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万見
- PDB-5r46: Crystal Structure of deuterated gamma-Chymotrypsin at pH 5.6, roo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5r46
タイトルCrystal Structure of deuterated gamma-Chymotrypsin at pH 5.6, room temperature
要素
  • (gamma-chymotrypsin) x 3
  • peptide SWPW
  • peptide TPGVY
キーワードHYDROLASE / serine protease / hydrolase-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Chymotrypsinogen A
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Kreinbring, C.A. / Wilson, M.A. / Kovalevsky, A.Y. / Blakeley, M.P. / Fisher, S.Z. / Lazar, L.M. / Moulin, A.G. / Novak, W.R. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM32415 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM26788 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Effect of Temperature and pH on Ionizable Residues in gamma-Chymotrypsin: a X-ray and Neutron Crystallography Study
著者: Kreinbring, C.A. / Wilson, M.A. / Kovalevsky, A.Y. / Blakeley, M.P. / Fisher, S.Z. / Lazar, L.M. / Moulin, A.G. / Novak, W.R. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録2020年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: gamma-chymotrypsin
B: gamma-chymotrypsin
C: gamma-chymotrypsin
D: peptide SWPW
E: peptide TPGVY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6928
ポリマ－26,3735
非ポリマー3193
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.447, 69.447, 97.863
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-201-

IOD

21B-343-

HOH

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要素

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タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 ADE

#1: タンパク質・ペプチド gamma-chymotrypsin


分子量: 1253.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#4: タンパク質・ペプチド peptide SWPW


分子量: 574.627 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ)
#5: タンパク質・ペプチド peptide TPGVY


分子量: 535.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ)

-
タンパク質 , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 gamma-chymotrypsin


分子量: 13934.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#3: タンパク質 gamma-chymotrypsin


分子量: 10074.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin

-
非ポリマー , 3種, 168分子

#6: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.02 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 45% saturated ammonium sulfate, 0.75% saturated cetyltrimethylammonium bromide, 100 mM sodium iodide; sodium malonate
PH範囲: 10 mM sodium cacodylate pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→50 Å / Num. obs: 111717 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 39.3 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Χ2: 1.125 / Net I/σ(I): 13.1 / Num. measured all: 4389000
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.05-1.0950.726106591.864196.2
1.09-1.1311.40.629110271.356199.8
1.13-1.18240.59110741.3351100
1.18-1.24360.557111081.3111100
1.24-1.3245.20.492111251.5131100
1.32-1.4351.80.367111521.0031100
1.43-1.5755.80.253111820.9931100
1.57-1.856.90.147112580.9961100
1.8-2.2657.10.107113631.021100
2.26-5046.80.087117690.986199.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1GCT

1gct


解像度: 1.05→56.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.984 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.982 / SU B: 0.484 / SU ML: 0.011 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.019 / ESU R Free: 0.018 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1216 5564 5 %RANDOM
Rwork0.1108 ---
obs0.1113 104954 98.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.66 Å2 / Biso mean: 17.772 Å2 / Biso min: 8.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.09 Å20 Å20 Å2
2--0.09 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.05→56.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1817 0 11 165 1993
Biso mean--31.49 37.6 -
残基数----245
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.021991
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021829
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5431.9482751
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.44734289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6935277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.12525.53865
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.99415317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.966153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212228
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02375
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.98833817
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free28.9375130
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.32153793
LS精密化 シェル解像度: 1.05→1.077 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 405 -
Rwork0.224 6986 -
all-7391 -
obs--90.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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