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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5sga | ||||||
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タイトル | Structures of product and inhibitor complexes of Streptomyces griseus protease a at 1.8 Angstroms resolution. a model for serine protease catalysis | ||||||
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![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() streptogrisin A / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Sielecki, A.R. / James, M.N.G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structures of product and inhibitor complexes of Streptomyces griseus protease A at 1.8 A resolution. A model for serine protease catalysis. 著者: James, M.N. / Sielecki, A.R. / Brayer, G.D. / Delbaere, L.T. / Bauer, C.A. #1: ![]() 年: 1981 タイトル: The Importance of Refined Structures to the Understanding of Enzyme Action 著者: Sielecki, A.R. / James, M.N.G. #2: ![]() タイトル: Protein Structure Refinement. Streptomyces Griseus Serine Protease A at 1.8 Angstroms Resolution 著者: Sielecki, A.R. / Hendrickson, W.A. / Broughton, C.G. / Delbaere, L.T.J. / Brayer, G.D. / James, M.N.G. #3: ![]() タイトル: Electron Density Calculations as an Extension of Protein Structure Refinement. Streptomyces Griseus Protease at 1.5 Angstroms Resolution 著者: Moult, J. / Sussman, F. / James, M.N.G. #4: ![]() タイトル: Crystallographic and Kinetic Investigations of the Covalent Complex Formed by a Specific Tetrapeptide Aldehyde and the Serine Protease from Streptomyces Griseus 著者: Brayer, G.D. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G. / Bauer, C.-A. / Thompson, R.C. #5: ![]() タイトル: Molecular Structure of Crystalline Streptomyces Griseus Protease A at 2.8 Angstroms Resolution. II. Molecular Conformation, Comparison with Alpha-Chymotrypsin and Active-Site Geometry 著者: Brayer, G.D. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G. #6: ![]() タイトル: Molecular Structure of Crystalline Streptomyces Griseus Protease A at 2.8 Angstroms Resolution. I. Crystallization, Data Collection and Structural Analysis 著者: Brayer, G.D. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G. #7: ![]() タイトル: Amino Acid Sequence Alignment of Bacterial and Mammalian Pancreatic Serine Proteases Based on Topological Equivalences 著者: James, M.N.G. / Delbaere, L.T.J. / Brayer, G.D. #8: ![]() タイトル: Tertiary Structural Differences between Microbial Serine Proteases and Pancreatic Serine Enzymes 著者: Delbaere, L.T.J. / Hutcheon, W.L.B. / James, M.N.G. / Thiessen, W.E. #9: ![]() タイトル: Structure of the Complex Formed between the Bacterial-Produced Inhibitor Chymostatin and the Serine Enzyme Streptomyces Griseus Protease A 著者: Delbaere, L.T.J. / Brayer, G.D. #10: ![]() タイトル: Refined Structure of Alpha-Lytic Protease at 1.7 Angstroms Resolution: Analysis of Hydrogen Bonding and Solvent Structure 著者: Fujinaga, M. / Delbaere, L.T.J. / Brayer, G.D. / James, M.N.G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 50.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 35 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 371.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 371.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 8.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: THE SIDE CHAIN OF ARG E 221 IS VERY DISORDERED. COORDINATES FOR THE ATOMS BEYOND CB HAVE BEEN OMITTED. 2: RESIDUE E 99A IS A CIS-PROLINE. 3: SOLVENT 229, ALTHOUGH REFINED AS AN OXYGEN ATOM, HAS BEEN INTERPRETED AS A NA+ ION. SEE REFERENCE 2 ABOVE FOR FURTHER DETAILS. | |||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18016.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 参照: UniProt: P00776 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 472.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.41 % | ||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 4.1 / 手法: equilibrium dialysis | ||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 15254 / % possible obs: 80.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / Num. measured all: 16136 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Biso Wilson estimate: 12.1 Å2 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 1.8→10 Å / Rfactor obs: 0.116 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor obs: 0.116 / Num. reflection obs: 12166 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 14.3 Å2 |