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万見
- PDB-5szu: Novel Structural Insights into GDP-Mediated Regulation of Acyl-Co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5szu
タイトルNovel Structural Insights into GDP-Mediated Regulation of Acyl-CoA Thioesterases
要素Acyl-CoA hydrolase
キーワードHYDROLASE / Thioesterase / Nisseria meningitidis / 4HBT / Acyl-CoA thioesterase / Coenzyme A / GDP
機能・相同性
機能・相同性情報


palmitic acid biosynthetic process / acyl-CoA metabolic process / fatty acyl-CoA hydrolase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hotdog acyl-CoA thioesterase (ACOT)-type domain / Hotdog acyl-CoA thioesterase (ACOT)-type domain profile. / Cytosolic acyl coenzyme A thioester hydrolase / Thioesterase domain / Thioesterase superfamily / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Acyl-CoA hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Khandokar, Y.B. / Srivastava, P. / Forwood, J.K.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structural insights into GDP-mediated regulation of a bacterial acyl-CoA thioesterase.
著者: Khandokar, Y.B. / Srivastava, P. / Cowieson, N. / Sarker, S. / Aragao, D. / Das, S. / Smith, K.M. / Raidal, S.R. / Forwood, J.K.
履歴
登録2016年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-CoA hydrolase
B: Acyl-CoA hydrolase
C: Acyl-CoA hydrolase
D: Acyl-CoA hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0088
ポリマ－71,9384
非ポリマー3,0704
水00
1
A: Acyl-CoA hydrolase
B: Acyl-CoA hydrolase
ヘテロ分子

A: Acyl-CoA hydrolase
B: Acyl-CoA hydrolase
ヘテロ分子

A: Acyl-CoA hydrolase
B: Acyl-CoA hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,51212
ポリマ－107,9076
非ポリマー4,6056
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_454-z-1/2,-x,y-1/21
crystal symmetry operation10_554-y,z+1/2,-x-1/21
Buried area23630 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area36180 Å2
手法PISA
2
C: Acyl-CoA hydrolase
D: Acyl-CoA hydrolase
ヘテロ分子

C: Acyl-CoA hydrolase
D: Acyl-CoA hydrolase
ヘテロ分子

C: Acyl-CoA hydrolase
D: Acyl-CoA hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,51212
ポリマ－107,9076
非ポリマー4,6056
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z+1/2,-x+1/2,-y1
crystal symmetry operation12_554-y+1/2,-z,x-1/21
Buried area23580 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area35900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.198, 153.198, 153.198
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質
Acyl-CoA hydrolase


分子量: 17984.541 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
遺伝子: ERS514298_01532, ERS514410_00397, ERS514534_01643, ERS514708_01580, ERS514851_00814
プラスミド: pMCSG21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG
参照: UniProt: A0A0Y5D4F5, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.49 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM Tris pH 8.5 and 2 M ammonium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.45 Å / Num. obs: 28972 / % possible obs: 97.36 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 6.45
反射 シェル解像度: 2.8→2.89 Å / 冗長度: 1.96 % / Rmerge(I) obs: 0.574 / Mean I/σ(I) obs: 1.96 / % possible all: 99.66

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IEN

4ien


解像度: 2.8→48.445 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.22
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2138 1444 4.99 %
Rwork0.1701 --
obs0.1723 28955 97.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→48.445 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4616 0 192 0 4808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0174900
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5676660
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8241880
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063748
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007832
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8003-2.90030.32491420.25172762X-RAY DIFFRACTION100
2.9003-3.01640.28221470.22472799X-RAY DIFFRACTION99
3.0164-3.15370.28391460.20812778X-RAY DIFFRACTION99
3.1537-3.31990.2411240.19292794X-RAY DIFFRACTION99
3.3199-3.52790.23961310.18192793X-RAY DIFFRACTION99
3.5279-3.80020.19921640.15052724X-RAY DIFFRACTION98
3.8002-4.18240.16531440.14442755X-RAY DIFFRACTION98
4.1824-4.78720.17961770.12562715X-RAY DIFFRACTION97
4.7872-6.02950.16221460.14812702X-RAY DIFFRACTION95
6.0295-48.45270.21971230.17122689X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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