→45.76 Å / Num. obs: 16432 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 14.5 / Num. measured all: 55600
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.6-1.632.30.86112495490.5240.6781.10365.8
8.77-45.762.80.02342.73181120.9980.0170.02994.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.27データスケーリング
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3kup

3kup


解像度: 1.6→27.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 5.243 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.113
詳細: geometry restraints for the acetyl proline and arginine amide residues were prepared with GRADE (global phasing, using csd MOGUL app). model geometry was analyzed with phenix.molprobity. ...詳細: geometry restraints for the acetyl proline and arginine amide residues were prepared with GRADE (global phasing, using csd MOGUL app). model geometry was analyzed with phenix.molprobity. anisotropic displacement parameters were analyzed on the PARVATI server.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2392 1088 6.6 %thin shells (sftools)
Rwork0.194 ---
obs0.197 15332 95.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 56.78 Å2 / Biso mean: 24.65 Å2 / Biso min: 12.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.32 Å20 Å20.11 Å2
2--0.83 Å20 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→27.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1154 0 12 44 1210
Biso mean--20.95 25.57 -
残基数----151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0191222
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021147
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7581.9551662
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96232638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0495161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.43723.87849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.53115198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg5.748157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2179
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.02281
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7821.463618
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7821.463618
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2582.189771
LS精密化 シェル解像度: 1.601→1.642 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.334 872 -
obs--69.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.23560.9967-1.94532.1364-0.16352.5309-0.04760.249-0.1497-0.04130.01970.17940.116-0.52880.02790.0173-0.0044-0.00530.1730.0080.03324.423752.880611.1307
22.73641.4371.57841.71991.3943.81420.04360.00070.0461-0.1376-0.0159-0.0996-0.29610.1178-0.02770.05990.00660.02540.02480.00990.019441.105367.835511.9461
34.57412.21840.17272.62470.18511.7813-0.00480.1318-0.2132-0.04860.0527-0.02690.0945-0.1766-0.04790.07790.01470.01410.074-0.00070.022933.066156.33260.2743
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A109 - 176
2X-RAY DIFFRACTION2B109 - 176
3X-RAY DIFFRACTION3C38 - 52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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