[日本語] English
万見
- PDB-5svg: Structure and kinetics of the LOV domain of ZEITLUPE determine it... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5svg
タイトルStructure and kinetics of the LOV domain of ZEITLUPE determine its circadian function in Arabidopsis
要素Adagio protein 1
キーワードCIRCADIAN CLOCK PROTEIN / LOV / Kinetics / PAS domain / photoreceptor
機能・相同性
機能・相同性情報


response to blue light / flower development / SCF ubiquitin ligase complex / photoreceptor activity / circadian rhythm / protein ubiquitination / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kelch repeat type 2 / Kelch motif / Galactose oxidase, central domain / Galactose oxidase, central domain / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / F-box-like / F-box domain ...Kelch repeat type 2 / Kelch motif / Galactose oxidase, central domain / Galactose oxidase, central domain / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / F-box-like / F-box domain / PAS domain / Kelch-type beta propeller / PAS domain / Beta-Lactamase / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Adagio protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zoltowski, B. / Pudasaini, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R15GM109282 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Kinetics of the LOV domain of ZEITLUPE determine its circadian function inArabidopsis.
著者: Pudasaini, A. / Shim, J.S. / Song, Y.H. / Shi, H. / Kiba, T. / Somers, D.E. / Imaizumi, T. / Zoltowski, B.D.
履歴
登録2016年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.42018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Adagio protein 1
A: Adagio protein 1
C: Adagio protein 1
D: Adagio protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0038
ポリマ－61,1784
非ポリマー1,8254
水2,558142
1
B: Adagio protein 1
A: Adagio protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5024
ポリマ－30,5892
非ポリマー9132
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area13310 Å2
手法PISA
2
C: Adagio protein 1
D: Adagio protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5024
ポリマ－30,5892
非ポリマー9132
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3180 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.969, 84.969, 199.507
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質
Adagio protein 1 / Clock-associated PAS protein ZTL / F-box only protein 2b / FBX2b / Flavin-binding kelch repeat F- ...Clock-associated PAS protein ZTL / F-box only protein 2b / FBX2b / Flavin-binding kelch repeat F-box protein 1-like protein 2 / FKF1-like protein 2 / LOV kelch protein 1 / Protein ZEITLUPE


分子量: 15294.507 Da / 分子数: 4 / 断片: LOV domain (UNP residues 29-165) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ADO1, FKL2, LKP1, ZTL, At5g57360, MSF19.2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q94BT6
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 0.1 M Magnesium Chloride hexahydrate, 28% w/v PEG 4k

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 28780 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 35
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.279 / Mean I/σ(I) obs: 11.1 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3D72

3d72


解像度: 2.5→35.076 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2378 1448 5.03 %
Rwork0.176 --
obs0.1792 28765 97.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→35.076 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3952 0 124 142 4218
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0144180
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5795687
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5751549
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066627
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007731
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5004-2.58970.30431430.21032710X-RAY DIFFRACTION99
2.5897-2.69340.29881480.1972741X-RAY DIFFRACTION100
2.6934-2.81590.26651300.18792813X-RAY DIFFRACTION100
2.8159-2.96430.30071480.19542758X-RAY DIFFRACTION100
2.9643-3.14990.23611640.19162790X-RAY DIFFRACTION100
3.1499-3.39290.24021360.18232805X-RAY DIFFRACTION100
3.3929-3.7340.22431480.16572741X-RAY DIFFRACTION98
3.734-4.27350.22461500.16792678X-RAY DIFFRACTION95
4.2735-5.3810.21541370.15092539X-RAY DIFFRACTION88
5.381-35.07990.2191440.17852742X-RAY DIFFRACTION91

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る