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- PDB-5t0m: A histone H3K9M mutation traps histone methyltransferase Clr4 to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t0m
タイトルA histone H3K9M mutation traps histone methyltransferase Clr4 to prevent heterochromatin spreading
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
  • THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-NLE-SER-THR-GLY
キーワードTRANSFERASE / histone methyltransferase / SET domain
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K56 methyltransferase activity / phenotypic switching / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly ...histone H3K56 methyltransferase activity / phenotypic switching / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly / oocyte development / C2H2 zinc finger domain binding / protein-lysine N-methyltransferase activity / fertilization / cellular response to cocaine / organ growth / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Transcriptional Regulation by E2F6 / regulation of DNA replication / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional Regulation by VENTX / spermatid development / behavioral response to cocaine / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / cellular response to starvation / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / transcription corepressor binding / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / HDACs deacetylate histones / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RNA Polymerase I Promoter Escape / promoter-specific chromatin binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / p53 binding / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / nuclear speck / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone H3.1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.896 Å
データ登録者Xu, K. / Tong, L.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM085145 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10-OD012018 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)P41-RR011823 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41-GM103533 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: A histone H3K9M mutation traps histone methyltransferase Clr4 to prevent heterochromatin spreading.
著者: Shan, C.M. / Wang, J. / Xu, K. / Chen, H. / Yue, J.X. / Andrews, S. / Moresco, J.J. / Yates, J.R. / Nagy, P.L. / Tong, L. / Jia, S.
履歴
登録2016年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
P: THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-NLE-SER-THR-GLY
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
C: THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-NLE-SER-THR-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,72615
ポリマ－68,0214
非ポリマー1,70511
水6,341352
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
P: THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-NLE-SER-THR-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0558
ポリマ－34,0112
非ポリマー1,0446
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13250 Å2
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
C: THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-NLE-SER-THR-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6717
ポリマ－34,0112
非ポリマー6605
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.623, 78.284, 71.803
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.16, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABPC

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Lysine N-methyltransferase 1C / Protein G9a


分子量: 32460.799 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 879-1159 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT2, BAT8, C6orf30, G9A, KMT1C, NG36 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96KQ7, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-NLE-SER-THR-GLY


分子量: 1549.775 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 363分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#5: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris propane (pH 7.5), 18% (w/v) PEG3350, 0.2 M NaF, and 5% (v/v) ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 49342 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 37.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000704uデータスケーリング
HKL-2000704uデータ削減
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O8J

2o8j


解像度: 1.896→44.897 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 1985 4.03 %
Rwork0.1845 --
obs0.1861 49237 99.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.896→44.897 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4419 0 88 352 4859
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074632
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9996268
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0821744
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044670
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004818
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8965-1.94390.36111350.27423186X-RAY DIFFRACTION95
1.9439-1.99650.31141400.24023397X-RAY DIFFRACTION99
1.9965-2.05520.2451400.22683387X-RAY DIFFRACTION99
2.0552-2.12150.28631390.22143351X-RAY DIFFRACTION99
2.1215-2.19740.31261430.22313358X-RAY DIFFRACTION100
2.1974-2.28530.25421420.20983374X-RAY DIFFRACTION99
2.2853-2.38930.29721470.20523380X-RAY DIFFRACTION99
2.3893-2.51530.24621370.19373395X-RAY DIFFRACTION100
2.5153-2.67290.21631460.18823406X-RAY DIFFRACTION100
2.6729-2.87920.21911440.18833408X-RAY DIFFRACTION100
2.8792-3.16890.21931460.18113392X-RAY DIFFRACTION100
3.1689-3.62730.20621410.1743411X-RAY DIFFRACTION99
3.6273-4.56930.17661440.15123400X-RAY DIFFRACTION99
4.5693-44.90910.19851410.16453407X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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