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- PDB-5qu2: Crystal Structure of human Nck SH3.1 in complex with peptide PPPVPNPDY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5qu2
タイトルCrystal Structure of human Nck SH3.1 in complex with peptide PPPVPNPDY
要素
  • ACE-PRO-PRO-PRO-VAL-PRO-ASN-PRO-ASP-TYR-NH2
  • Cytoplasmic protein NCK1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH3 DOMAIN / ADAPTOR / PEPTIDE BINDING / DOMAIN SWAP
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cap-dependent translational initiation / regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / gamma-delta T cell receptor complex / protein phosphatase type 1 complex / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cap-independent translational initiation / T cell anergy / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin ...positive regulation of cap-dependent translational initiation / regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / gamma-delta T cell receptor complex / protein phosphatase type 1 complex / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cap-independent translational initiation / T cell anergy / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of T cell anergy / gamma-delta T cell activation / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / cytoskeletal anchor activity / negative thymic T cell selection / substrate-dependent cell migration, cell extension / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / alpha-beta T cell receptor complex / positive thymic T cell selection / signal complex assembly / Activation of RAC1 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / vesicle membrane / lamellipodium assembly / positive regulation of cell-matrix adhesion / T cell receptor complex / RHOV GTPase cycle / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / smoothened signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / protein kinase inhibitor activity / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of interleukin-4 production / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / dendrite development / RHOU GTPase cycle / alpha-beta T cell activation / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / ephrin receptor signaling pathway / T cell receptor binding / ephrin receptor binding / T cell costimulation / signaling adaptor activity / positive regulation of T cell proliferation / antiviral innate immune response / positive regulation of interleukin-2 production / Downstream signal transduction / positive regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein sequestering activity / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / regulation of cell migration / response to endoplasmic reticulum stress / T cell activation / actin filament organization / cerebellum development / negative regulation of smoothened signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / apoptotic signaling pathway / calcium-mediated signaling / molecular condensate scaffold activity / positive regulation of neuron projection development / PKR-mediated signaling / receptor tyrosine kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of type II interferon production / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Downstream TCR signaling / cell-cell junction / transmembrane signaling receptor activity / cell migration / T cell receptor signaling pathway / signaling receptor complex adaptor activity / cell body / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / regulation of apoptotic process / dendritic spine / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / cell surface receptor signaling pathway / ribosome / cadherin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / signaling receptor binding / negative regulation of gene expression / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Nck1, SH3 domain 1 / Nck1, SH3 domain 2 / Nck1, SH3 domain 3 / Nck1, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / : / Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM ...Nck1, SH3 domain 1 / Nck1, SH3 domain 2 / Nck1, SH3 domain 3 / Nck1, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / : / Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / SH3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / SH2/SH3 adapter protein NCK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.04 Å
データ登録者Rudolph, M.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Small molecule AX-024 reduces T cell proliferation independently of CD3ε/Nck1 interaction, which is governed by a domain swap in the Nck1-SH3.1 domain.
著者: Richter, K. / Rufer, A.C. / Muller, M. / Burger, D. / Casagrande, F. / Grossenbacher, T. / Huber, S. / Hug, M.N. / Koldewey, P. / D'Osualdo, A. / Schlatter, D. / Stoll, T. / Rudolph, M.G.
履歴
登録2019年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年2月26日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 2.12021年5月12日Group: Derived calculations / Structure summary / カテゴリ: pdbx_deposit_group / struct_conn
Item: _pdbx_deposit_group.group_description / _pdbx_deposit_group.group_type ..._pdbx_deposit_group.group_description / _pdbx_deposit_group.group_type / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.22021年6月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.32024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic protein NCK1
B: Cytoplasmic protein NCK1
D: ACE-PRO-PRO-PRO-VAL-PRO-ASN-PRO-ASP-TYR-NH2
E: ACE-PRO-PRO-PRO-VAL-PRO-ASN-PRO-ASP-TYR-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7317
ポリマ－16,4434
非ポリマー2883
水3,117173
1
A: Cytoplasmic protein NCK1
D: ACE-PRO-PRO-PRO-VAL-PRO-ASN-PRO-ASP-TYR-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5095
ポリマ－8,2212
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area4620 Å2
手法PISA
2
B: Cytoplasmic protein NCK1
E: ACE-PRO-PRO-PRO-VAL-PRO-ASN-PRO-ASP-TYR-NH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2212
ポリマ－8,2212
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1270 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area4360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.650, 63.340, 99.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-246-

HOH

21A-273-

HOH

31A-276-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic protein NCK1 / NCK adaptor protein 1 / Nck-1 / SH2/SH3 adaptor protein NCK-alpha


分子量: 7202.144 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCK1, NCK / プラスミド: PET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P16333
#2: タンパク質・ペプチド ACE-PRO-PRO-PRO-VAL-PRO-ASN-PRO-ASP-TYR-NH2


分子量: 1019.130 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P07766*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris/HCl pH 6.5, 2 M (NH4)2SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00005 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00005 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→49.89 Å / Num. obs: 67794 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 6.57 % / Biso Wilson estimate: 18.642 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rrim(I) all: 0.075 / Χ2: 0.792 / Net I/σ(I): 9.61 / Num. measured all: 445579 / Scaling rejects: 407
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.05-1.085.9094.5590.3221739548636790.2254.99167.1
1.08-1.116.7887.1610.2729984536244170.3417.7582.4
1.11-1.146.7613.540.5729641516743840.4883.83584.8
1.14-1.176.3372.4650.827982509544160.5992.68586.7
1.17-1.216.8141.9681.0829172489442810.7022.1387.5
1.21-1.266.8281.471.4328799472842180.781.5989.2
1.26-1.36.6221.181.8327745459741900.8261.2891.1
1.3-1.366.3470.9632.0826262442041380.8991.04993.6
1.36-1.426.8910.6143.4627702423940200.9520.66394.8
1.42-1.486.90.4514.6226716405638720.9710.48795.5
1.48-1.576.7740.2956.725272387937310.9850.31996.2
1.57-1.666.3910.1979.1622617366335390.9910.21596.6
1.66-1.777.0690.13913.423687344933510.9950.1597.2
1.77-1.926.7670.09418.5421146322031250.9970.10297
1.92-2.16.4320.06924.7818628296728960.9970.07597.6
2.1-2.355.7470.05329.1915265271526560.9970.05997.8
2.35-2.716.6230.04535.8315583239223530.9980.04998.4
2.71-3.326.2530.03740.6412675205320270.9990.0498.7
3.32-4.75.7210.03242.19028160715780.9980.03598.2
4.7-49.896.4310.0345.5959369439230.9990.03297.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: inhouse model

解像度: 1.04→49.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 1.575 / SU ML: 0.033 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.045 / ESU R Free: 0.047 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2051 2156 4.9 %RANDOM
Rwork0.1659 ---
obs0.1679 41808 57.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 60.79 Å2 / Biso mean: 14.791 Å2 / Biso min: 7.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2 Å20 Å20 Å2
2---0.69 Å20 Å2
3---1.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.04→49.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1103 0 30 176 1309
Biso mean--23.7 28.11 -
残基数----132
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0131220
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171110
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9141.6681666
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6231.5982598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1755143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.85222.15279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.87715215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.8541510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2142
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021341
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02261
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.9132328
LS精密化 シェル解像度: 1.045→1.072 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 15 -
Rwork0.384 239 -
all-254 -
obs--4.57 %

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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